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title: "ऐमीनो अम्ल और प्रोटीन"
book: "विश्वविद्यालय जीवविज्ञान — वर्ष 1"
subject: biology
language: hi
chapter: 12
exercises: 12
source: https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins
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# अध्याय 12 — ऐमीनो अम्ल और प्रोटीन

किसी अंडे को उबालिए और उसका पारदर्शी सफ़ेद भाग अपारदर्शी तथा ठोस हो जाता है; उसमें कुछ जोड़ा या हटाया नहीं गया, पर उसका हर [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) अणु खुल चुका है और अपने पड़ोसियों से उलझ चुका है। उसे ठंडा कीजिए और वह पका ही रहता है। फिर भी किसी परखनली में धीरे-धीरे खोला गया कोई छोटा एंजाइम, जिसे बाद में सादे [बफ़र](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-buffer) में छोड़ दिया जाए, मिनटों में बिना किसी की सहायता के अपनी ठीक कार्यशील आकृति में फिर मुड़ जाता है: आकृति शृंखला में ही लिखी थी। [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के कार्यशील अणु हैं — उसके एंजाइम, पंप, प्रेरक, ढाँचे, प्रतिरक्षी, हॉर्मोन — और उनमें से हर एक [ऐमीनो अम्लों](#def-b1-proteins-aminoacid) की ऐसी शृंखला है जो अपने अनुक्रम की तय की हुई आकृति में मुड़ी है। यह अध्याय बीस [ऐमीनो अम्लों](#def-b1-proteins-aminoacid), उन्हें जोड़ने वाले बंध, [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) संरचना के चार स्तरों, उस वलन का जो किसी शृंखला को मशीन बना देता है, कई उपइकाइयों वाले [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) के [सहकारी](#def-b1-proteins-allostery) व्यवहार, और उन विधियों का वर्णन करता है जिनसे [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) अलग किए और देखे जाते हैं।

## 12.1 ऐमीनो अम्ल

**परिभाषा 12.1 (ऐमीनो अम्ल).**

किसी *ऐमीनो अम्ल* में एक केंद्रीय *$\alpha$ कार्बन* होता है जो एक ऐमीनो समूह ($-\mathrm{NH_2}$), एक कार्बोक्सिल समूह ($-\mathrm{COOH}$), एक हाइड्रोजन और एक *पार्श्व शृंखला* $R$ धारण करता है, जो [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) के बीस मानक ऐमीनो अम्लों को एक-दूसरे से अलग करता है। [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के pH पर ऐमीनो समूह प्रोटॉनित रहता है और कार्बोक्सिल आयनित: अणु एक *उभयधर्मी आयन* है, $\mathrm{^+H_3N{-}CHR{-}COO^-}$, जिस पर कोई शुद्ध आवेश नहीं। $\alpha$ कार्बन ग्लाइसीन को छोड़कर सबमें किरैल है, और सजीव केवल L प्रतिबिंबरूप ही काम में लेते हैं। पार्श्व शृंखलाएँ अपने रसायन से समूह बनाती हैं:

| वर्ग | ऐमीनो अम्ल (तीन- और एक-अक्षरी कूट) | पार्श्व शृंखला |
| --- | --- | --- |
| अध्रुवीय, ऐलिफ़ैटिक | Gly G, Ala A, Val V, Leu L, Ile I, Met M, Pro P | हाइड्रोकार्बन; Pro एक वलय |
| ऐरोमैटिक | Phe F, Tyr Y, Trp W | वलय; Tyr और Trp पराबैंगनी सोखते हैं |
| [ध्रुवीय](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water), अनावेशित | Ser S, Thr T, Cys C, Asn N, Gln Q | $-$OH, $-$SH, ऐमाइड |
| धन-आवेशित | Lys K, Arg R, His H | क्षारक; His का p$K_a$ 6.0 |
| ऋण-आवेशित | Asp D, Glu E | कार्बोक्सिलेट, p$K_a$ 4 |

इनमें से नौ (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) मनुष्यों के लिए *आवश्यक* हैं: हम उन्हें बना नहीं सकते और उन्हें खाना पड़ता है।

**प्रतिज्ञप्ति 12.2 (आयनीकरण).**

किसी [ऐमीनो अम्ल](#def-b1-proteins-aminoacid) के हर आयनीकरणीय समूह का अपना p$K_a$ होता है: $\alpha$-कार्बोक्सिल के लिए लगभग 2, $\alpha$-ऐमीनो के लिए 9.5, और [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) के लिए 3.9 (Asp), 4.1 (Glu), 6.0 (His), 8.3 (Cys), 10.1 (Tyr), 10.5 (Lys), 12.5 (Arg)। *सम-विद्युत बिंदु* p$I$ वह pH है जिस पर शुद्ध आवेश शून्य हो — यानी उदासीन रूप को घेरने वाले दोनों p$K_a$ का माध्य; किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) का p$I$ उसकी आवेशित [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) की मात्रा से तय होता है, और उस pH पर वह सबसे कम घुलनशील होता है तथा किसी विद्युत क्षेत्र में हिलता नहीं। हिस्टिडीन, जिसका p$K_a$ 7 के पास है, वह अवशेष है जो शरीरक्रियात्मक परास के भीतर अपना आवेश बदलता है, और वह अनेक एंजाइमों के सक्रिय स्थलों में बैठा होता है।

![ग्लाइसीन का अनुमापन। दो बफ़रकारी पठार, एक कार्बोक्सिल के pK_a पर और एक ऐमीनो समूह के; और उनके बीच, सम-विद्युत बिंदु पर, उभयधर्मी आयन कोई शुद्ध आवेश नहीं ढोता।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/fig-94b049311351.svg)

*ग्लाइसीन का अनुमापन। दो बफ़रकारी पठार, एक कार्बोक्सिल के p$K_a$ पर और एक ऐमीनो समूह के; और उनके बीच, [सम-विद्युत बिंदु](#prop-b1-proteins-ionisation) पर, [उभयधर्मी आयन](#def-b1-proteins-aminoacid) कोई शुद्ध आवेश नहीं ढोता।*

## 12.2 पेप्टाइड बंध

**परिभाषा 12.3 (पेप्टाइड बंध, बहुपेप्टाइड).**

*पेप्टाइड बंध* किसी एक [ऐमीनो अम्ल](#def-b1-proteins-aminoacid) के कार्बोक्सिल को अगले के ऐमीनो समूह से संघनन द्वारा जोड़ता है (एक ऐमाइड बंध, $\mathrm{-CO{-}NH-}$)। इस तरह जुड़े [ऐमीनो अम्लों](#def-b1-proteins-aminoacid) की शृंखला एक *बहुपेप्टाइड* है: दोहराती $\mathrm{N{-}C_\alpha{-}C}$ इकाइयों की एक *रीढ़*, जिससे [पार्श्व शृंखलाएँ](#def-b1-proteins-aminoacid) बाहर निकली रहती हैं, और जिसका एक *N-सिरा* (मुक्त ऐमीनो समूह) तथा एक *C-सिरा* (मुक्त कार्बोक्सिल) होता है। अनुक्रम N से C की ओर लिखे जाते हैं, यानी संश्लेषण के क्रम में ([अध्याय 19](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/19-gene-expression-transcription-and-translation#ch-b1-gene-expression))। कोई *प्रोटीन* एक या अधिक बहुपेप्टाइड हैं जो किसी निश्चित आकृति में मुड़े हों; प्रारूपिक शृंखलाओं में $100\text{ to }1000\,$ अवशेष होते हैं जिनका माध्य द्रव्यमान $110\,\mathrm{Da}$ है, इसलिए $300\,$ अवशेषों का कोई प्रोटीन $33\,\mathrm{kDa}$ का है।

**प्रतिज्ञप्ति 12.4 (पेप्टाइड बंध की ज्यामिति).**

किसी पेप्टाइड का C–N बंध आंशिक द्विबंध का चरित्र रखता है (ऐमाइड अनुनाद): वह छोटा है, घूम नहीं सकता, और छह परमाणुओं $\mathrm{C_\alpha{-}C(=O){-}N(H){-}C_\alpha}$ को एक ही तल में थामे रखता है, और लगभग सदा दोनों $\alpha$ कार्बन *ट्रांस* रहते हैं। इसलिए रीढ़ कड़े तलों की एक शृंखला है जो $\alpha$ कार्बनों पर कब्जों से जुड़ी है, और हर कब्जे में दो घूर्णन हैं, $\phi$ (N–$\mathrm{C_\alpha}$ के परितः) और $\psi$ ($\mathrm{C_\alpha}$–C के परितः), और [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) तथा रीढ़ के बीच की त्रिविम टक्करें $\phi$ तथा $\psi$ के अधिकांश संयोजन मना कर देती हैं। किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) का संरूपण मूलतः उसके $\phi$ और $\psi$ कोणों की सूची है।

![दो पेप्टाइड बंध। हर छायांकित तल छह परमाणुओं को कड़ाई से थामे है; शृंखला केवल कार्बनों पर, कोणों और से मुड़ती है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/fig-fb4c26dcbaa4.svg)

*दो [पेप्टाइड बंध](#def-b1-proteins-peptide)। हर छायांकित तल छह परमाणुओं को कड़ाई से थामे है; शृंखला केवल $\alpha$ कार्बनों पर, कोणों $\phi$ और $\psi$ से मुड़ती है।*

## 12.3 द्वितीयक संरचना

**परिभाषा 12.5 (द्वितीयक संरचना).**

किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) की *द्वितीयक संरचना* उसकी रीढ़ का वह स्थानीय, नियमित वलन है जिसे रीढ़ के C=O और N–H समूहों के बीच के [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) थामते हैं। दो प्रतिरूप छाए हुए हैं। *$\alpha$ कुंडली*: प्रति फेरा 3.6 अवशेषों की एक दक्षिणावर्त कुंडली, जो प्रति अवशेष $0.15\,\mathrm{nm}$ चढ़ती है (प्रति फेरा $0.54\,\mathrm{nm}$), और जिसका हर C=O चार अवशेष आगे वाले N–H से बँधा है, तथा [पार्श्व शृंखलाएँ](#def-b1-proteins-aminoacid) बाहर की ओर संकेत करती हैं। *$\beta$ पट्ट*: शृंखलाएँ लगभग पूरी तनी हुई (प्रति अवशेष $0.35\,\mathrm{nm}$) और अगल-बगल बिछी हुई, समांतर या प्रतिसमांतर, पड़ोसी लड़ियों के बीच बँधी, और [पार्श्व शृंखलाएँ](#def-b1-proteins-aminoacid) पट्ट के ऊपर तथा नीचे एकांतर में। इनके बीच *मोड़* और फंदे शृंखला की दिशा उलट देते हैं। प्रोलीन, जिसका वलय $\phi$ को जकड़ देता है, कुंडलियाँ तोड़ता है; और ग्लाइसीन, जिसकी कोई [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) नहीं, ऐसे मोड़ बनने देता है जो कोई और अवशेष नहीं बना सकता।

![रामचंद्रन आलेख: और के वे संयोजन जो कोई अवशेष अपना सकता है। दो बड़े अनुमत क्षेत्र पट्ट और दक्षिणावर्त कुंडली के हैं; और तल का अधिकांश भाग परमाणुओं की टक्करों से वर्जित है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/fig-45d07cd43b89.svg)

*रामचंद्रन आलेख: $\phi$ और $\psi$ के वे संयोजन जो कोई अवशेष अपना सकता है। दो बड़े अनुमत क्षेत्र $\beta$ पट्ट और दक्षिणावर्त $\alpha$ कुंडली के हैं; और तल का अधिकांश भाग परमाणुओं की टक्करों से वर्जित है।*

![लाइनस पॉलिंग (1901–1994), जिन्होंने पेप्टाइड बंध की समतलता और हाइड्रोजन बंधों की ज्यामिति से 1951 में कुंडली तथा पट्ट निकाल लिए, इससे पहले कि इनमें से कोई किसी प्रोटीन में देखा गया हो। छायाचित्र: नोबेल फ़ाउंडेशन, 1962, सार्वजनिक अधिकार-मुक्त।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/img-0e5ede43ce30.jpg)

*लाइनस पॉलिंग (1901–1994), जिन्होंने [पेप्टाइड बंध](#def-b1-proteins-peptide) की समतलता और [हाइड्रोजन बंधों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) की ज्यामिति से 1951 में $\alpha$ कुंडली तथा $\beta$ पट्ट निकाल लिए, इससे पहले कि इनमें से कोई किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) में देखा गया हो। छायाचित्र: नोबेल फ़ाउंडेशन, 1962, सार्वजनिक अधिकार-मुक्त।*

**उदाहरण 12.6 (संख्याओं में कुंडली और पट्ट).**

झिल्ली पार करती किसी $\alpha$ कुंडली को $3\,\mathrm{nm}$ का जलविरागी अंतर्भाग पार करना पड़ता है: $3/0.15 = 20$ अवशेष, और सचमुच [अध्याय 7](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/7-membranes-and-membrane-transport#ch-b1-membranes-transport) के अंतःझिल्ली खंड लगभग बीस जलविरागी अवशेषों की लड़ियाँ हैं। उतनी ही लंबाई की कोई $\beta$ लड़ी $7\,\mathrm{nm}$ तक फैलती है: रेशम का फ़ाइब्रोइन ग्लाइसीन और ऐलानीन के चिने हुए प्रतिसमांतर पट्ट है, और रेशम का धागा उतने ही भार के इस्पात से अधिक मज़बूत है, क्योंकि सहसंयोजी रीढ़ें तंतु की दिशा में ही लेटी हैं।

## 12.4 तृतीयक और चतुष्क संरचना

**परिभाषा 12.7 (तृतीयक और चतुष्क संरचना).**

*तृतीयक संरचना* किसी एक [बहुपेप्टाइड](#def-b1-proteins-peptide) की पूरी त्रिविम सजावट है: उसकी कुंडलियाँ, पट्ट और फंदे आपस में जमे हुए, और प्रायः कई ऐसे संहत *प्रांतों* में जो स्वतंत्र रूप से मुड़ते हैं। उसे असहसंयोजी बल थामते हैं — *[जलविरागी प्रभाव](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#prop-b1-water-small-molecules-properties)*, जो अध्रुवीय [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) को जल से दूर किसी अंतर्भाग में गाड़ देता है, [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water), आवेशित [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) के बीच लवण-सेतु, और [वान डर वाल्स](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-bonds) जमाव — और कभी-कभी *डाइसल्फ़ाइड सेतु*, यानी दो सिस्टीनों के बीच सहसंयोजी S–S बंध, उन [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) में जो ऑक्सीकारक बाहर की ओर स्रावित होते हैं। *चतुष्क संरचना* कई बहुपेप्टाइडों (उपइकाइयों) का एक ही [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) में जुड़ना है: हीमोग्लोबिन दो $\alpha$ और दो $\beta$ शृंखलाएँ हैं। *गोलिकाकार* [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) संहत और जल-घुलनशील होते हैं (एंजाइम, वाहक); *तंतुमय* [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) फैले हुए और अघुलनशील ([कोलैजन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-connective) की तिहरी कुंडली, केराटिन तथा मायोसिन की कुंडलित कुंडलियाँ, रेशम)।

![हीमोग्लोबिन: चार उपइकाइयाँ, दो (नीली) और दो (लाल), और हर एक किसी हीम समूह (गहरा) के चारों ओर कुंडलियों का गुच्छा, जिसका लोहा एक O_2 बाँधता है। चारों स्थल स्वतंत्र रूप से काम नहीं करते।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/img-564bf318e09b.jpg)

*हीमोग्लोबिन: चार उपइकाइयाँ, दो $\alpha$ (नीली) और दो $\beta$ (लाल), और हर एक किसी हीम समूह (गहरा) के चारों ओर $\alpha$ कुंडलियों का गुच्छा, जिसका लोहा एक $\mathrm{O_2}$ बाँधता है। चारों स्थल स्वतंत्र रूप से काम नहीं करते।*

**प्रमेय 12.8 (अनुक्रम ही वलन तय करता है).**

किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) की त्रिविम संरचना उसके ऐमीनो-अम्ल अनुक्रम से तय होती है: मूल वलन वह संरूपण है जिसकी [मुक्त ऊर्जा](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#prop-b1-water-small-molecules-gibbs) उन सब संरूपणों में सबसे कम है जिन तक शृंखला अपने कोशिकीय परिवेश में पहुँच सकती है, और उस तक पहुँचने के लिए चाहिए जानकारी स्वयं शृंखला में है।

**साक्ष्य.** ऐन्फ़िन्सन (1961) ने राइबोन्यूक्लिएज़ A को, जो चार [डाइसल्फ़ाइड सेतुओं](#def-b1-proteins-tertiary) वाला $124\,$-अवशेषी एंजाइम है, गाढ़े यूरिया में ऐसे अपचायक के साथ खोला जिसने वे सेतु तोड़ दिए: शृंखला की सारी क्रियाशीलता चली गई। यूरिया हटाकर और सिस्टीनों को हवा में धीरे-धीरे फिर ऑक्सीकृत होने देकर उन्होंने एंजाइम पूरी क्रियाशीलता के साथ वापस पाया, जिसके चारों सेतु उन्हीं आठ सिस्टीनों के बीच $105\,$ संभव युग्मनों में से फिर बन चुके थे — शृंखला ने अपना वलन स्वयं ढूँढ़ लिया था। यूरिया में रहते हुए ही फिर ऑक्सीकृत करने पर उसने यादृच्छिक सेतु बनाए और निष्क्रिय रही; फिर अपचायक की एक बूँद ने उसे तब तक उन्हें फेंटने दिया जब तक मूल समुच्चय, जो सबसे स्थायी है, न मिल गया। तब से हज़ारों अनुक्रम परखनली में शून्य से मोड़े जा चुके हैं, और किसी नए अनुक्रम का वलन अब उसी से गणना किया जा सकता है। ∎

**प्रतिज्ञप्ति 12.9 (विकृतीकरण).**

ऊष्मा, चरम pH, यूरिया, अपमार्जक या कार्बनिक विलायक उन दुर्बल बंधों पर भारी पड़कर [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) खोल देते हैं जो वलन थामे रहते हैं: शृंखला अपनी आकृति और अपना कार्य खो देती है, अपना जलविरागी अंतर्भाग उघाड़ देती है, और अपने पड़ोसियों से गुत्थम-गुत्था हो जाती है। छोटे [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) विकृतकारी हटते ही फिर मुड़ जाते हैं; बड़े [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide), और किसी भीड़-भरी [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide), प्रायः नहीं मुड़ पाते, और [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) *परिचारक* रखती है — यानी वे [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) जो खुली शृंखलाओं से बँधते हैं, उनकी जलविरागी सतहें ढाँप लेते हैं, और उन्हें ठीक मुड़ने के बार-बार अवसर देते हैं — और जो ग़लत मुड़ा रह जाए उसे नष्ट कर देती है। कुछ डिग्री का ज्वर, और वह $42\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ जिस पर मस्तिष्क के [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) खुलने लगते हैं, स्थायित्व की सँकरी सीमा दिखाते हैं: कोई प्रारूपिक वलन खुली शृंखला से केवल $20\text{ to }60\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ अधिक स्थायी होता है, यानी कुछ ही [हाइड्रोजन बंधों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) जितना।

![कच्चा और पका अंडे का सफ़ेद भाग: वही प्रोटीन, बाएँ मुड़े हुए और घुलनशील, दाएँ खुले हुए और किसी अपारदर्शी ठोस में गुत्थे हुए। ऊष्मा के सिवा कुछ नहीं जोड़ा गया।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/img-0fbc25f0ed6a.jpg)

*कच्चा और पका अंडे का सफ़ेद भाग: वही [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide), बाएँ मुड़े हुए और घुलनशील, दाएँ खुले हुए और किसी अपारदर्शी ठोस में गुत्थे हुए। ऊष्मा के सिवा कुछ नहीं जोड़ा गया।*

**उदाहरण 12.10 (कोलैजन).**

किसी स्तनधारी के [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) का एक-चौथाई [कोलैजन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-connective) है: तीन शृंखलाएँ, जिनमें से हर एक एक हज़ार अवशेषों की वामावर्त कुंडली है जिसमें हर तीसरे स्थान पर ग्लाइसीन है (ग्लाइ–X–Y, जिसमें Y प्रायः हाइड्रॉक्सीप्रोलीन है), और जो आपस में लिपटकर $300\,\mathrm{nm}$ लंबी एक दक्षिणावर्त तिहरी कुंडली बनाती हैं, और फिर अगल-बगल जमकर ऐसे तंतुक बनाती हैं जिन्हें [सहसंयोजी बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-bonds) आपस में बाँधते हैं। ग्लाइसीन में [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) का न होना ही तीनों शृंखलाओं को अक्ष पर जमने देता है; और ग्लाइसीन की जगह किसी और अवशेष का एक ही प्रतिस्थापन कुंडली में मोड़ डाल देता है और हड्डियाँ भुरभुरी कर देता है। प्रोलीनों के हाइड्रॉक्सिलीकरण के लिए विटामिन C चाहिए; उसके बिना कुंडली अस्थिर रहती है और तंतुक चूक जाते हैं: स्कर्वी।

## 12.5 अन्यस्थानिकता: हीमोग्लोबिन

**परिभाषा 12.11 (अन्यस्थानिकता, सहकारिता).**

कोई [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) *अन्यस्थानिक* तब है जब किसी एक स्थल पर किसी बंधक का बँधना [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) का संरूपण बदल दे और उससे किसी दूसरे स्थल पर उसकी बंधुता भी। जब स्थल एक जैसे हों और वह परिवर्तन बाक़ी की बंधुता बढ़ाता हो, तब बंधन *सहकारी* है: संतृप्ति वक्र अतिपरवलय के बजाय अंग्रेज़ी S जैसा हो जाता है, और [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) बंधक की सांद्रता के किसी सँकरे परास में लगभग ख़ाली से लगभग भरा हो जाता है। *हिल समीकरण* इसका वर्णन करता है:

$$
Y = \frac{P^n}{P_{50}^n + P^n},
$$

जिसमें $Y$ घिरे हुए स्थलों का भिन्न है, $P$ बंधक की सांद्रता (या आंशिक दाब), $P_{50}$ आधी संतृप्ति पर उसका मान, और $n$ हिल गुणांक — स्वतंत्र स्थलों के लिए 1, और पूर्ण सहकारिता के लिए स्थलों की संख्या तक।

**प्रतिज्ञप्ति 12.12 (हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन).**

मायोग्लोबिन, जो एक हीम वाली एक ही शृंखला है, $\mathrm{O_2}$ को किसी अतिपरवलय के साथ बाँधता है ($n = 1$, $P_{50} = 0.37\,\mathrm{kPa}$): [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) जो भी दाब दें उस पर वह संतृप्त रहता है और पेशी में भंडार का काम करता है। हीमोग्लोबिन, जो चार उपइकाइयाँ हैं, [सहकारी](#def-b1-proteins-allostery) रूप से बाँधता है ($n \approx 2.8$, $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$): पहला बँधा $\mathrm{O_2}$ उस चतुष्क को कम-बंधुता वाली *T अवस्था* से अधिक-बंधुता वाली *R अवस्था* की ओर खिसका देता है, इसलिए वह फेफड़े के $13\,\mathrm{kPa}$ पर लगभग पूरा भर जाता है और [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) के $5\,\mathrm{kPa}$ पर एक बड़ा भिन्न उतार देता है। उसकी बंधुता अम्ल और $\mathrm{CO_2}$ से (*बोर प्रभाव*) तथा 2,3-बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट (BPG) से और घट जाती है, जो T अवस्था से बँधता है, और इससे उतारना आसान हो जाता है: काम करती किसी पेशी में, या ऊँचाई पर, उसी दाब पर अधिक ऑक्सीजन छूटती है। भ्रूण ऐसा हीमोग्लोबिन बनाता है जो BPG को कमज़ोर बाँधता है, इसलिए उसका रक्त अपरा के आरपार माता के रक्त से ऑक्सीजन खींच लेता है।

![मायोग्लोबिन (अतिपरवलयी) और हीमोग्लोबिन (S जैसा) द्वारा ऑक्सीजन का बंधन। फेफड़ों और ऊतकों के बीच मायोग्लोबिन लगभग कुछ नहीं छोड़ता; हीमोग्लोबिन अपने भार का पाँचवाँ भाग छोड़ता है, और ऊतक के अम्लीय होने पर उससे भी अधिक।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/fig-89fff4406ffa.svg)

*मायोग्लोबिन (अतिपरवलयी) और हीमोग्लोबिन (S जैसा) द्वारा ऑक्सीजन का बंधन। फेफड़ों और [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) के बीच मायोग्लोबिन लगभग कुछ नहीं छोड़ता; हीमोग्लोबिन अपने भार का पाँचवाँ भाग छोड़ता है, और [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) के अम्लीय होने पर उससे भी अधिक।*

**विधि 12.13 (हिल समीकरण का उपयोग).**

1. $P_{50}$ को वक्र से $Y = 0.5$ पर पढ़िए; और $n$ को $\log[Y/(1-Y)]$ की उस प्रवणता से आँकिए जो $\log P$ के सापेक्ष है (हिल आलेख), और जो $n$ प्रवणता की एक सरल रेखा है, $P_{50}$ के पास।
2. भरने के दाब (फेफड़े) पर और उतारने के दाब ( [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) ) पर $Y$ निकालिए; उनका अंतर ही वहन-क्षमता का वह भिन्न है जो पहुँचाया जाता है।
3. उसे क्षमता से गुणा कीजिए: रक्त में $150\,\mathrm{g}/\mathrm{L}$ हीमोग्लोबिन है, और हर ग्राम $1.34\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$ बाँधता है, यानी संतृप्त होने पर प्रति लीटर $200\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$ ।
4. बोर प्रभाव या BPG को गिनने के लिए खिसका हुआ $P_{50}$ केवल [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) पर लगाइए, जहाँ अम्ल है।

## 12.6 प्रोटीन देखना और अलग करना

**विधि 12.14 (प्रोटीन अलग करना).**

1. *SDS में वैद्युतकणसंचलन* : यह अपमार्जक हर शृंखला को उसकी लंबाई के समानुपात में ऋण आवेश से लेप देता है, इसलिए शृंखलाएँ किसी पॉलिऐक्रिलामाइड जेल में केवल आकार से चलती हैं; ज्ञात द्रव्यमानों की एक सीढ़ी जेल को अंशांकित करती है, और किसी रंगी पट्टी की स्थिति द्रव्यमान कुछ प्रतिशत तक दे देती है।
2. *वर्णलेखन* : मनकों के किसी स्तंभ से होकर, जो [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) को आकार से रोकते हैं (जेल निस्यंदन: बड़े पहले निकलते हैं), आवेश से (आयन विनिमय), या विशिष्ट बंधन से (बंधुता: कोई जड़ा हुआ बंधक एक [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) थाम लेता है और बाक़ी को निकल जाने देता है)। किसी शुद्धीकरण का पीछा विशिष्ट क्रिया के बढ़ने से किया जाता है ( [अध्याय 5](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#ch-b1-cell-unit-of-life) )।
3. *अनुक्रमण* : जीन का अनुक्रम, अनूदित करके; या स्वयं [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) , पेप्टाइडों में काटकर और द्रव्यमान स्पेक्ट्रमिकी से पढ़कर।
4. *संरचना* : किसी क्रिस्टल का X-किरण विवर्तन, या जमे हुए एकल कणों की इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शिकी, हर परमाणु की स्थिति दे देती है; और इस अध्याय के फ़ीता-चित्र उन्हीं के सार हैं।

![एक रंगा हुआ SDS–पॉलिऐक्रिलामाइड जेल। हर लेन एक नमूना है; हर पट्टी एक ही आकार का प्रोटीन; और बाईं लेन ज्ञात द्रव्यमान के सूचकों की सीढ़ी। छोटे प्रोटीन दूर तक दौड़ते हैं।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-proteins/img-1f78a559abdb.jpg)

*एक रंगा हुआ SDS–पॉलिऐक्रिलामाइड जेल। हर लेन एक नमूना है; हर पट्टी एक ही आकार का [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide); और बाईं लेन ज्ञात द्रव्यमान के सूचकों की सीढ़ी। छोटे [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) दूर तक दौड़ते हैं।*

**उदाहरण 12.15 (कोई जेल पढ़ना).**

किसी कच्चे निष्कर्ष में दर्जनों पट्टियाँ दिखती हैं; बंधुता वर्णलेखन के बाद $33\,\mathrm{kDa}$ सूचक की स्थिति पर एक ही पट्टी बचती है। SDS के बिना और अपचायक के बिना चलाने पर वही [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) $66\,\mathrm{kDa}$ की स्पीशीज़ के रूप में चलता है: वह दो एक जैसी शृंखलाओं का द्विलक है जिन्हें कोई [डाइसल्फ़ाइड सेतु](#def-b1-proteins-tertiary) थामे है, और जिसे अपचायक तोड़ देता है तथा अपमार्जक अलग कर देता है। दो जेल, तर्क की एक ही लड़ी, और [चतुष्क संरचना](#def-b1-proteins-tertiary) पता चल जाती है।

## 12.7 अभ्यास

**अभ्यास 12.1 ★.**

pH 7 पर किसी [ऐमीनो अम्ल](#def-b1-proteins-aminoacid) की सामान्य संरचना बनाइए या उसका वर्णन कीजिए, और Leu, Ser, Lys, Glu तथा Phe को [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) से वर्गीकृत कीजिए।

**हल — अभ्यास 12.1.**

$\mathrm{^+H_3N{-}CH(R){-}COO^-}$: एक द्विध्रुवी आयन। ल्यू अध्रुवी वसीय; सेर ध्रुवी अनावेशित; लिस धनावेशित; ग्लू ऋणावेशित; फ़ेन ऐरोमैटिक।

**अभ्यास 12.2 ★.**

[प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) संरचना के चारों स्तर और हर एक को थामने वाले बंध बताइए।

**हल — अभ्यास 12.2.**

प्राथमिक: अनुक्रम, [पेप्टाइड बंध](#def-b1-proteins-peptide)। द्वितीयक: मेरुदंड का स्थानीय वलन (कुंडली, चादर), मेरुदंड के [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water)। तृतीयक: समूची शृंखला का वलन; इसमें जलविरोधी प्रभाव, [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water), लवण-सेतु, [वान डर वाल्स](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-bonds) संपर्क, [डाइसल्फ़ाइड सेतु](#def-b1-proteins-tertiary)। चतुष्क: उपइकाइयों का जुड़ना, उन्हीं असहसंयोजी बलों से।

**अभ्यास 12.3 ★.**

किसी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) में $450\,$ अवशेष हैं। उसका द्रव्यमान आँकिए। यदि वह एक ही $\alpha$ कुंडली होता तो कितना लंबा होता? और एक ही $\beta$ लड़ी होता तो?

**हल — अभ्यास 12.3.**

$450\times 110 = 50\,\mathrm{kDa}$। कुंडली: $450\times 0.15 = 68\,\mathrm{nm}$। लड़ी: $450\times 0.35 = 158\,\mathrm{nm}$।

**अभ्यास 12.4 ★.**

ऑक्सीजन-बंधन वाले आलेख से $13.3\,\mathrm{kPa}$ पर और $5.3\,\mathrm{kPa}$ पर हीमोग्लोबिन की संतृप्ति, और पहुँचाया गया भिन्न पढ़िए।

**हल — अभ्यास 12.4.**

लगभग $0.98$ और $0.76$: यानी भार का पाँचवाँ भाग ($22\,\%$) पहुँचाया जाता है।

**अभ्यास 12.5 ★★.**

अध्याय के p$K_a$ मानों से पेप्टाइड Lys–Gly–Asp–Ala का शुद्ध आवेश pH 7 पर, pH 2 पर और pH 12 पर निकालिए, और उसका [सम-विद्युत बिंदु](#prop-b1-proteins-ionisation) आँकिए।

**हल — अभ्यास 12.5.**

समूह: N-सिरे का ऐमीनो (9.5), लिस की [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) (10.5), ऐस्प की [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) (3.9), C-सिरे का कार्बॉक्सिल (2)। pH 7: $+1 + 1 - 1 - 1 = 0$। pH 2: $+1 + 1 + 0 - 0.5 = +1.5$ (सिरे का कार्बॉक्सिल आधा आयनित)। pH 12: $0 + 0 - 1 - 1 = -2$ (लिस अधिकतर विप्रोटॉनित)। शुद्ध शून्य ऐस्प के p$K_a$ (3.9) और ऐमीनो समूह के (9.5) के बीच, जहाँ आवेश भर $0$ रहता है: p$I \approx 6.7$ (3.9 और 9.5 का माध्य)।

**अभ्यास 12.6 ★★.**

रीढ़ की ज्यामिति से समझाइए कि प्रोलीन $\alpha$ कुंडलियों के भीतर कम क्यों मिलता है और ग्लाइसीन तंग मोड़ों पर क्यों।

**हल — अभ्यास 12.6.**

प्रोलीन की [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) उसके अपने ही नाइट्रोजन से वापस बँधी है: नाइट्रोजन के पास कुंडली का [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) देने के लिए कोई हाइड्रोजन नहीं बचता, और $\phi$ लगभग $-60^\circ$ पर बँध जाता है, जो केवल किसी कुंडली के पहले घुमाव पर ही सहा जाता है। ग्लाइसीन, जिसकी [पार्श्व शृंखला](#def-b1-proteins-aminoacid) एक ही हाइड्रोजन है, कोई त्रिविम टकराव नहीं झेलती और $\phi$, $\psi$ के वे मान अपना सकती है जो हर दूसरे अवशेष के लिए वर्जित हैं, कसे मोड़ों के मान भी।

**अभ्यास 12.7 ★★.**

ऐन्फ़िन्सन के प्रयोग में यादृच्छिक पुनःऑक्सीकरणों का कितना भिन्न डाइसल्फ़ाइडों का मूल समुच्चय देता? (आठ सिस्टीनों के युग्मन के ढंग गिनिए।) पूरी क्रियाशीलता की वास्तविक वापसी ने क्या सिद्ध किया?

**हल — अभ्यास 12.7.**

आठ सिस्टीनों के युग्मन: $7\times 5\times 3\times 1 = 105$; यादृच्छ पुनर्ऑक्सीकरण लगभग $1\,\%$ बार ही स्वदेशी समुच्चय देता है। लगभग पूरी सक्रियता के लौट आने ने दिखाया कि युग्मन शृंखला ने चुना, संयोग ने नहीं: अनुक्रम ही वलन कूटबद्ध करता है और डाइसल्फ़ाइड उसे केवल जकड़ते हैं।

**अभ्यास 12.8 ★★.**

$n = 2.8$ और $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$ के साथ [हिल समीकरण](#def-b1-proteins-allostery) से $2\,\mathrm{kPa}$, $3.5\,\mathrm{kPa}$ और $8\,\mathrm{kPa}$ पर $Y$ निकालिए। फिर $n = 1$ के साथ वही दोहराइए। $8\,$ और $2\,\mathrm{kPa}$ के बीच कौन-सा [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) अधिक पहुँचाता है?

**हल — अभ्यास 12.8.**

$P_{50}^{2.8} = 33.4$। 2 पर: $2^{2.8} = 6.96$, $Y = 0.17$; 3.5 पर: $0.50$; 8 पर: $8^{2.8} = 337$, $Y = 0.91$। $n = 1$ के साथ: $Y =
P/(3.5 + P)$: $0.36$, $0.50$, $0.70$। 8 और 2 के बीच पहुँचाया गया: [सहकारी](#def-b1-proteins-allostery) $0.74$, असहकारी $0.34$: [सहकारी](#def-b1-proteins-allostery) [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) दुगना पहुँचाता है।

**अभ्यास 12.9 ★★.**

कोई [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) किसी SDS जेल पर $50\,\mathrm{kDa}$ की एक ही पट्टी के रूप में चलता है और किसी जेल-निस्यंदन स्तंभ से $200\,\mathrm{kDa}$ पर निकलता है। उसकी [चतुष्क संरचना](#def-b1-proteins-tertiary) बताइए और यह भी कि उपइकाइयों के बीच [डाइसल्फ़ाइड सेतुओं](#def-b1-proteins-tertiary) की जाँच आप कैसे करेंगे।

**हल — अभ्यास 12.9.**

चार समरूप $50\,\mathrm{kDa}$ उपइकाइयों का एक चतुष्क। SDS जेल बिना अपचायक कारक के चलाइए: यदि 100, 150 या $200\,\mathrm{kDa}$ पर पट्टियाँ दिखें, तो [डाइसल्फ़ाइड सेतु](#def-b1-proteins-tertiary) उपइकाइयों को जोड़ते हैं; यदि अकेली $50\,\mathrm{kDa}$ पट्टी बची रहे, तो वे असहसंयोजी ढंग से थमी हैं।

**अभ्यास 12.10 ★★★.**

हँसियाकार-कोशिका हीमोग्लोबिन में $\beta$ शृंखला की सतह पर स्थिति 6 पर ग्लूटामेट की जगह वैलीन है। दोनों [पार्श्व शृंखलाओं](#def-b1-proteins-aminoacid) के रसायन से समझाइए कि ऑक्सीजन उतरने पर उत्परिवर्ती [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) बहुलकित क्यों हो जाता है, और यह रोग फेफड़ों के बजाय [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) में क्यों दिखता है।

**हल — अभ्यास 12.10.**

ग्लूटामेट पृष्ठ पर आवेशित और जलयोजित है; वैलीन जलविरोधी है और ऐसा चिपचिपा धब्बा बनाती है जिसे जल बाहर कर देता है। ऑक्सीजन-रहित T अवस्था में किसी पड़ोसी अणु पर एक पूरक जलविरोधी कोटर उजागर रहता है, इसलिए अणु सिरे से सिरा चिपककर ऐसे तंतु बनाते हैं जो लाल [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) को विरूपित कर देते हैं। फेफड़ों में R अवस्था उस कोटर को छिपा देती है और तंतु घुल जाते हैं; [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) में, जहाँ हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन-रहित होता है, वे बनते हैं — इसलिए [कोशिकाएँ](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) दराँती जैसी हो जाती हैं और वहाँ की छोटी वाहिकाएँ बंद कर देती हैं।

**अभ्यास 12.11 ★★★.**

कोई वलन केवल $40\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ से स्थायी है। $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर साम्य में खुले अणुओं का भिन्न निकालिए ($K = e^{-\Delta G/RT}$), और $45\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर भी यदि $\Delta G$ गिरकर $10\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ हो जाए। इतना सीमांत स्थायित्व किसी [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के काम का क्यों है?

**हल — अभ्यास 12.11.**

$37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर, $RT = 2.58\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$: $K = e^{-40/2.58} =
e^{-15.5} = 1.8 \times 10^{-7}$: यानी पचास लाख में एक अणु अवलित। और $10\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ के साथ $45\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर, $RT = 2.64$: $K = e^{-3.8} =
0.022$: $2\,\%$ अवलित, और तेज़ी से चढ़ता हुआ। सीमांत स्थायित्व [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) को काम करते समय आकार बदलने ([अन्यस्थानिकता](#def-b1-proteins-allostery), उत्प्रेरण), झिल्लियों के आरपार परिवहन के लिए अवलित होने, और क्षतिग्रस्त होने या अब ज़रूरत न रहने पर जल्दी नष्ट तथा प्रतिस्थापित होने देता है।

**अभ्यास 12.12 ★★★.**

“[प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) वह अनुक्रम है जो किसी आकृति में मुड़ जाता है, और आकृति ही कार्य है।” ऐन्फ़िन्सन, परिचारकों, हँसियाकार [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) और [अन्यस्थानिकता](#def-b1-proteins-allostery) के साथ एक अनुच्छेद में चर्चा कीजिए: यह वाक्य कहाँ टिकता है और कहाँ [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) को हस्तक्षेप करना पड़ता है।

**हल — अभ्यास 12.12.**

ऐन्फ़िन्सन ने दिखाया कि वलन तय करने के लिए अनुक्रम बहुत है, और [अन्यस्थानिकता](#def-b1-proteins-allostery) दिखाती है कि आकार — और उसके बदलाव — ही कार्य हैं। पर [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) हर चरण पर दखल देती है: सहचरीन उन शृंखलाओं को बचाते हैं जो वलित होने से पहले ही गुच्छित हो जातीं, क्योंकि भीड़ भरा [कोशिकाद्रव्य](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) कोई तनु परखनली नहीं है; कोई एक ही प्रतिस्थापन (दराँती [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell)) ऐसा सही ढंग से वलित [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) देता है जिसका पृष्ठ गलत है, इसलिए “आकार” में अकेला मेरुदंड नहीं, पृष्ठ का रसायन भी आना चाहिए; और कई [प्रोटीनों](#def-b1-proteins-peptide) को काम करने से पहले वलन के बाद रूपांतरण, साथी या लिगैंड चाहिए। यह वाक्य सिद्धांत बताता है; [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) दशाएँ देती है।

## 12.8 समस्या: काम पर हीमोग्लोबिन

**समस्या 12.1.**

सप्ताहांत समस्या — फेफड़े से पेशी तक ढोई गई ऑक्सीजन, विश्राम में, किसी दौड़ में, किसी पहाड़ पर और जन्म से पहले, और अंत में प्रति लीटर रक्त पहुँचाई गई ऑक्सीजन

रक्त में $150\,\mathrm{g}/\mathrm{L}$ हीमोग्लोबिन है; $1\,\mathrm{g}$ $1.34\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$ बाँधता है। हीमोग्लोबिन pH 7.4 पर $n = 2.8$ और $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$ के साथ [हिल समीकरण](#def-b1-proteins-allostery) मानता है; मायोग्लोबिन का $n = 1$ और $P_{50} = 0.37\,\mathrm{kPa}$ है। $\mathrm{O_2}$ के आंशिक दाब: समुद्र-तल पर फेफड़ों में $13.3\,\mathrm{kPa}$, विश्राम कर रहे [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) में $5.3\,\mathrm{kPa}$। $2.8\ln 3.5 = 3.51$, $2.8\ln 5.3 = 4.67$, $2.8\ln 13.3 = 7.25$, $2.8\ln 2.7 = 2.78$, $2.8\ln 4.5 = 4.21$, $2.8\ln 7 = 5.45$, $2.8\ln 4 = 3.88$, $2.8\ln 2.6 = 2.68$ लीजिए।

**भाग I — विश्राम में।**

1. एक लीटर रक्त की ऑक्सीजन-क्षमता निकालिए।
2. $P^{2.8}$ निकालिए, $P = 3.5$ , $5.3$ और $13.3$ kPa के लिए ( $e^{2.8\ln P}$ के रूप में)।
3. फेफड़ों में और [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) में हीमोग्लोबिन की संतृप्ति $Y$ निकालिए।
4. भार का पहुँचाया गया भिन्न और प्रति लीटर रक्त पहुँचाई गई ऑक्सीजन मिलीलीटर में निकालिए।
5. विश्राम कर रहा कोई मनुष्य प्रति मिनट $250\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$ खपाता है। इस आपूर्ति के लिए कितना हृदय-निर्गम चाहिए?
6. उन्हीं दोनों दाबों पर मायोग्लोबिन की संतृप्ति और, यदि वह हीमोग्लोबिन की जगह होता तो, प्रति लीटर पहुँचाई गई ऑक्सीजन निकालिए। निष्कर्ष निकालिए।
7. एक वाक्य में समझाइए कि [सहकारिता](#def-b1-proteins-allostery) क्या कमा देती है।

**भाग II — एक दौड़।** दौड़ती किसी पेशी में pH गिरकर 7.2 हो जाता है और $\mathrm{O_2}$ का स्थानीय दाब $2.7\,\mathrm{kPa}$; और बोर प्रभाव वहाँ $P_{50}$ बढ़ाकर $4.5\,\mathrm{kPa}$ कर देता है।

8. $Y$ निकालिए $2.7\,\mathrm{kPa}$ पर, $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$ के साथ (बिना बोर प्रभाव के)।
9. $Y$ निकालिए $2.7\,\mathrm{kPa}$ पर, $P_{50} = 4.5\,\mathrm{kPa}$ के साथ।
10. दोनों स्थितियों में प्रति लीटर पहुँचाई गई ऑक्सीजन निकालिए (फेफड़ों में भरना अपरिवर्तित) और बोर प्रभाव से हुई कमाई भी।
11. पेशी का मायोग्लोबिन $P = 2.7\,\mathrm{kPa}$ पर है। उसकी संतृप्ति क्या है, और किसी संकुचन के दौरान दाब गिरकर $0.5\,\mathrm{kPa}$ हो जाए तो उसका क्या होता है?
12. समझाइए कि बोर प्रभाव [अन्यस्थानिकता](#def-b1-proteins-allostery) का ही एक रूप क्यों है और प्रोटॉन कहाँ क्रिया करते हैं।

**भाग III — एक पहाड़।** $4000\,\mathrm{m}$ पर फेफड़ों का $\mathrm{O_2}$ दाब $7\,\mathrm{kPa}$ है। दिनों के भीतर लाल [कोशिकाएँ](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) अपना BPG बढ़ा लेती हैं और $P_{50}$ $4.0\,\mathrm{kPa}$ पर खिसका देती हैं; और हफ़्तों के भीतर मज्जा हीमोग्लोबिन $180\,\mathrm{g}/\mathrm{L}$ तक बढ़ा देती है।

13. $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$ के साथ $7\,\mathrm{kPa}$ पर फेफड़ों की संतृप्ति और प्रति लीटर आपूर्ति निकालिए ( [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $5.3\,\mathrm{kPa}$ पर)। समुद्र-तल से तुलना कीजिए।
14. $P_{50} = 4.0\,\mathrm{kPa}$ के साथ फेफड़े और [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) की संतृप्तियाँ, तथा आपूर्ति निकालिए।
15. समझाइए कि बंधुता घटाने से मदद क्यों मिलती है, जबकि उससे फेफड़ों में भरना घट जाता है।
16. $P_{50} = 4.0\,\mathrm{kPa}$ और $180\,\mathrm{g}/\mathrm{L}$ हीमोग्लोबिन के साथ प्रति लीटर आपूर्ति निकालिए।
17. क्या इससे भी कम बंधुता ( $P_{50} = 6\,\mathrm{kPa}$ ) $7\,\mathrm{kPa}$ पर मदद करती? दोनों संतृप्तियाँ निकालिए और निर्णय कीजिए।

**भाग IV — जन्म से पहले।** भ्रूणीय हीमोग्लोबिन का $P_{50} = 2.6\,\mathrm{kPa}$ है; और अपरा में $\mathrm{O_2}$ का दाब दोनों ओर $4\,\mathrm{kPa}$ है।

18. $4\,\mathrm{kPa}$ पर माता के हीमोग्लोबिन की संतृप्ति निकालिए।
19. $4\,\mathrm{kPa}$ पर भ्रूणीय हीमोग्लोबिन की संतृप्ति निकालिए।
20. समझाइए कि दोनों ओर दाब एक ही होते हुए भी ऑक्सीजन माता से भ्रूण तक कैसे जाती है।
21. भ्रूणीय हीमोग्लोबिन में $\gamma$ शृंखलाएँ हैं, $\beta$ के बजाय, और वे BPG को कमज़ोर बाँधती हैं। समझाइए कि इससे कम $P_{50}$ कैसे बनता है।
22. जन्म पर भ्रूणीय रक्त को $5.3\,\mathrm{kPa}$ के [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) में उतारना पड़ता है। $13.3\,\mathrm{kPa}$ के फेफड़ों से प्रति लीटर भ्रूणीय आपूर्ति निकालिए, और बताइए कि पहले महीनों में वयस्क हीमोग्लोबिन पर जाना क्यों उपयोगी है।
23. कोई उत्परिवर्तन वयस्क $P_{50}$ को $5\,\mathrm{kPa}$ तक बढ़ा देता है। समुद्र-तल पर उस व्यक्ति की धमनी-संतृप्ति की, और आपूर्ति पर उसके परिणाम की भविष्यवाणी कीजिए।
24. समझाइए कि $P_{50} = 3.5\,\mathrm{kPa}$ और बिना [सहकारिता](#def-b1-proteins-allostery) ( $n = 1$ ) वाला कोई वाहक घटिया ऑक्सीजन-वाहक क्यों होता: उसकी आपूर्ति निकालिए।
25. परिणाम बताइए: विश्राम में और दौड़ती पेशी में प्रति लीटर रक्त पहुँचाई गई ऑक्सीजन, और हीमोग्लोबिन के वे दो गुण जो यह अंतर बनाते हैं।

**हल — समस्या 12.1.**

**1.** प्रति लीटर $150\times 1.34 = 201\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$। **2.** $e^{3.51} = 33.4$; $e^{4.67} = 106.7$; $e^{7.25} = 1408$। **3.** फेफड़े: $1408/(33.4 + 1408) = 0.977$। [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue): $106.7/(33.4 + 106.7) = 0.762$। **4.** $0.977 - 0.762 = 0.215$: प्रति लीटर $0.215\times 201 = 43\,\mathrm{mL}$। **5.** $250/43 = 5.8\,\mathrm{L}/\mathrm{min}$ — यानी विश्राम के हृद-निर्गम के पास। **6.** मायोग्लोबिन: फेफड़े $13.3/13.67 = 0.973$; [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $5.3/5.67 = 0.935$; प्रति लीटर $0.038\times 201 = 7.7\,\mathrm{mL}$ पहुँचाता है, यानी छह गुना कम: कोई अतिपरवलयिक वाहक जो अच्छी तरह लदता है वह [ऊतकों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) के दाबों पर उतार नहीं सकता। **7.** [सहकारिता](#def-b1-proteins-allostery) वक्र के तीखे भाग को दोनों कार्यकारी दाबों के बीच रख देती है, ताकि दाब में एक छोटी गिरावट भार का एक बड़ा अंश छोड़ दे। **8.** $e^{2.78} = 16.1$; $Y = 16.1/(33.4 + 16.1) = 0.325$। **9.** $e^{4.21} = 67.4$; $Y = 16.1/(67.4 + 16.1) = 0.193$। **10.** बोर के बिना: $(0.977 - 0.325)\times 201 = 131\,\mathrm{mL}$; उसके साथ: प्रति लीटर $(0.977 - 0.193)\times 201 = 158\,\mathrm{mL}$; कमाई $27\,\mathrm{mL}$, यानी $20\,\%$। **11.** $2.7/3.07 = 0.88$ संतृप्त; $0.5\,\mathrm{kPa}$ पर, $0.5/0.87 = 0.57$: वह संकुचन के दौरान अपने भंडार का एक-तिहाई [सूत्रकणिकाओं](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/6-functional-organization-of-the-eukaryotic-cell#def-b1-eukaryotic-cell-mitochondrion) में छोड़ता है, और संकुचनों के बीच फिर लद जाता है। **12.** प्रोटॉन हीम से दूर के स्थलों (हिस्टिडीन, N-सिरे) पर बँधते हैं, और बँधकर T अवस्था को स्थायी करते हैं, जिससे हीम पर बंधुता गिरती है: यानी किसी एक स्थल का लिगैंड किसी दूसरे स्थल की बंधुता बदल देता है — [अन्यस्थानिकता](#def-b1-proteins-allostery)। **13.** $e^{5.45} = 233$; फेफड़े $233/(33.4 + 233) = 0.875$; [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $0.762$; पहुँचाया $0.113\times 201 = 23\,\mathrm{mL}$: यानी समुद्र-तल का लगभग आधा। **14.** $e^{3.88} = 48.4$: फेफड़े $233/(48.4 + 233) = 0.828$; [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $106.7/(48.4 + 106.7) = 0.688$; पहुँचाया $0.140\times 201 =
28\,\mathrm{mL}$। **15.** लदान ज़रा गिरता है (0.875 से 0.828) पर उतार अधिक गिरता है (0.762 से 0.688), इसलिए अंतर बढ़ जाता है: $7\,\mathrm{kPa}$ पर फेफड़े अब भी वक्र की चपटी चोटी पर हैं जबकि [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) उसके तीखे भाग पर। **16.** क्षमता $180\times 1.34 = 241\,\mathrm{mL}$; प्रति लीटर $0.140\times
241 = 34\,\mathrm{mL}$ — यानी समुद्र-तल का तीन-चौथाई लौट आया। **17.** $6^{2.8} = e^{2.8\times 1.79} = e^{5.02} = 151$: फेफड़े $233/384 = 0.607$, [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $106.7/258 = 0.414$: पहुँचाया $0.193$, काग़ज़ पर और भी अच्छा — पर धमनीय रक्त केवल $61\,\%$ संतृप्त होता, और फेफड़ों के दाब की कोई और गिरावट या किसी ऊँचे ऊतक-दाब की कोई माँग मस्तिष्क को कम पर छोड़ देती; असली समायोजन $4\,\mathrm{kPa}$ के पास रुक जाता है। **18.** $48.4/(33.4 + 48.4) = 0.59$। **19.** $e^{2.68} = 14.6$; $48.4/(14.6 + 48.4) = 0.77$। **20.** उसी दाब पर भ्रूणी [प्रोटीन](#def-b1-proteins-peptide) अधिक बाँधता है: जैसे-जैसे माँ का रक्त $59\,\%$ की ओर उतरता है और भ्रूणी रक्त $77\,\%$ की ओर लदता है, ऑक्सीजन उसी दाब-प्रवणता के नीचे बहती है जिसे बंधुताओं का अंतर अपरा-झिल्ली के आरपार बनाए रखता है। **21.** BPG T अवस्था से बँधता है और बंधुता गिराता है; $\gamma$ शृंखलाएँ उसे कमज़ोरी से बाँधती हैं, इसलिए भ्रूणी हीमोग्लोबिन अपनी अंतर्निहित ऊँची बंधुता के पास बैठता है: नीचा $P_{50}$। **22.** फेफड़े: $1408/(14.6 + 1408) = 0.990$; [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $106.7/(14.6
+ 106.7) = 0.880$; पहुँचाया $0.110\times 201 = 22\,\mathrm{mL}$, यानी वयस्क का आधा: माँ से ऑक्सीजन लेने के लिए अच्छा, फेफड़ों के चलने लगने के बाद उसे पहुँचाने के लिए खराब, इसीलिए यह बदलाव होता है। **23.** $5^{2.8} = e^{2.8\times 1.609} = e^{4.51} = 90.6$: फेफड़े $1408/1499 = 0.94$, [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $106.7/197 = 0.54$: पहुँचाया $0.40$, यानी सामान्य का लगभग दुगना — व्यक्ति के होंठ हलके नीले पड़ते हैं पर वह इसे अच्छी तरह सह लेता है; कीमत ऊँचाई पर छोटा भंडार है। **24.** $Y = P/(3.5 + P)$: फेफड़े $0.79$, [ऊतक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/4-animal-body-plans-and-tissues#def-b1-body-plans-tissues-tissue) $0.60$: पहुँचाया $0.19\times 201 = 38\,\mathrm{mL}$ — और $2.7\,\mathrm{kPa}$ पर दौड़ती पेशी में, $0.44$: पहुँचाया $0.35\times 201 = 70\,\mathrm{mL}$, जबकि $158\,\mathrm{mL}$। [सहकारिता](#def-b1-proteins-allostery) के बिना वाहक बुरी तरह लदता और बुरी तरह उतारता है। **25.** विश्राम पर प्रति लीटर $43\,\mathrm{mL}$ $\mathrm{O_2}$, और दौड़ती किसी पेशी में प्रति लीटर $158\,\mathrm{mL}$; यह अंतर [सहकारिता](#def-b1-proteins-allostery) (सिग्मॉइड वक्र) से और बोर प्रभाव (अम्ल में $P_{50}$ की खिसकन) से आता है।