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title: "एंजाइम और जैवरासायनिक उत्प्रेरण"
book: "विश्वविद्यालय जीवविज्ञान — वर्ष 1"
subject: biology
language: hi
chapter: 13
exercises: 12
source: https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/13-enzymes-and-biochemical-catalysis
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# अध्याय 13 — एंजाइम और जैवरासायनिक उत्प्रेरण

कटे हुए किसी आलू पर हाइड्रोजन परॉक्साइड उँड़ेलिए और वह झाग उठता है: आलू की [कोशिकाओं](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) का कैटेलेज़ का एक ही अणु प्रति सेकंड चार करोड़ परॉक्साइड अणु तोड़ देता है, और यही अभिक्रिया अपने भरोसे छोड़ दी जाए तो वर्षों लेती। परॉक्साइड को वैसे भी अपघटित होना ही था — अभिक्रिया ढलान वाली है — पर किसी काम के समय में नहीं। [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) की हर अभिक्रिया ऐसी ही है: ऊष्मागतिकी बताती है कि वह किस ओर जा सकती है, और कोई *[एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme)* बताता है कि वह अभी जाएगी या नहीं। यह अध्याय बताता है कि कोई [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) किसी अभिक्रिया का क्या करता है, वह बलगतिकी जिससे [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) मापे और तुले जाते हैं, वे ढंग जिनसे वे संदमित होते हैं, और वे ढंग जिनसे [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) उन्हें चालू और बंद करती है।

## 13.1 उत्प्रेरण

**परिभाषा 13.1 (एंजाइम, क्रियाधार, सक्रिय स्थल).**

*एंजाइम* वह [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) (कभी-कभार कोई [RNA](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/11-nucleotides-and-nucleic-acids#def-b1-nucleic-acids-chain)) है जो किसी अभिक्रिया को *उत्प्रेरित* करता है: वह दर बढ़ाता है, बिना स्वयं ख़र्च हुए और बिना साम्य बदले। जिन अणुओं पर वह क्रिया करता है वे उसके *क्रियाधार* हैं; वे *सक्रिय स्थल* में बँधते हैं, यानी उस दरार में जिसे कुछ ही अवशेष अस्तरित करते हैं और जहाँ रसायन होता है। एंजाइम *विशिष्ट* होते हैं — किसी एक क्रियाधार या किसी कुल के लिए, किसी एक बंध के लिए, किसी एक त्रिविम समावयव के लिए — और उनके नाम उनके क्रियाधार तथा अभिक्रिया पर *-एज़* प्रत्यय के साथ रखे जाते हैं (लैक्टेज़, [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/11-nucleotides-and-nucleic-acids#def-b1-nucleic-acids-chain) पॉलिमरेज़, सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज़), और वे छह वर्गों में हैं: ऑक्सीडोरिडक्टेज़, हस्तांतरेज़, हाइड्रोलेज़, लायेज़, आइसोमरेज़, लाइगेज़। अनेकों को कोई [अ-प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) *सहकारक* चाहिए: कोई धातु आयन (Zn, Mg, Fe), या कोई कार्बनिक *सहएंजाइम* — $\mathrm{NAD^+}$, FAD, सहएंजाइम A — जिनमें से अधिकांश विटामिनों से बनते हैं, और विटामिन इसीलिए हैं।

**प्रतिज्ञप्ति 13.2 (एंजाइम क्या बदलता है और क्या नहीं).**

कोई अभिक्रिया किसी *[संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)* से होकर जाती है, यानी परमाणुओं की उस तनी हुई सजावट से जिसकी [मुक्त ऊर्जा](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#prop-b1-water-small-molecules-gibbs) अभिकारकों या उत्पादों से *[सक्रियण ऊर्जा](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)* $E_a$ जितनी अधिक है; और केवल वही अणु अभिक्रिया करते हैं जिन्हें ऊष्मीय हलचल इस अवरोध के पार ले जाती है, और उनका भिन्न $e^{-E_a/RT}$ के समानुपाती होता है। कोई [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) को [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) से अधिक कसकर बाँधता है — उसका [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) उस [तने](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/3-functional-organization-of-a-flowering-plant#def-b1-flowering-plant-organization-organs) हुए रूप का पूरक होता है — और इस तरह $E_a$ घटा देता है: उसे $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर $34\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ (कुछ [हाइड्रोजन बंधों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) जितना) घटाने पर दर $e^{34\,000/2580} \approx
10^6$ गुना हो जाती है। वह $\Delta G$ या साम्य स्थिरांक नहीं बदलता, जो केवल अभिकारकों और उत्पादों पर निर्भर हैं: कोई [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) अग्र और पश्च दोनों अभिक्रियाएँ बराबर तेज़ करता है और तंत्र को उसी साम्य पर जल्दी पहुँचा देता है।

![किसी अभिक्रिया के सहारे मुक्त ऊर्जा। एंजाइम (लाल) संक्रमण अवस्था का अवरोध घटा देता है और क्रियाधार तथा उत्पाद के बीच का अंतर — और इसलिए साम्य — अछूता छोड़ देता है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-f90a11ffd15a.svg)

*किसी अभिक्रिया के सहारे [मुक्त ऊर्जा](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#prop-b1-water-small-molecules-gibbs)। [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) (लाल) [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) का अवरोध घटा देता है और [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) तथा उत्पाद के बीच का अंतर — और इसलिए साम्य — अछूता छोड़ देता है।*

![कटे हुए आलू पर हाइड्रोजन परॉक्साइड: कोशिकाओं का कैटेलेज़ उसे प्रति एंजाइम अणु प्रति सेकंड चार करोड़ बार जल और ऑक्सीजन में तोड़ता है, और ऑक्सीजन झाग बनकर बाहर आती है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/img-7938d5cc44f7.jpg)

*कटे हुए आलू पर हाइड्रोजन परॉक्साइड: [कोशिकाओं](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) का कैटेलेज़ उसे प्रति [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) अणु प्रति सेकंड चार करोड़ बार जल और ऑक्सीजन में तोड़ता है, और ऑक्सीजन झाग बनकर बाहर आती है।*

**प्रतिज्ञप्ति 13.3 (सक्रिय स्थल कैसे काम करता है).**

कोई [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) अपनी अभिक्रिया कई साधनों से एक साथ तेज़ करता है: वह [क्रियाधारों](#def-b1-enzymes-enzyme) को *बाँधता और अनुस्थापित करता* है ताकि क्रिया करते समूह सही ज्यामिति में मिलें, और इस तरह किसी दुर्लभ टक्कर की जगह एक निश्चित टक्कर आ जाए; वह [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) को [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) की ओर *तानता* है (*प्रेरित अनुरूपण*: [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) के चारों ओर सिमट जाता है, और अनुरूपण [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) के लिए सबसे अच्छा है); उसकी [पार्श्व शृंखलाएँ](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-aminoacid) *अम्ल और क्षारक* की तरह काम करती हैं, और सही क्षण पर [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) को प्रोटॉन देती-लेती हैं (हिस्टिडीन, जिसका p$K_a$ 7 के पास है, अनेक [एंजाइमों](#def-b1-enzymes-enzyme) में यही करता है); कुछ [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) से एक क्षणिक *[सहसंयोजी बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-bonds)* बनाते हैं (सेरीन प्रोटिएज़); और उसके धातु आयन बंधों को ध्रुवित करते हैं तथा आवेशों को स्थायी करते हैं। जल उस स्थल से बड़े पैमाने पर बाहर रखा जाता है, ताकि आवेश और [हाइड्रोजन बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-water) पूरी शक्ति से काम करें।

**उदाहरण 13.4 (तीन एंजाइम).**

लाइसोज़ाइम, जो आँसुओं और अंडे के सफ़ेद भाग में है, जीवाणु भित्ति के किसी शर्करा वलय को [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) की आकृति में तान देता है और शृंखला काट देता है: $10^8$ गुना त्वरण। कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़, जो लाल [कोशिकाओं](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में है, एक ज़िंक आयन थामे है जो जल को ऐसा हाइड्रॉक्साइड बना देता है जो $\mathrm{CO_2}$ पर हमला करने को तैयार है: प्रति सेकंड दस लाख अणु, यानी कैटेलेज़ के बाद सबसे तेज़ [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme)। काइमोट्रिप्सिन, जो अग्न्याशयी रस में है, एक हिस्टिडीन से क्रियाशील बनाई गई सेरीन से ऐरोमैटिक अवशेषों के बाद [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) काटता है: प्रति सेकंड सौ, और एक सहसंयोजी मध्यवर्ती के साथ।

## 13.2 एंजाइम बलगतिकी

**परिभाषा 13.5 (आरंभिक दर, संतृप्ति).**

किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) अभिक्रिया की *दर* $v$ प्रति एकांक समय बने उत्पाद की मात्रा है ($\mathrm{mol}/\mathrm{s}$, या [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के मात्रक: $1\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$)। उसे *आरंभिक दर* $v_0$ के रूप में मापा जाता है, यानी [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) चुकने या उत्पाद जमा होने से पहले। किसी नियत [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रता पर $v_0$ [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) की सांद्रता $[S]$ के साथ बढ़ता है और फिर किसी अधिकतम $V_{\max}$ पर *संतृप्त* हो जाता है: [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) पूरा घिर चुका है और इससे तेज़ नहीं जा सकता।

**प्रमेय 13.6 (माइकेलिस–मेंटन).**

किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) $E$ के लिए जो अपने [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) को उत्क्रमणीय रूप से बाँधता और बदलता है,

$$
E + S \underset{k_{-1}}{\overset{k_1}{\rightleftharpoons}} ES
\overset{k_{\mathrm{cat}}}{\longrightarrow} E + P ,
$$

[क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रता $[S]$ पर आरंभिक दर यह है

$$
v_0 = \frac{V_{\max}\,[S]}{K_m + [S]}, \qquad V_{\max} = k_{\mathrm{cat}}\,[E]_{\text{कुल}},
\qquad K_m = \frac{k_{-1} + k_{\mathrm{cat}}}{k_1} .
$$

$K_m$, यानी *[माइकेलिस स्थिरांक](#thm-b1-enzymes-mm)*, वह [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रता है जिस पर दर अपनी अधिकतम की आधी होती है, और वह मापता है कि [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को कितना [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) चाहिए; $k_{\mathrm{cat}}$, यानी *परिवर्तन संख्या*, संतृप्त होने पर एक [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) प्रति सेकंड जितने [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) अणु बदलता है वह संख्या है; और अनुपात $k_{\mathrm{cat}}/K_m$ *उत्प्रेरक दक्षता* है, यानी कम [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) पर दर स्थिरांक, जिसकी ऊपरी सीमा वह दर है जिससे [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) विसरण द्वारा [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) तक पहुँच सकता है, लगभग $10^8$–$10^9$ $\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$।

**उपपत्ति.** ऐसी *स्थायी अवस्था* मानिए जिसमें $ES$ उतनी ही तेज़ी से बनता है जितनी तेज़ी से लुप्त होता है (जो पहले कुछ मिलीसेकंडों के बाद, जब तक $[S] \gg [E]$ है, सही है): $k_1[E][S] = (k_{-1} + k_{\mathrm{cat}})[ES]$, इसलिए $[E][S] = K_m[ES]$ जिसमें $K_m$ ऊपर की परिभाषा वाला है। संरक्षण से $[E] = [E]_{\text{कुल}} -
[ES]$ मिलता है; और यह रखने पर $([E]_{\text{कुल}} - [ES])[S] = K_m[ES]$, इसलिए $[ES] = [E]_{\text{कुल}}[S]/(K_m + [S])$। दर $v_0 = k_{\mathrm{cat}}[ES]$ है, जिससे सूत्र निकल आता है; $[S] \gg K_m$ पर $v_0 \to k_{\mathrm{cat}}[E]_{\text{कुल}} = V_{\max}$, और $[S] = K_m$ पर $v_0 = V_{\max}/2$। ∎

![बाएँ: K_m = 2\, mmol/ L और V_ = 1\, µ mol/ min के लिए माइकेलिस–मेंटन अतिपरवलय, जिस पर सप्ताहांत समस्या के छह मापे गए बिंदु हैं। दाएँ: वही आँकड़े लाइनवीवर–बर्क आलेख के रूप में, 1/v_0, 1/(S) के सापेक्ष: एक सरल रेखा जिसके अंतःखंड V_ और K_m दे देते हैं।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-fcc855eda471.svg)

![बाएँ: K_m = 2\, mmol/ L और V_ = 1\, µ mol/ min के लिए माइकेलिस–मेंटन अतिपरवलय, जिस पर सप्ताहांत समस्या के छह मापे गए बिंदु हैं। दाएँ: वही आँकड़े लाइनवीवर–बर्क आलेख के रूप में, 1/v_0, 1/(S) के सापेक्ष: एक सरल रेखा जिसके अंतःखंड V_ और K_m दे देते हैं।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-091e8dfe0fcf.svg)

*बाएँ: $K_m = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ और $V_{\max} = 1\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ के लिए माइकेलिस–मेंटन अतिपरवलय, जिस पर सप्ताहांत समस्या के छह मापे गए बिंदु हैं। दाएँ: वही आँकड़े लाइनवीवर–बर्क आलेख के रूप में, $1/v_0$, $1/[S]$ के सापेक्ष: एक सरल रेखा जिसके अंतःखंड $V_{\max}$ और $K_m$ दे देते हैं।*

**विधि 13.7 (KmK_mKm​ और Vmax⁡V_{\max}Vmax​ मापना).**

1. $K_m/4$ से $10K_m$ तक फैली [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रताओं की एक शृंखला बनाइए, और [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की सांद्रता वही रखिए; पहले मिनट तक उत्पाद (रंग, अवशोषकता, गैस) का पीछा कीजिए और प्रवणता को $v_0$ मानिए।
2. $v_0$ को $[S]$ के सापेक्ष आलेखित कीजिए: अतिपरवलय एक मोटा $V_{\max}$ (पठार) और $K_m$ (उसकी आधी पर की सांद्रता) दे देता है।
3. परिशुद्धता के लिए उलटिए: $1/v_0 = (K_m/V_{\max})(1/[S]) +  1/V_{\max}$ ( *लाइनवीवर–बर्क* )। रेखा का $y$ अक्ष पर अंतःखंड $1/V_{\max}$ है, $x$ अक्ष पर $-1/K_m$ , और उसकी प्रवणता $K_m/V_{\max}$ ।
4. $V_{\max}$ को [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की सांद्रता से भाग दीजिए और $k_{\mathrm{cat}}$ पाइए; और दक्षता के लिए $K_m$ से भाग दीजिए। किसी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ यही दोहराइए ताकि पता चले कि वह कौन-सा प्राचल बदलता है।

![कोई एंजाइम-आमापन: उत्पाद प्रकाश अवशोषित करता है, और वर्णक्रममापी सेकंड-दर-सेकंड उसका प्रकट होना अभिलिखित करता है; और आरंभिक प्रवणता ही v_0 है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/img-1729b017d143.jpg)

*कोई एंजाइम-आमापन: उत्पाद प्रकाश अवशोषित करता है, और वर्णक्रममापी सेकंड-दर-सेकंड उसका प्रकट होना अभिलिखित करता है; और आरंभिक प्रवणता ही $v_0$ है।*

**उदाहरण 13.8 (एंजाइमों की तुलना).**

| [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) | $K_m$ ($\mathrm{mol}/\mathrm{L}$) | $k_{\mathrm{cat}}$ ($\mathrm{s}^{-1}$) | $k_{\mathrm{cat}}/K_m$ ($\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$) |
| --- | --- | --- | --- |
| कैटेलेज़ | $2.5 \times 10^{-2}$ | $4 \times 10^{7}$ | $1.6 \times 10^{9}$ |
| कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ | $1.2 \times 10^{-2}$ | $1 \times 10^{6}$ | $8 \times 10^{7}$ |
| काइमोट्रिप्सिन | $1.5 \times 10^{-2}$ | 100 | $7 \times 10^{3}$ |
| लाइसोज़ाइम | $6 \times 10^{-6}$ | 0.5 | $8 \times 10^{4}$ |
| [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/11-nucleotides-and-nucleic-acids#def-b1-nucleic-acids-chain) पॉलिमरेज़ | $1 \times 10^{-5}$ | 15 | $1.5 \times 10^{6}$ |

कैटेलेज़ और कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ विसरण की सीमा पर काम करते हैं: [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) से हर टक्कर फलदायी होती है। काइमोट्रिप्सिन धीमा है पर उसे धीमा होना ही चाहिए — वह कोई [पेप्टाइड बंध](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) काटता है, जो परॉक्साइड तोड़ने से कहीं कठिन काम है।

## 13.3 संदमन

**परिभाषा 13.9 (संदमक).**

कोई *संदमक* किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की दर घटाता है। *अनुत्क्रमणीय* संदमक सहसंयोजी रूप से बँधते हैं और [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की क्रियाशीलता सदा के लिए नष्ट कर देते हैं (ऐसीटिलकोलीनएस्टरेज़ पर तंत्रिका गैस, जीवाणु भित्ति को आपस में बाँधने वाले [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) पर पेनिसिलिन, प्रोस्टाग्लैंडिन बनाने वाले [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) पर ऐस्पिरिन)। *उत्क्रमणीय* संदमक दुर्बल बंधों से बँधते हैं और धोकर हटाए जा सकते हैं; और वे कहाँ बँधते हैं इसके अनुसार:

- *स्पर्धी* : संदमक [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) जैसा दिखता है और [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) घेर लेता है; वह आभासी $K_m$ बढ़ा देता है (गुणक $1 + [I]/K_i$ से) और $V_{\max}$ अपरिवर्तित छोड़ देता है — पर्याप्त [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) उसे हटा देता है;
- *अस्पर्धी* : संदमक कहीं और बँधता है और उत्प्रेरण बिगाड़ देता है, चाहे [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) बँधा हो या नहीं; वह $V_{\max}$ घटा देता है और $K_m$ अपरिवर्तित छोड़ देता है — कितना भी [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) उस पर भारी नहीं पड़ता;
- *अप्रतिस्पर्धी* : संदमक केवल $ES$ संकुल से बँधता है; $V_{\max}$ और $K_m$ दोनों घट जाते हैं।

$K_i$, यानी संदमक का वियोजन स्थिरांक, उसकी प्रबलता मापता है: जितना कम, उतना प्रबल।

![दोनों आम संदमकों के साथ लाइनवीवर–बर्क आलेख। कोई स्पर्धी संदमक रेखा को y अंतःखंड के परितः घुमा देता है (V_ अपरिवर्तित, K_m बढ़ा हुआ); और कोई अस्पर्धी उसे x अंतःखंड के परितः घुमाता है (K_m अपरिवर्तित, V_ घटा हुआ)।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-a216c4e002e8.svg)

*दोनों आम [संदमकों](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ लाइनवीवर–बर्क आलेख। कोई स्पर्धी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) रेखा को $y$ अंतःखंड के परितः घुमा देता है ($V_{\max}$ अपरिवर्तित, $K_m$ बढ़ा हुआ); और कोई अस्पर्धी उसे $x$ अंतःखंड के परितः घुमाता है ($K_m$ अपरिवर्तित, $V_{\max}$ घटा हुआ)।*

**उदाहरण 13.10 (औषधि के रूप में स्पर्धा).**

मेथेनॉल तब तक हानिरहित है जब तक यकृत की ऐल्कोहॉल डिहाइड्रोजनेज़ उसे फ़ॉर्मैल्डिहाइड और फ़ॉर्मिक अम्ल में न बदल दे, जो अंधा कर देते हैं और मार डालते हैं। इलाज एथेनॉल है: कम $K_m$ वाला एक स्पर्धी [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme), जो [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को व्यस्त रखता है जबकि मेथेनॉल अनबदला उत्सर्जित हो जाता है। स्टैटिन उस [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के स्पर्धी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) हैं जो कार्बन को [कोलेस्टेरॉल](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/9-lipids#def-b1-lipids-amphiphilic) में लगाता है, और वे [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) जैसे दिखते हैं; और सल्फ़ोनामाइड उस जीवाणु [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) जैसे दिखते हैं जो फ़ोलेट बनाता है, जिसे मनुष्य बनाते ही नहीं और इसलिए उसकी कमी नहीं खलती।

## 13.4 नियमन

**परिभाषा 13.11 (अन्यस्थानिक एंजाइम).**

किसी *अन्यस्थानिक एंजाइम* में कई उपइकाइयाँ होती हैं और, अपने [सक्रिय स्थलों](#def-b1-enzymes-enzyme) के अलावा, *नियामक स्थल* भी, जहाँ प्रभावक बँधते हैं: *सक्रियक* उसे उसके सक्रिय संरूपण की ओर खिसकाते हैं, और *[संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors)* निष्क्रिय संरूपण की ओर। $[S]$ के सापेक्ष उसकी दर अंग्रेज़ी S जैसी होती है, अतिपरवलयी नहीं ([सक्रिय स्थलों](#def-b1-enzymes-enzyme) के बीच [सहकारिता](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery), जैसे हीमोग्लोबिन में, [अध्याय 12](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#ch-b1-proteins)), इसलिए तीखे भाग के पास [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) में छोटा-सा परिवर्तन भी दर बहुत बदल देता है; और प्रभावक वक्र को अगल-बगल खिसकाते हैं (चाहिए क्रियाधार-सांद्रता बदलकर) या ऊपर-नीचे (अधिकतम दर बदलकर)। [अन्यस्थानिक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) उपापचय के शाखा-बिंदुओं पर खड़े होते हैं, और प्रभावक स्वयं उस पथ के उत्पाद तथा [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के ऊर्जा-संकेत होते हैं ([ATP](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-atp), ADP, AMP)।

![एक अन्यस्थानिक एंजाइम। S जैसा वक्र दर को मध्यबिंदु के पास क्रियाधार के प्रति संवेदनशील बना देता है; कोई सक्रियक उसे बाएँ खिसकाता है (किसी दिए गए (S) पर अधिक सक्रिय), कोई संदमक दाएँ। (S) = 3 के पास दर अधिकतम के दसवें भाग से नौ-दसवें भाग तक झूल सकती है।](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-64771936261a.svg)

*एक [अन्यस्थानिक एंजाइम](#def-b1-enzymes-allosteric)। S जैसा वक्र दर को मध्यबिंदु के पास [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) के प्रति संवेदनशील बना देता है; कोई सक्रियक उसे बाएँ खिसकाता है (किसी दिए गए $[S]$ पर अधिक सक्रिय), कोई [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) दाएँ। $[S] = 3$ के पास दर अधिकतम के दसवें भाग से नौ-दसवें भाग तक झूल सकती है।*

**प्रतिज्ञप्ति 13.12 (कोशिका किसी एंजाइम को नियंत्रित करने के चार ढंग).**

1. *प्रतिपुष्टि संदमन* : किसी पथ का अंतिम उत्पाद उसके पहले प्रतिबद्ध [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का [अन्यस्थानिक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) होता है, इसलिए पथ उतना ही तेज़ चलता है जितनी तेज़ी से उत्पाद काम में आता है (थ्रिओनीन डिऐमिनेज़ पर आइसोल्यूसीन; फ़ॉस्फ़ो-फ्रक्टोकाइनेज़ पर [ATP](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/8-water-and-small-biomolecules#def-b1-water-small-molecules-atp) , [अध्याय 15](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/15-cellular-respiration-and-fermentation#ch-b1-respiration-fermentation) )। अनुक्रिया-काल: मिलीसेकंड।
2. *सहसंयोजी रूपांतरण* : कोई काइनेज़ [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के किसी सेरीन, थ्रिओनीन या टाइरोसीन पर एक फ़ॉस्फ़ेट लगाता है, कोई फ़ॉस्फ़ेटेज़ उसे हटाता है, और दोनों रूप क्रियाशीलता में भिन्न होते हैं (एक ही हॉर्मोनी संकेत से [ग्लाइकोजन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/10-carbohydrates#def-b1-carbohydrates-polysaccharide) फ़ॉस्फ़ोरिलेज़ फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण से चालू होती है और [ग्लाइकोजन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/10-carbohydrates#def-b1-carbohydrates-polysaccharide) सिंथेज़ बंद)। सेकंडों से मिनटों में; उत्क्रमणीय; और शृंखलाओं में प्रवर्धनीय।
3. *प्रोटीनअपघटनी सक्रियण* : कुछ [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) निष्क्रिय पूर्ववर्तियों के रूप में बनते हैं ( *ज़ाइमोजन* : ट्रिप्सिनोजन, पेप्सिनोजन, स्कंदन कारक) और एक पेप्टाइड काटकर, एक ही बार और सदा के लिए, वहीं और तभी चालू किए जाते हैं जहाँ और जब वे चाहिए।
4. *मात्रा* : [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) उस [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का जीन नियंत्रित करके ( [अध्याय 20](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/20-control-of-gene-expression#ch-b1-expression-control) ) उसे अधिक या कम बनाती है और उसे तेज़ या धीमे तोड़ती है। मिनटों से घंटों में।

**उदाहरण 13.13 (सम-एंजाइम).**

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज़ पाँच रूपों में मिलती है, जो दो प्रकार की उपइकाइयों के सारे संयोजनों के चतुष्क हैं; हृदय के रूप का लैक्टेट के लिए $K_m$ कम है और उसे पाइरुवेट संदमित करता है (वह क्रेब्स चक्र को खिलाने के लिए लैक्टेट का ऑक्सीकरण करता है), जबकि पेशी के रूप का $V_{\max}$ ऊँचा है और वह पाइरुवेट सह लेता है (वह किसी दौड़ में लैक्टेट बनाता है)। रक्त में रूपों का प्रतिरूप बता देता है कि कौन-सा [अंग](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/2-functional-organization-of-a-mammal#def-b1-mammal-organization-organ) क्षतिग्रस्त हुआ है — कोई हृदयाघात हृदय का रूप छोड़ता है।

## 13.5 ताप और pH

**प्रतिज्ञप्ति 13.14 (एंजाइम और उनका परिवेश).**

किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) अभिक्रिया की दर हर $10\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर मोटे तौर पर दुगुनी हो जाती है ($Q_{10} \approx 2$), क्योंकि ऊष्मीय ऊर्जा अधिक अणुओं को अवरोध के पार ले जाती है, जब तक [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) खुलना शुरू न कर दे (अधिकांश के लिए $40\text{ to }60\,{}^{\circ}\mathrm{C}$; गरम झरनों के जीवाणुओं के [एंजाइमों](#def-b1-enzymes-enzyme) के लिए $100\,{}^{\circ}\mathrm{C}$) और दर ढह न जाए। हर [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का एक *pH इष्टतम* होता है, जहाँ उसके उत्प्रेरक अवशेषों तथा उसके [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) का आयनीकरण ठीक हो: आमाशय में पेप्सिन pH 2 के पास; आँत में ट्रिप्सिन 8 के पास; और अधिकांश अंतःकोशिकीय [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) 7 के पास। इष्टतम से दूर दर गिरती है, और उससे बहुत दूर [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) विकृत हो जाता है। ताप और pH [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) पर काम करते हैं; और [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) दोनों को उसी परास में रखती है जहाँ उसके हज़ार [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) सब काम करते हैं।

**उदाहरण 13.15 (एक ज्वर और एक गरम झरना).**

$40\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ का ज्वर शरीर की हर अभिक्रिया को एक-चौथाई तेज़ कर देता है और सबसे नाज़ुक [प्रोटीनों](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) को खोलना शुरू कर देता है; $42\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर मस्तिष्क के [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) चूक जाते हैं। $75\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ के किसी झरने के जीवाणु की [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/11-nucleotides-and-nucleic-acids#def-b1-nucleic-acids-chain) पॉलिमरेज़ $95\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ सह लेती है, और इसीलिए उसे [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/11-nucleotides-and-nucleic-acids#def-b1-nucleic-acids-chain) के पिघलने के हज़ारों चक्रों से गुज़ारा जा सकता है और वह पॉलिमरेज़ शृंखला अभिक्रिया का [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) बन गई (वर्ष 3 का खंड): तापस्थायित्व अनुक्रम का गुण है, उत्प्रेरित रसायन का नहीं।

## 13.6 अभ्यास

**अभ्यास 13.1 ★.**

कोई [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) किसी अभिक्रिया में क्या बदलता है, और क्या अपरिवर्तित छोड़ता है? ऊर्जा-रूपरेखा से समझाइए।

**हल — अभ्यास 13.1.**

वह [सक्रियण ऊर्जा](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) ([संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) की ऊँचाई) घटाता है, और इस तरह दर भी, दोनों दिशाओं में; वह $\Delta G$, साम्य नियतांक और साम्य की स्थिति अपरिवर्तित छोड़ देता है। परिच्छेदिका पर शिखर नीचा हो जाता है, दोनों सिरे नहीं।

**अभ्यास 13.2 ★.**

$K_m$, $V_{\max}$, $k_{\mathrm{cat}}$ और $k_{\mathrm{cat}}/K_m$ की परिभाषा मात्रकों सहित दीजिए।

**हल — अभ्यास 13.2.**

$K_m$: आधे $V_{\max}$ पर क्रियाधार-सांद्रता ($\mathrm{mol}/\mathrm{L}$)। $V_{\max}$: संतृप्त [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) पर दर ($\mathrm{mol}/\mathrm{s}$, या $\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$)। $k_{\mathrm{cat}}$: संतृप्ति पर प्रति सेकंड प्रति [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) बदले गए क्रियाधार-अणु ($\mathrm{s}^{-1}$)। $k_{\mathrm{cat}}/K_m$: दक्षता, यानी नीचे [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) पर द्वितीय-कोटि दर-नियतांक ($\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$)।

**अभ्यास 13.3 ★.**

[संदमकों](#def-b1-enzymes-inhibitors) वाले लाइनवीवर–बर्क आलेख से बिना [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) वाले [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के लिए और हर [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के लिए $V_{\max}$ तथा $K_m$ पढ़िए।

**हल — अभ्यास 13.3.**

कोई [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) नहीं: अंतःखंड 1, इसलिए $V_{\max} = 1$; $x$ अंतःखंड $-0.5$, इसलिए $K_m = 2$। स्पर्धी: $V_{\max} = 1$, $x$ अंतःखंड $-0.25$, $K_m = 4$। अस्पर्धी: अंतःखंड 2, $V_{\max} = 0.5$; $x$ अंतःखंड $-0.5$, $K_m = 2$।

**अभ्यास 13.4 ★.**

किसी [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की क्रियाशीलता नियंत्रित करने के चारों ढंग बताइए और हर एक का कालमान।

**हल — अभ्यास 13.4.**

[अन्यस्थानिक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) (पुनर्भरण) नियमन, मिलीसेकंड; [सहसंयोजी रूपांतरण](#prop-b1-enzymes-control) (फ़ॉस्फ़ोरिलन), सेकंड से मिनट; किसी ज़ाइमोजन का प्रोटीन-अपघटनी सक्रियण, एक ही बार, माँग पर; जीन-अभिव्यक्ति तथा अपघटन से मात्रा का नियंत्रण, मिनटों से घंटों तक।

**अभ्यास 13.5 ★★.**

किसी [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का $K_m = 0.1\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ और $V_{\max} =
50\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ है। $v_0$ निकालिए, $[S] = 0.02$, $0.1$, $1$ और $10\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर। किस $[S]$ पर $v_0 = 0.9\,V_{\max}$ है?

**हल — अभ्यास 13.5.**

$v_0 = 50[S]/(0.1 + [S])$: 8.3, 25, 45.5 और $49.5\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$। $0.9 = [S]/(0.1 + [S])$ से $[S] = 0.9\,K_m/0.1 = 0.9\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ मिलता है।

**अभ्यास 13.6 ★★.**

$37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर $E_a$ को $20\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ घटाने से दर कितने गुणक से बढ़ती है? $E_a$ को कितना गिरना चाहिए ताकि $10^{10}$ का गुणक मिले?

**हल — अभ्यास 13.6.**

$e^{20\,000/2580} = e^{7.75} = 2300$। $10^{10}$ के लिए: $\Delta E_a =
RT\ln 10^{10} = 2.58\times 23.0 = 59\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$।

**अभ्यास 13.7 ★★.**

$1\,\mathrm{mL}$ में $2\,\mathrm{pmol}$ कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ प्रति मिनट $V_{\max} = 120\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ देती है। $k_{\mathrm{cat}}$ निकालिए और, $K_m = 12\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ के साथ, दक्षता भी। विसरण की सीमा से तुलना कीजिए।

**हल — अभ्यास 13.7.**

$1\,\mathrm{mL}$ में प्रति मिनट $V_{\max} = 0.12\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}$: यानी उत्पाद का $1.2 \times 10^{-4}\,\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ $= 2.0 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$; [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) $2 \times 10^{-12}\,\mathrm{mol}$: $k_{\mathrm{cat}} = 2\times 10^{-6}/2\times 10^{-12} =
1 \times 10^{6}\,\mathrm{s}^{-1}$। दक्षता $10^6/0.012 = 8 \times 10^{7}\,\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$, यानी विसरण-सीमा के दस के गुणक के भीतर: क्रियाधार-अणु से लगभग हर मुलाक़ात फलदायी है।

**अभ्यास 13.8 ★★.**

$2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर कोई स्पर्धी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) आभासी $K_m$ दुगुना कर देता है। $K_i$ निकालिए। [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ और उसके बिना कौन-सी [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रता दर को $V_{\max}$ के $90\,\%$ पर वापस लाती है, यदि $K_m = 1\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ हो?

**हल — अभ्यास 13.8.**

$1 + 2/K_i = 2$: $K_i = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। $90\,\%$ के लिए: $[S] = 9K_m^{\mathrm{app}}$: [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के बिना $9\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, उसके साथ $18\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$।

**अभ्यास 13.9 ★★.**

समझाइए कि [प्रतिपुष्टि संदमन](#prop-b1-enzymes-control) किसी पथ के अंतिम चरण के बजाय पहले प्रतिबद्ध चरण पर क्यों काम करता है, और [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) प्रायः किसी मध्यवर्ती के बजाय अंतिम उत्पाद क्यों होता है।

**हल — अभ्यास 13.9.**

पहला प्रतिबद्ध चरण संदमित करने से समूचा पथ एक साथ रुक जाता है और कोई मध्यवर्ती बरबाद नहीं होता, जो अन्यथा जमा हो जाते; और जो मायने रखता है वह संकेत अंत-उत्पाद है — उसकी प्रचुरता ही ठीक वह सूचना है कि उस पथ की अब ज़रूरत नहीं — जबकि किसी मध्यवर्ती का स्तर माँग के बारे में कुछ नहीं कहता।

**अभ्यास 13.10 ★★★.**

ट्रिप्सिनोजन आँत में सक्रिय होता है, उस अग्न्याशय में नहीं जो उसे बनाता है; और थोड़ा-सा भी जल्दी सक्रिय हो जाए तो वह अग्न्याशय को नष्ट कर देता है। ज़ाइमोजनों का तर्क, ट्रिप्सिनोजन को सक्रिय करने वाले [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की भूमिका, और अग्न्याशय कोई ट्रिप्सिन [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) भी क्यों बनाता है — ये समझाइए।

**हल — अभ्यास 13.10.**

जिस [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में कोई प्रोटीन-अपघटनी बने उसी में सक्रिय होकर वह उसी [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) को पचा डालती; निष्क्रिय ज़ाइमोजन के रूप में बनी हुई वह तब तक हानिरहित रहती है जब तक आँत की अंतःस्तर का [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) एंटरोपेप्टिडेज़ ट्रिप्सिनोजन को काटकर ग्रहणी में ट्रिप्सिन न बना दे, जहाँ पाचन चाहिए; फिर ट्रिप्सिन बाकी ज़ाइमोजन सक्रिय करती है (एक अनुक्रमिका)। और चूँकि ट्रिप्सिन का एक अंश भी उस अनुक्रमिका को समय से पहले शुरू कर सकता है, अग्न्याशय बीमे के तौर पर अपनी कणिकाओं में एक विशिष्ट ट्रिप्सिन-संदमक बाँध देता है; इस व्यवस्था की विफलता ही अग्न्याशयशोथ है।

**अभ्यास 13.11 ★★★.**

$n = 3$ और अर्ध-संतृप्ति $[S]_{0.5}
= 3$ वाले किसी [अन्यस्थानिक एंजाइम](#def-b1-enzymes-allosteric) का वक्र कोई [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) $[S]_{0.5} = 5.5$ पर खिसका देता है। [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ और उसके बिना $[S] = 3$ पर दर निकालिए, और उस परिवर्तन से तुलना कीजिए जो उतने ही $K_m$-खिसकाव वाला कोई स्पर्धी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) किसी माइकेलिस–मेंटन [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) पर करता। [सहकारिता](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) नियमन में क्या जोड़ती है?

**हल — अभ्यास 13.11.**

बिना: $3^3/(3^3 + 3^3) = 0.50$। साथ: $27/(166 + 27) = 0.14$: यानी दर अपने मान की $28\,\%$ रह जाती है। $K_m$ 3 से 5.5 तक चढ़ने वाला कोई माइकेलिस–मेंटेन [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme): $3/6 = 0.50$ से $3/8.5 = 0.35$, यानी $70\,\%$। [सहकारिता](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) वक्र की उसी खिसकन को कार्यकारी बिंदु के पास दुगने से अधिक असरदार बना देती है: यानी कोई मंदक नहीं, कोई स्विच।

**अभ्यास 13.12 ★★★.**

“[एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) वह उत्प्रेरक है जिसे बता दिया गया है कि उसे क्या करना है।” एक अनुच्छेद में चर्चा कीजिए: उत्प्रेरण बनाम विशिष्टता, जोड़ी गई जानकारी के रूप में नियमन, और किसी नंगे उत्प्रेरक की तुलना में किसी नियमित [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की क़ीमत।

**हल — अभ्यास 13.12.**

कोई नंगा उत्प्रेरक (कोई प्लैटिनम पृष्ठ, कोई अम्ल) कई अभिक्रियाएँ बिना भेद किए तेज़ करता है; कोई [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) एक [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) पर एक ही अभिक्रिया तेज़ करता है — उसके [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) की विशिष्टता ही पहले से इस बारे में सूचना है कि [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) क्या करवाना चाहती है। नियमन एक दूसरी परत जोड़ता है: [अन्यस्थानिक](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-allostery) स्थल, फ़ॉस्फ़ोरिलन स्थल और ज़ाइमोजन-पेप्टाइड [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) की अवस्था के जवाब में बताते हैं कि कब और कहाँ काम करना है। लागत एक बड़ा [प्रोटीन](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/12-amino-acids-and-proteins#def-b1-proteins-peptide) है (एक दर्जन के स्थल के लिए सैकड़ों अवशेष), सबसे अच्छे अकार्बनिक उत्प्रेरकों से धीमा आवर्तन, और उसे बनाने, बदलने तथा नष्ट करने का तंत्र; लाभ ऐसा रसायन है जो केवल वहीं और तभी चलता है जहाँ और जब वह काम का है, और उपापचय यही है।

## 13.7 समस्या: एक मापा गया एंजाइम

**समस्या 13.1.**

सप्ताहांत समस्या — छह [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रताओं पर आमापित एक एस्टरेज़, अकेले और दो [संदमकों](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ, उसके स्थिरांक निकाले गए और [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में उसका व्यवहार आँका गया, और अंत में उसका $K_m$, $V_{\max}$ तथा $K_i$

किसी एस्टरेज़ का $25\,{}^{\circ}\mathrm{C}$, pH 7.5 पर $1.0\,\mathrm{mL}$ में $10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के साथ आमापन किया जाता है। छह [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रताओं पर आरंभिक दरें ($\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$), अकेले और $1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) I या $1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) J की उपस्थिति में:

| $[S]$ ($\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$) | 0.5 | 1 | 2 | 5 | 10 | 20 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| $v_0$, कोई [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) नहीं | 0.200 | 0.333 | 0.500 | 0.714 | 0.833 | 0.909 |
| $v_0$, I के साथ | 0.111 | 0.200 | 0.333 | 0.556 | 0.714 | 0.833 |
| $v_0$, J के साथ | 0.100 | 0.167 | 0.250 | 0.357 | 0.417 | 0.455 |

**भाग I — अकेला [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme)।**

1. बिना [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) वाले छह बिंदुओं के लिए $1/[S]$ और $1/v_0$ निकालिए।
2. दिखाइए कि ये बिंदु एक सरल रेखा पर हैं और उसकी प्रवणता तथा अंतःखंड निकालिए।
3. $V_{\max}$ और $K_m$ निकालिए।
4. [माइकेलिस–मेंटन समीकरण](#thm-b1-enzymes-mm) से जाँचिए, $[S] =  5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर।
5. आमापन में [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की मात्रा (मोल) और $\mathrm{s}^{-1}$ में $k_{\mathrm{cat}}$ निकालिए।
6. $k_{\mathrm{cat}}/K_m$ निकालिए और विसरण की सीमा से तुलना कीजिए।
7. किस [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) सांद्रता पर [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) $V_{\max}$ के $95\,\%$ पर काम कर रहा है?

**भाग II — [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) I।**

8. I के साथ छह बिंदुओं के लिए $1/v_0$ निकालिए और उनकी रेखा की प्रवणता तथा अंतःखंड निकालिए।
9. I के साथ आभासी $V_{\max}$ और $K_m$ निकालिए।
10. कौन-सा प्राचल बदला? [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) का वर्गीकरण कीजिए।
11. $K_i$ निकालिए, $K_m^{\text{आभासी}} = K_m(1 + [I]/K_i)$ से।
12. $[S] = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर I की कौन-सी सांद्रता दर आधी कर देती है? और $[S] = 20\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर?
13. सुझाइए कि I संरचना में क्या हो सकता है और वह कहाँ बँधता है।

**भाग III — [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) J।**

14. J के साथ रेखा की प्रवणता तथा अंतःखंड निकालिए और आभासी $V_{\max}$ तथा $K_m$ निकालिए।
15. J का वर्गीकरण कीजिए और उसका $K_i$ निकालिए, $V_{\max}^{\text{आभासी}} =  V_{\max}/(1 + [J]/K_i)$ से।
16. समझाइए कि [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) बढ़ाकर J पर काबू क्यों नहीं पाया जा सकता।
17. J की उपस्थिति में [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की सांद्रता दुगुनी करने से दर का क्या होता है? और I की उपस्थिति में?

**भाग IV — [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में।** [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) को $0.5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर और [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को $10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ पर, $1000\,\text{µ}\mathrm{m}^{3}$ के किसी आयतन में, $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर रखती है, और $Q_{10} = 2$ है।

18. [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में दर निकालिए (पूरी [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) में प्रति सेकंड उत्पाद के अणु)।
19. उत्पाद प्रति सेकंड $3 \times 10^{6}\,$ अणुओं की दर से चाहिए। [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) को दर कितने गुणक से बढ़ानी पड़ेगी, और वह ऐसा कैसे कर सकती है, इसके दो ढंग बताइए।
20. उत्पाद $K_i = 0.2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ वाला उस [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का स्पर्धी [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) है, और वह जमा होकर $0.4\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ हो जाता है। तब की दर निकालिए, और टिप्पणी कीजिए कि इससे क्या सधता है।
21. [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को कोई काइनेज़ फ़ॉस्फ़ोरिलित कर देता है, जिससे उसका $K_m$ $0.4\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ हो जाता है। $0.5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) पर पहले और बाद की दर निकालिए।
22. [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का pH इष्टतम 7.5 है और उसकी क्रियाशीलता pH 6.5 पर आधी हो जाती है। कोई [लयनकाय](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/6-functional-organization-of-the-eukaryotic-cell#def-b1-eukaryotic-cell-endomembrane) pH 5 पर है। वहाँ उसकी क्रियाशीलता की गुणात्मक भविष्यवाणी कीजिए और आयनीकरणीय अवशेषों से समझाइए।
23. कोई उत्परिवर्तन [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) के हिस्टिडीन की जगह ऐलानीन रख देता है। $K_m$ पर और $k_{\mathrm{cat}}$ पर पड़ते प्रभाव की, हर एक के कारण सहित, भविष्यवाणी कीजिए।
24. समझाइए कि [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) को $K_m$ से बहुत ऊपर रखने के बजाय उसके पास क्यों रखती है।
25. परिणाम बताइए: एस्टरेज़ का $K_m$ , $V_{\max}$ , $k_{\mathrm{cat}}$ , और हर [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) का प्रकार तथा $K_i$ ।

**हल — समस्या 13.1.**

**1.** $1/[S]$: 2, 1, 0.5, 0.2, 0.1, 0.05. $1/v_0$: 5.0, 3.0, 2.0, 1.4, 1.2, 1.1. **2.** $1/[S]$ का हर चरण $1/v_0$ को अनुपात में बदलता है: ढाल $(5.0 - 1.1)/(2 - 0.05) = 2.0$; अंतःखंड $1.0$। **3.** $V_{\max} = 1/1.0 = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$; $K_m =
\text{ढाल}\times V_{\max} = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **4.** $1.0\times 5/(2 + 5) = 0.714$: जैसा नापा गया। **5.** $10 \times 10^{-9}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}\times1 \times 10^{-3}\,\mathrm{L} = 1 \times 10^{-11}\,\mathrm{mol}$; $V_{\max} = 1 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{min} = 1.67 \times 10^{-8}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$; $k_{\mathrm{cat}} = 1.67\times 10^{-8}/10^{-11} = 1670\,\mathrm{s}^{-1}$। **6.** $1670/(2\times 10^{-3}) = 8.3 \times 10^{5}\,\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$: यानी विसरण-सीमा से हज़ार गुना नीचे; हज़ार में केवल एक टक्कर फलदायी है। **7.** $0.95 = [S]/(2 + [S])$: $[S] = 19\,K_m = 38\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **8.** $1/v_0$: 9.0, 5.0, 3.0, 1.8, 1.4, 1.2. ढाल $(9.0 -
1.2)/1.95 = 4.0$; अंतःखंड $1.0$। **9.** $V_{\max}^{\mathrm{app}} = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ (अपरिवर्तित); $K_m^{\mathrm{app}} = 4.0\times 1.0 = 4.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **10.** $K_m$ दुगना, $V_{\max}$ अपरिवर्तित: स्पर्धी। **11.** $4 = 2(1 + 1/K_i)$: $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **12.** [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) के साथ, $v = V_{\max}[S]/(K_m(1 + [I]/K_i) +
[S])$; दर आधी करने के लिए $K_m(1 + [I]/K_i) + [S] = 2(K_m +
[S])$ चाहिए, यानी $[I] = K_i(K_m + [S])/K_m$: $2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर, $[I] =
1\times 4/2 = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$; $20\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ पर, $[I] = 22/2 =
11\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। जितना अधिक [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme), उतना अधिक [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) लगता है। **13.** [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) (या उसकी [संक्रमण अवस्था](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)) जैसा कोई अणु — कोई एस्टर-सदृश जो जल-अपघटित न हो सके — जो [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) में बँधता हो। **14.** $1/v_0$: 10.0, 6.0, 4.0, 2.8, 2.4, 2.2; ढाल $4.0$, अंतःखंड $2.0$: $V_{\max}^{\mathrm{app}} = 0.5\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$, $K_m^{\mathrm{app}} = 4.0\times 0.5 = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **15.** $V_{\max}$ आधा, $K_m$ अपरिवर्तित: अस्पर्धी; $2 = 1 + 1/K_i$: $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$। **16.** J [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) के अलावा किसी स्थल पर, मुक्त [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) और $ES$ दोनों पर, उतनी ही बंधुता से बँधता है: [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) उससे होड़ नहीं करता, और किसी भी $[S]$ पर आधे एंजाइम-अणु निष्क्रिय रहते हैं। **17.** J के साथ दर दुगनी हो जाती है (दुगने [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) का आधा भी सक्रिय ही है); I के साथ भी दुगनी हो जाती है (दर हर $[S]$ पर [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) के अनुपात में है): [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) दुगना करने से दोनों [संदमक](#def-b1-enzymes-inhibitors) कभी अलग नहीं पहचाने जाते। **18.** $25\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर दर: $V_{\max}[S]/(K_m + [S])$ जिसमें $V_{\max} = k_{\mathrm{cat}}[E]$: प्रति लीटर, $1670\times 10^{-8} =
1.67 \times 10^{-5}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; $\times 0.5/2.5 = 3.3 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ पर, $\times 2^{1.2} = 2.3$: $7.7 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; $1 \times 10^{-12}\,\mathrm{L}$ में: $7.7 \times 10^{-18}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$ $= 4.6 \times 10^{6}$ अणु प्रति सेकंड। **19.** किसी चढ़ाई की ज़रूरत नहीं: दर ($4.6 \times 10^{6}$) माँग ($3 \times 10^{6}$) से अधिक है; और यदि उसे चढ़ना ही पड़ता, तो [कोशिका](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) चढ़ा सकती थी, या [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को फ़ॉस्फ़ोरिलित करके उसका $K_m$ गिरा सकती थी, या अधिक [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) बना सकती थी। **20.** $K_m^{\mathrm{app}} = 2(1 + 0.4/0.2) = 6\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$: दर $\times 0.5/6.5$, न कि $0.5/2.5$: यानी पहले की $38\,\%$, प्रति सेकंड $1.8 \times 10^{6}$ — उत्पाद अपने ही संश्लेषण को माँग से नीचे गला देता है, इसलिए वह खर्च होता है और उसका स्तर गिरता है, जो [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) को छोड़ देता है: यानी एक स्वयं-समायोजी आपूर्ति। **21.** पहले: $0.5/2.5 = 0.20$ गुना $V_{\max}$; बाद में: $0.5/0.9 =
0.56$: यानी लगभग तीन गुना। **22.** लगभग शून्य: pH 5 पर [सक्रिय स्थल](#def-b1-enzymes-enzyme) का हिस्टिडीन प्रोटॉनित रहता है और क्षार का काम नहीं कर सकता, और स्थल के अम्लीय अवशेष उदासीन हो जाते हैं; [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) की आयनन-अवस्था, और शायद उसका वलन भी, गलत हैं। वह [कोशिकाद्रव्य](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/5-the-cell-unit-of-life#def-b1-cell-unit-of-life-cell) के लिए गढ़ा है, [लयनकाय](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/6-functional-organization-of-the-eukaryotic-cell#def-b1-eukaryotic-cell-endomembrane) के लिए नहीं। **23.** $K_m$ थोड़ा ही बदलता है (बँधना अधिकतर स्थल के बाकी हिस्से से होता है); $k_{\mathrm{cat}}$ परिमाण की कई कोटियों से ढह जाता है, चूँकि हिस्टिडीन ही वह उत्प्रेरक क्षार था जो जल या सेरीन को सक्रिय करता था। **24.** $K_m$ के पास दर [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) के बदलावों पर जवाब देती है (ढाल $V_{\max}/2K_m$ के पास); उससे बहुत ऊपर [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme) संतृप्त और असंवेदी रहता है, और अतिरिक्त [क्रियाधार](#def-b1-enzymes-enzyme) एक [परासरणी](https://one-course.com/books/biology/3/hi/chapter/7-membranes-and-membrane-transport#def-b1-membranes-transport-osmosis) तथा रासायनिक बोझ होता। $K_m$ के पास काम करने से पथ आपूर्ति से नियंत्रणीय बना रहता है। **25.** $K_m = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, $V_{\max} = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ ($10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ [एंजाइम](#def-b1-enzymes-enzyme)), $k_{\mathrm{cat}} = 1670\,\mathrm{s}^{-1}$; I स्पर्धी, $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$; J अस्पर्धी, $K_i =
1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$।