---
title: "Enzim dan Katalisis Biokimia"
book: "Biologi Universitas — Tahun 1"
subject: biology
language: id
chapter: 13
exercises: 12
source: https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/13-enzim-dan-katalisis-biokimia
---

# Bab 13 — Enzim dan Katalisis Biokimia

Tuangkan hidrogen peroksida pada sebutir kentang yang terpotong dan ia berbuih: satu molekul katalase dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) kentang itu membelah empat puluh juta molekul peroksida tiap sekon, sebuah reaksi yang, bila dibiarkan sendiri, akan memakan waktu bertahun-tahun. Peroksida itu memang akan terurai — reaksinya menurun — tetapi tidak dalam waktu yang berguna. Tiap reaksi [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) seperti ini: termodinamika menyatakan ke arah mana ia dapat berjalan, dan sebuah *[enzim](#def-b1-enzymes-enzyme)* menyatakan apakah ia berjalan sekarang. Bab ini memerikan apa yang dilakukan sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) pada sebuah reaksi, kinetika yang dipakai untuk mengukur dan membandingkan [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme), cara [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) dihambat, dan cara [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) menyalakan serta memadamkannya.

## 13.1 Katalisis

**Definisi 13.1 (Enzim, substrat, sisi aktif).**

Yang disebut *enzim* adalah sebuah [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) (jarang sebuah [RNA](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/11-nukleotida-dan-asam-nukleat#def-b1-nucleic-acids-chain)) yang *mengatalisis* sebuah reaksi: ia menaikkan lajunya tanpa habis terpakai dan tanpa mengubah kesetimbangannya. Molekul yang dikenainya adalah *substrat*-nya; molekul itu mengikat pada *sisi aktif*, yaitu sebuah celah yang dilapisi beberapa residu, tempat kimianya berlangsung. Enzim bersifat *khas* — bagi satu substrat atau satu keluarga, bagi satu ikatan, bagi satu stereoisomer — dan dinamai menurut substrat serta reaksinya dengan akhiran *-ase* (laktase, [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/11-nukleotida-dan-asam-nukleat#def-b1-nucleic-acids-chain) polimerase, suksinat dehidrogenase), dalam enam golongan: oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, ligase. Banyak di antaranya memerlukan sebuah *kofaktor* bukan [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide): sebuah ion logam (Zn, Mg, Fe), atau sebuah *koenzim* organik — $\mathrm{NAD^+}$, FAD, koenzim A, yang sebagian besarnya dibuat dari vitamin, dan itulah guna vitamin.

**Proposisi 13.2 (Apa yang diubah sebuah enzim dan apa yang tidak).**

Sebuah reaksi melewati sebuah *[keadaan transisi](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)*, yaitu susunan atom yang tegang dan berenergi bebas lebih tinggi daripada pereaksi maupun hasilnya sebesar *[energi pengaktifan](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)* $E_a$; hanya molekul yang dibawa guncangan termal melewati penghalang ini yang bereaksi, dalam fraksi yang sebanding dengan $e^{-E_a/RT}$. Sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) mengikat [keadaan transisi](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) itu lebih erat daripada [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) — [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme) melengkapi bentuk yang tegang itu — sehingga menurunkan $E_a$: menurunkannya sebesar $34\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ (senilai beberapa [ikatan hidrogen](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#def-b1-water-small-molecules-water)) pada $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ melipatgandakan lajunya $e^{34\,000/2580} \approx
10^6$ kali. Ia tidak mengubah $\Delta G$ maupun tetapan kesetimbangannya, yang hanya bergantung pada pereaksi dan hasilnya: sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) mempercepat reaksi maju dan mundurnya sama besar lalu membawa sistemnya ke kesetimbangan yang sama lebih cepat.

![Energi bebas sepanjang sebuah reaksi. Enzimnya (merah) menurunkan penghalang keadaan transisinya dan membiarkan selisih antara substrat dan hasilnya — dan dengan itu kesetimbangannya — tak tersentuh.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-77559089b7e3.svg)

*[Energi bebas](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#prop-b1-water-small-molecules-gibbs) sepanjang sebuah reaksi. [Enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) (merah) menurunkan penghalang [keadaan transisinya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) dan membiarkan selisih antara [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) dan hasilnya — dan dengan itu kesetimbangannya — tak tersentuh.*

![Hidrogen peroksida pada sebutir kentang yang terpotong: katalase dalam selnya membelahnya menjadi air dan oksigen empat puluh juta kali tiap sekon tiap molekul enzim, dan oksigennya berbuih keluar.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/img-7938d5cc44f7.jpg)

*Hidrogen peroksida pada sebutir kentang yang terpotong: katalase dalam [selnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) membelahnya menjadi air dan oksigen empat puluh juta kali tiap sekon tiap molekul [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme), dan oksigennya berbuih keluar.*

**Proposisi 13.3 (Cara kerja sisi aktifnya).**

Sebuah [sisi aktif](#def-b1-enzymes-enzyme) mempercepat reaksinya lewat beberapa cara sekaligus: ia *mengikat dan mengarahkan* [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) sehingga gugus yang bereaksi bertemu dalam geometri yang tepat, sehingga tumbukan yang langka digantikan tumbukan yang pasti; ia *menegangkan* [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) ke arah [keadaan transisi](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) (*kecocokan terinduksi* : [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) mengatup mengelilingi [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme), dan kecocokannya terbaik bagi [keadaan transisinya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)); [rantai sampingnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-aminoacid) berlaku sebagai *asam dan basa*, yang menyerahkan proton ke dan dari [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) pada saat yang tepat (histidina, dengan p$K_a$-nya dekat 7, melakukan hal ini pada banyak [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme)); sebagian membentuk *[ikatan kovalen](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#def-b1-water-small-molecules-bonds)* sementara dengan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) (protease serina); dan ion logamnya mengutubkan ikatan serta memantapkan muatan. Air sebagian besar dikucilkan dari sisinya, sehingga muatan dan [ikatan hidrogennya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#def-b1-water-small-molecules-water) bekerja pada kekuatan penuh.

**Contoh 13.4 (Tiga enzim).**

Lisozim, dalam air mata dan putih telur, menegangkan sebuah cincin gula dinding bakteri menjadi bentuk [keadaan transisinya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) lalu memotong rantainya: percepatan $10^8$ kali. Karbonat anhidrase, dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) merah, memegang sebuah ion seng yang mengubah air menjadi hidroksida yang siap menyerang $\mathrm{CO_2}$: sejuta molekul tiap sekon, [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) tercepat sesudah katalase. Kimotripsin, dalam getah pankreas, memakai sebuah serina yang dibuat reaktif oleh sebuah histidina untuk memotong [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) sesudah residu aromatik: seratus tiap sekon, dengan sebuah zat antara kovalen.

## 13.2 Kinetika enzim

**Definisi 13.5 (Laju awal, penjenuhan).**

Yang disebut *laju* $v$ sebuah reaksi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) adalah banyaknya hasil yang terbentuk tiap satuan waktu ($\mathrm{mol}/\mathrm{s}$, atau satuan [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme): $1\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$). Ia diukur sebagai *laju awal* $v_0$, sebelum [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) terkuras atau hasilnya menumpuk. Pada kepekatan [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang tetap $v_0$ naik bersama kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) $[S]$ lalu *menjenuh* pada sebuah nilai maksimum $V_{\max}$: [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) terisi penuh dan tak sanggup lebih cepat lagi.

**Teorema 13.6 (Michaelis–Menten).**

Bagi sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) $E$ yang mengikat [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) secara berbalikan lalu mengubahnya,

$$
E + S \underset{k_{-1}}{\overset{k_1}{\rightleftharpoons}} ES
\overset{k_{\text{cat}}}{\longrightarrow} E + P ,
$$

laju awalnya pada kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) $[S]$ adalah

$$
v_0 = \frac{V_{\max}\,[S]}{K_m + [S]}, \qquad V_{\max} = k_{\text{cat}}\,[E]_{\text{tot}},
\qquad K_m = \frac{k_{-1} + k_{\text{cat}}}{k_1} .
$$

$K_m$, *[tetapan Michaelis](#thm-b1-enzymes-mm)*, adalah kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) ketika lajunya setengah nilai maksimumnya, dan mengukur berapa banyak [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang dibutuhkan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme); $k_{\text{cat}}$, *bilangan putaran*, adalah banyaknya molekul [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang diubah satu [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) tiap sekon ketika [jenuh](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/9-lipid#def-b1-lipids-fattyacid); rasio $k_{\text{cat}}/K_m$ adalah *efisiensi katalitiknya*, yaitu tetapan laju pada [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang rendah, yang dibatasi di atas oleh laju [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) dapat mencapai [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) lewat difusi, sekitar $10^8$–$10^9$ $\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$.

**Bukti.** Andaikan sebuah *keadaan tunak* yang $ES$-nya terbentuk secepat ia lenyap (berlaku sesudah beberapa milisekon pertama, selama $[S] \gg [E]$): $k_1[E][S] = (k_{-1} + k_{\text{cat}})[ES]$, sehingga $[E][S] = K_m[ES]$ dengan $K_m$ seperti yang ditetapkan tadi. Kekekalannya memberikan $[E] = [E]_{\text{tot}} -
[ES]$; dengan mensubstitusikannya, $([E]_{\text{tot}} - [ES])[S] = K_m[ES]$, sehingga $[ES] = [E]_{\text{tot}}[S]/(K_m + [S])$. Lajunya adalah $v_0 = k_{\text{cat}}[ES]$, yang memberikan rumus tadi; pada $[S] \gg K_m$, $v_0 \to k_{\text{cat}}[E]_{\text{tot}} = V_{\max}$, dan pada $[S] = K_m$, $v_0 = V_{\max}/2$. ∎

![Kiri: hiperbola Michaelis–Menten bagi K_m = 2\, mmol/ L dan V_ = 1\, µ mol/ min, dengan keenam titik terukur soal akhir pekannya. Kanan: data yang sama sebagai plot Lineweaver–Burk, 1/v_0 terhadap 1/(S): sebuah garis lurus yang perpotongannya memberikan V_ dan K_m.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-fcc855eda471.svg)

![Kiri: hiperbola Michaelis–Menten bagi K_m = 2\, mmol/ L dan V_ = 1\, µ mol/ min, dengan keenam titik terukur soal akhir pekannya. Kanan: data yang sama sebagai plot Lineweaver–Burk, 1/v_0 terhadap 1/(S): sebuah garis lurus yang perpotongannya memberikan V_ dan K_m.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-fa248774e4e3.svg)

*Kiri: hiperbola Michaelis–Menten bagi $K_m = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ dan $V_{\max} = 1\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$, dengan keenam titik terukur soal akhir pekannya. Kanan: data yang sama sebagai plot Lineweaver–Burk, $1/v_0$ terhadap $1/[S]$: sebuah garis lurus yang perpotongannya memberikan $V_{\max}$ dan $K_m$.*

**Metode 13.7 (Mengukur KmK_mKm​ dan Vmax⁡V_{\max}Vmax​).**

1. Siapkan sederet kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang membentang dari $K_m/4$ sampai $10K_m$ , dengan kepekatan [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang sama; ikutilah hasilnya (warna, serapan, gas) selama menit pertamanya lalu ambil kemiringannya sebagai $v_0$ .
2. Plot $v_0$ terhadap $[S]$ : hiperbolanya memberikan $V_{\max}$ secara kasar (dataran puncaknya) dan $K_m$ (kepekatan pada setengahnya).
3. Untuk ketelitiannya, baliklah: $1/v_0 = (K_m/V_{\max})(1/[S]) +  1/V_{\max}$ ( *Lineweaver–Burk* ). Perpotongan garisnya pada sumbu $y$ adalah $1/V_{\max}$ , pada sumbu $x$ adalah $-1/K_m$ , dan kemiringannya $K_m/V_{\max}$ .
4. Bagilah $V_{\max}$ dengan kepekatan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) untuk memperoleh $k_{\text{cat}}$ ; bagilah dengan $K_m$ untuk efisiensinya. Ulangi dengan sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) untuk melihat parameter mana yang diubahnya.

![Sebuah pengujian enzim: hasilnya menyerap cahaya, dan spektrofotometernya merekam kemunculannya sekon demi sekon; kemiringan awalnya adalah v_0.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/img-1729b017d143.jpg)

*Sebuah pengujian [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme): hasilnya menyerap cahaya, dan spektrofotometernya merekam kemunculannya sekon demi sekon; kemiringan awalnya adalah $v_0$.*

**Contoh 13.8 (Enzim dibandingkan).**

| [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) | $K_m$ ($\mathrm{mol}/\mathrm{L}$) | $k_{\text{cat}}$ ($\mathrm{s}^{-1}$) | $k_{\text{cat}}/K_m$ ($\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$) |
| --- | --- | --- | --- |
| katalase | $2.5 \times 10^{-2}$ | $4 \times 10^{7}$ | $1.6 \times 10^{9}$ |
| karbonat anhidrase | $1.2 \times 10^{-2}$ | $1 \times 10^{6}$ | $8 \times 10^{7}$ |
| kimotripsin | $1.5 \times 10^{-2}$ | 100 | $7 \times 10^{3}$ |
| lisozim | $6 \times 10^{-6}$ | 0.5 | $8 \times 10^{4}$ |
| [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/11-nukleotida-dan-asam-nukleat#def-b1-nucleic-acids-chain) polimerase | $1 \times 10^{-5}$ | 15 | $1.5 \times 10^{6}$ |

Katalase dan karbonat anhidrase bekerja pada batas difusinya: tiap tumbukan dengan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) menghasilkan. Kimotripsin lambat tetapi memang harus demikian — ia memotong sebuah [ikatan peptida](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide), tugas yang jauh lebih sukar daripada membelah peroksida.

## 13.3 Penghambatan

**Definisi 13.9 (Penghambat).**

Sebuah *penghambat* menurunkan laju sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme). Penghambat *tak berbalik* mengikat secara kovalen dan memusnahkan keaktifan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) untuk selamanya (zat saraf pada asetilkolinesterase, penisilin pada [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang menyilang ikat dinding bakteri, aspirin pada [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang membuat prostaglandin). Penghambat *berbalik* mengikat lewat ikatan lemah dan dapat dibilas pergi; menurut tempatnya mengikat:

- *bersaing* : penghambatnya mirip [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dan menempati [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme) ; ia menaikkan $K_m$ tampaknya (sebesar faktor $1 + [I]/K_i$ ) dan membiarkan $V_{\max}$ tak berubah — [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang cukup banyak menyingkirkannya;
- *tak bersaing* : penghambatnya mengikat di tempat lain dan merusak katalisisnya baik [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) terikat maupun tidak; ia menurunkan $V_{\max}$ dan membiarkan $K_m$ tak berubah — berapa pun banyak [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) tidak mengatasinya;
- *antibersaing* : penghambatnya hanya mengikat kompleks $ES$ ; $V_{\max}$ maupun $K_m$ sama-sama turun.

$K_i$, tetapan penguraian penghambatnya, mengukur kekuatannya: makin rendah, makin kuat.

![Plot Lineweaver–Burk dengan kedua penghambat yang lazim. Sebuah penghambat bersaing memutar garisnya pada perpotongan y-nya (V_ tak berubah, K_m naik); penghambat tak bersaing memutarnya pada perpotongan x-nya (K_m tak berubah, V_ turun).](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-78b3a75639d9.svg)

*Plot Lineweaver–Burk dengan kedua [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) yang lazim. Sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) bersaing memutar garisnya pada perpotongan $y$-nya ($V_{\max}$ tak berubah, $K_m$ naik); [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) tak bersaing memutarnya pada perpotongan $x$-nya ($K_m$ tak berubah, $V_{\max}$ turun).*

**Contoh 13.10 (Persaingan sebagai obat).**

Metanol tak berbahaya sampai alkohol dehidrogenase hati mengubahnya menjadi formaldehida dan asam format, yang membutakan dan membunuh. Pengobatannya adalah etanol: sebuah [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) penyaing dengan $K_m$ lebih rendah, yang menyibukkan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) sementara metanolnya diekskresikan tanpa berubah. Statin adalah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) bersaing, yang mirip [keadaan transisi](#prop-b1-enzymes-whatitdoes), bagi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang menyerahkan karbon ke [kolesterol](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/9-lipid#def-b1-lipids-amphiphilic); sulfonamida mirip [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) bakteri yang membuat folat, yang tidak dibuat manusia sehingga tidak dirindukannya.

## 13.4 Pengaturan

**Definisi 13.11 (Enzim alosterik).**

Sebuah *enzim alosterik* memiliki beberapa subunit dan, di samping [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme), *sisi pengatur* tempat efektor mengikat: *pengaktif* menggesernya ke arah konformasi aktifnya, *[penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors)* ke arah yang tidak aktif. Lajunya terhadap $[S]$ berbentuk sigmoid, bukan hiperbolik ([kerja sama](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) di antara [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme), seperti pada hemoglobin, [Bab 12](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#ch-b1-proteins)), sehingga perubahan kecil [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) dekat bagian curamnya mengubah lajunya besar sekali; efektornya menggeser kurvanya ke samping (mengubah kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang dibutuhkan) atau naik turun (mengubah laju maksimumnya). [Enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) [alosterik](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) berdiri pada titik cabang metabolisme, dan efektornya adalah hasil lintasan itu sendiri serta isyarat energi [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) ([ATP](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#def-b1-water-small-molecules-atp), ADP, AMP).

![Sebuah enzim alosterik. Kurva sigmoidnya membuat lajunya peka terhadap substrat dekat titik tengahnya; sebuah pengaktif menggesernya ke kiri (lebih aktif pada (S) tertentu), sebuah penghambat ke kanan. Dekat (S) = 3 lajunya dapat berayun dari sepersepuluh sampai sembilan persepuluh maksimumnya.](https://one-course.com/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-d8af444019a1.svg)

*Sebuah [enzim alosterik](#def-b1-enzymes-allosteric). Kurva sigmoidnya membuat lajunya peka terhadap [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) dekat titik tengahnya; sebuah pengaktif menggesernya ke kiri (lebih aktif pada $[S]$ tertentu), sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) ke kanan. Dekat $[S] = 3$ lajunya dapat berayun dari sepersepuluh sampai sembilan persepuluh maksimumnya.*

**Proposisi 13.12 (Empat cara sel mengendalikan sebuah enzim).**

1. *Penghambatan umpan balik* : hasil akhir sebuah lintasan menjadi [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) [alosterik](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) bagi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) pertamanya yang menentukan, sehingga lintasannya berjalan hanya secepat hasilnya dipakai (isoleusina pada treonina deaminase; [ATP](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/8-air-dan-biomolekul-kecil#def-b1-water-small-molecules-atp) pada fosfofruktokinase, [Bab 15](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/15-respirasi-sel-dan-fermentasi#ch-b1-respiration-fermentation) ). Waktu tanggapnya: milisekon.
2. *Perubahan kovalen* : sebuah kinase memautkan sebuah fosfat pada sebuah serina, treonina atau tirosina [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) , sebuah fosfatase menyingkirkannya, dan kedua bentuknya berbeda keaktifannya ( [glikogen](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/10-karbohidrat#def-b1-carbohydrates-polysaccharide) fosforilase dinyalakan lewat fosforilasi, [glikogen](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/10-karbohidrat#def-b1-carbohydrates-polysaccharide) sintase dipadamkan, oleh isyarat hormon yang sama). Sekon sampai menit; berbalikan; dapat diperkuat dalam untaian.
3. *Pengaktifan proteolitik* : sebagian [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) dibuat sebagai prazat tak aktif ( *zimogen* : tripsinogen, pepsinogen, faktor pembekuan) lalu dinyalakan dengan memotong sebuah peptida, sekali untuk selamanya, di tempat dan saat ia diinginkan.
4. *Jumlah* : [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) membuat [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) lebih banyak atau lebih sedikit dengan mengendalikan gennya ( [Bab 20](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/20-kendali-pengungkapan-gen#ch-b1-expression-control) ) dan menguraikannya lebih cepat atau lebih lambat. Menit sampai jam.

**Contoh 13.13 (Isoenzim).**

Laktat dehidrogenase hadir dalam lima bentuk, tetramer dua jenis subunit dalam segala gabungannya; bentuk jantungnya ber-$K_m$ rendah bagi laktat dan dihambat piruvat (ia mengoksidasi laktat untuk memberi makan daur Krebs), bentuk ototnya ber-$V_{\max}$ tinggi dan tahan piruvat (ia membuat laktat dalam sebuah lari cepat). Pola bentuknya dalam darah menyingkapkan [organ](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/2-organisasi-fungsional-seekor-mamalia#def-b1-mammal-organization-organ) mana yang telah rusak — sebuah serangan jantung melepas bentuk jantungnya.

## 13.5 Suhu dan pH

**Proposisi 13.14 (Enzim dan lingkungannya).**

Laju sebuah reaksi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) kira-kira berlipat dua tiap $10\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ ($Q_{10} \approx 2$) seiring energi termal membawa lebih banyak molekul melewati penghalangnya, sampai [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) mulai terbuka lipatannya ($40\text{ to }60\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ bagi sebagian besar; $100\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ bagi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) bakteri mata air panas) dan lajunya runtuh. Tiap [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) memiliki sebuah *pH optimum*, ketika pengionan residu katalitiknya dan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) tepat: pepsin, di lambung, dekat pH 2; tripsin, di usus, dekat 8; sebagian besar [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) intrasel dekat 7. Jauh dari optimumnya lajunya turun, dan jauh sekali darinya [proteinnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) terdenaturasi. Suhu dan pH bekerja pada [proteinnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide); [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) menjaga keduanya dalam rentang yang membuat seribu [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) semua bekerja.

**Contoh 13.15 (Sebuah demam dan sebuah mata air panas).**

Demam $40\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ mempercepat tiap reaksi tubuh seperempat kali dan mulai membuka lipatan [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) yang paling rapuh; pada $42\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) otak gagal. [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/11-nukleotida-dan-asam-nukleat#def-b1-nucleic-acids-chain) polimerase sebuah bakteri dari mata air $75\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ selamat pada $95\,{}^{\circ}\mathrm{C}$, dan itulah sebabnya ia dapat didaurkan lewat peleburan [DNA](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/11-nukleotida-dan-asam-nukleat#def-b1-nucleic-acids-chain) ribuan kali dan menjadi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) reaksi berantai polimerase (jilid Tahun ke-3): ketahanan panas adalah sifat urutannya, bukan sifat kimia yang dikatalisisnya.

## 13.6 Latihan

**Latihan 13.1 ★.**

Apa yang diubah sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) dalam sebuah reaksi, dan apa yang dibiarkannya tak berubah? Peragakan dengan profil energinya.

**Solusi Latihan 13.1.**

Ia menurunkan [energi pengaktifannya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes) (tinggi [keadaan transisinya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)), dan dengan itu lajunya, pada kedua arahnya; ia membiarkan $\Delta G$, tetapan kesetimbangan dan letak kesetimbangannya tak berubah. Pada profilnya puncaknya diturunkan, kedua ujungnya tidak.

**Latihan 13.2 ★.**

Definisikan $K_m$, $V_{\max}$, $k_{\text{cat}}$ dan $k_{\text{cat}}/K_m$, beserta satuannya.

**Solusi Latihan 13.2.**

$K_m$: kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) pada setengah $V_{\max}$ ($\mathrm{mol}/\mathrm{L}$). $V_{\max}$: laju pada [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang menjenuhkan ($\mathrm{mol}/\mathrm{s}$, atau $\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$). $k_{\text{cat}}$: molekul [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang diubah tiap sekon tiap [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) pada kejenuhannya ($\mathrm{s}^{-1}$). $k_{\text{cat}}/K_m$: efisiensinya, yaitu tetapan laju orde dua pada [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) yang rendah ($\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$).

**Latihan 13.3 ★.**

Dari gambar Lineweaver–Burk [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors), bacalah $V_{\max}$ dan $K_m$ bagi [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) tanpa [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) dan bagi tiap [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors).

**Solusi Latihan 13.3.**

Tanpa [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors): perpotongannya 1, sehingga $V_{\max} = 1$; perpotongan $x$-nya $-0.5$, sehingga $K_m = 2$. Bersaing: $V_{\max} = 1$, perpotongan $x$ $-0.25$, $K_m = 4$. Tak bersaing: perpotongannya 2, $V_{\max} = 0.5$; perpotongan $x$ $-0.5$, $K_m = 2$.

**Latihan 13.4 ★.**

Sebutkan keempat cara [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) mengatur keaktifan sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) dan berikan skala waktu masing-masing.

**Solusi Latihan 13.4.**

Pengaturan [alosterik](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) (umpan balik), milisekon; [perubahan kovalen](#prop-b1-enzymes-control) (fosforilasi), sekon sampai menit; pengaktifan proteolitik sebuah zimogen, sekali, sesuai kebutuhan; pengendalian jumlahnya lewat pengungkapan gen dan penguraian, menit sampai jam.

**Latihan 13.5 ★★.**

Sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) ber-$K_m = 0.1\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ dan $V_{\max} =
50\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$. Hitunglah $v_0$ pada $[S] = 0.02$, $0.1$, $1$ dan $10\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. Pada $[S]$ berapa $v_0 = 0.9\,V_{\max}$?

**Solusi Latihan 13.5.**

$v_0 = 50[S]/(0.1 + [S])$: 8.3, 25, 45.5 dan $49.5\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$. $0.9 = [S]/(0.1 + [S])$ memberi $[S] = 0.9\,K_m/0.1 = 0.9\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$.

**Latihan 13.6 ★★.**

Menurunkan $E_a$ sebesar $20\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$ pada $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$ melipatgandakan lajunya berapa kali? Berapa besar $E_a$ harus turun untuk memperoleh faktor $10^{10}$?

**Solusi Latihan 13.6.**

$e^{20\,000/2580} = e^{7.75} = 2300$. Bagi $10^{10}$: $\Delta E_a =
RT\ln 10^{10} = 2.58\times 23.0 = 59\,\mathrm{kJ}/\mathrm{mol}$.

**Latihan 13.7 ★★.**

$2\,\mathrm{pmol}$ karbonat anhidrase dalam $1\,\mathrm{mL}$ memberikan $V_{\max} = 120\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ tiap menit. Hitunglah $k_{\text{cat}}$ dan, dengan $K_m = 12\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, efisiensinya. Bandingkan dengan batas difusinya.

**Solusi Latihan 13.7.**

$V_{\max} = 0.12\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}$ tiap menit dalam $1\,\mathrm{mL}$: $1.2 \times 10^{-4}\,\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ $= 2.0 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$ hasil; [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) $2 \times 10^{-12}\,\mathrm{mol}$: $k_{\text{cat}} = 2\times 10^{-6}/2\times 10^{-12} =
1 \times 10^{6}\,\mathrm{s}^{-1}$. Efisiensinya $10^6/0.012 = 8 \times 10^{7}\,\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$, dalam faktor sepuluh dari batas difusinya: nyaris tiap perjumpaan dengan sebuah molekul [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) menghasilkan.

**Latihan 13.8 ★★.**

Sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) bersaing pada $2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ melipatduakan $K_m$ tampaknya. Hitunglah $K_i$. Kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) berapa yang memulihkan lajunya ke $90\,\%$ $V_{\max}$ dengan dan tanpa [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors), bila $K_m = 1\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$?

**Solusi Latihan 13.8.**

$1 + 2/K_i = 2$: $K_i = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. Bagi $90\,\%$: $[S] = 9K_m^{\text{app}}$: $9\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ tanpa, $18\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ dengan [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors).

**Latihan 13.9 ★★.**

Jelaskan mengapa [penghambatan umpan balik](#prop-b1-enzymes-control) bekerja pada langkah pertama sebuah lintasan yang menentukan alih-alih pada langkah terakhirnya, dan mengapa [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors) biasanya hasil akhirnya alih-alih sebuah zat antara.

**Solusi Latihan 13.9.**

Menghambat langkah pertama yang menentukan menghentikan seluruh lintasannya sekaligus dan tidak memboroskan zat antara, yang jika tidak akan menumpuk; hasil akhirnya adalah isyarat yang penting — kelimpahannya justru adalah informasi bahwa lintasannya tak dibutuhkan lagi — sedangkan aras sebuah zat antara tidak mengatakan apa pun tentang permintaannya.

**Latihan 13.10 ★★★.**

Tripsinogen diaktifkan di usus, bukan di pankreas yang membuatnya; sebagian kecil yang teraktifkan terlalu dini memusnahkan pankreasnya. Jelaskan logika zimogennya, peran [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang mengaktifkan tripsinogen, dan mengapa pankreas juga membuat sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) tripsin.

**Solusi Latihan 13.10.**

Sebuah protease yang aktif di dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) yang membuatnya akan mencerna [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) itu; karena dibuat sebagai zimogen yang tak aktif, ia tak berbahaya sampai enteropeptidase, sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) pelapis usus, memotong tripsinogen menjadi tripsin di duodenum, tempat pencernaannya diinginkan; tripsin lalu mengaktifkan zimogen yang lain (sebuah untaian). Karena sedikit tripsin dapat memulai untaian itu terlalu dini, pankreas mengemaskan sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) tripsin yang khas ke dalam butirannya sebagai jaminan; gagalnya pengaturan itu adalah pankreatitis.

**Latihan 13.11 ★★★.**

Sebuah [enzim alosterik](#def-b1-enzymes-allosteric) dengan $n = 3$ dan setengah kejenuhannya pada $[S]_{0.5}
= 3$ kurvanya digeser ke $[S]_{0.5} = 5.5$ oleh sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors). Hitunglah lajunya pada $[S] = 3$ dengan dan tanpa [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors), lalu bandingkan dengan perubahan yang akan dihasilkan sebuah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) bersaing dengan geseran $K_m$ yang sama pada sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) Michaelis–Menten. Apa yang ditambahkan [kerja sama](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) pada pengaturannya?

**Solusi Latihan 13.11.**

Tanpa: $3^3/(3^3 + 3^3) = 0.50$. Dengan: $27/(166 + 27) = 0.14$: lajunya turun ke $28\,\%$ nilainya. Sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) Michaelis–Menten yang $K_m$-nya naik dari 3 ke 5.5: $3/6 = 0.50$ ke $3/8.5 = 0.35$, yakni $70\,\%$. [Kerja sama](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery) membuat geseran kurva yang sama lebih dari dua kali lebih mangkus dekat titik kerjanya: sebuah sakelar alih-alih sebuah peredup.

**Latihan 13.12 ★★★.**

“Sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) adalah katalis yang telah diberi tahu apa yang harus dikerjakannya.” Bahaslah dalam satu paragraf: katalisis berhadapan dengan kekhasan, pengaturan sebagai informasi tambahannya, dan biaya sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang diatur dibandingkan sebuah katalis telanjang.

**Solusi Latihan 13.12.**

Sebuah katalis telanjang (permukaan platina, sebuah asam) mempercepat banyak reaksi tanpa pilih kasih; sebuah [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) mempercepat satu reaksi pada satu [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) — kekhasan [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme) sudah merupakan informasi tentang apa yang diinginkan [selnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell). Pengaturannya menambahkan lapisan kedua: sisi [alosterik](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-allostery), sisi fosforilasi dan peptida zimogennya memberi tahu [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) kapan dan di mana harus bertindak, sebagai tanggapan atas keadaan [selnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell). Biayanya adalah sebuah [protein](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/12-asam-amino-dan-protein#def-b1-proteins-peptide) besar (ratusan residu bagi sebuah sisi yang berisi selusin), putaran yang lebih lambat daripada katalis anorganik terbaik, dan mesin untuk membuat, mengubah serta memusnahkannya; keuntungannya adalah kimia yang berjalan hanya di tempat dan saat ia berguna, dan itulah sebuah metabolisme.

## 13.7 Soal: Sebuah Enzim yang Diukur

**Soal 13.1.**

Soal akhir pekan — sebuah esterase yang diuji pada enam kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme), sendirian dan dengan dua [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors), tetapannya yang disarikan dan perilakunya dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) yang diramalkan, berakhir pada $K_m$, $V_{\max}$ dan $K_i$-nya

Sebuah esterase diuji dalam $1.0\,\mathrm{mL}$ pada $25\,{}^{\circ}\mathrm{C}$, pH 7.5, dengan $10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme). Laju awalnya ($\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$) pada enam kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme), sendirian dan dengan hadirnya $1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) I atau $1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) J:

| $[S]$ ($\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$) | 0.5 | 1 | 2 | 5 | 10 | 20 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| $v_0$, tanpa [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) | 0.200 | 0.333 | 0.500 | 0.714 | 0.833 | 0.909 |
| $v_0$, dengan I | 0.111 | 0.200 | 0.333 | 0.556 | 0.714 | 0.833 |
| $v_0$, dengan J | 0.100 | 0.167 | 0.250 | 0.357 | 0.417 | 0.455 |

**Bagian I — [Enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) sendirian.**

1. Hitunglah $1/[S]$ dan $1/v_0$ bagi keenam titik tanpa [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors) .
2. Tunjukkan bahwa titiknya terletak pada sebuah garis lurus lalu carilah kemiringan dan perpotongannya.
3. Simpulkan $V_{\max}$ dan $K_m$ .
4. Periksalah dengan [persamaan Michaelis–Menten](#thm-b1-enzymes-mm) pada $[S] =  5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ .
5. Hitunglah banyaknya [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) dalam pengujiannya (mol) dan $k_{\text{cat}}$ dalam $\mathrm{s}^{-1}$ .
6. Hitunglah $k_{\text{cat}}/K_m$ lalu bandingkan dengan batas difusinya.
7. Pada kepekatan [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) berapa [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) bekerja pada $95\,\%$ $V_{\max}$ ?

**Bagian II — [Penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) I.**

8. Hitunglah $1/v_0$ bagi keenam titik dengan I lalu carilah kemiringan dan perpotongan garisnya.
9. Simpulkan $V_{\max}$ dan $K_m$ tampaknya dengan I.
10. Parameter mana yang berubah? Golongkan [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors) .
11. Hitunglah $K_i$ dari $K_m^{\text{app}} = K_m(1 + [I]/K_i)$ .
12. Pada $[S] = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ , kepekatan I berapa yang membagi dua lajunya? Pada $[S] = 20\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ ?
13. Ajukan I itu mungkin apa, secara struktur, dan di mana ia mengikat.

**Bagian III — [Penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) J.**

14. Hitunglah kemiringan dan perpotongan garisnya dengan J lalu simpulkan $V_{\max}$ dan $K_m$ tampaknya.
15. Golongkan J lalu hitunglah $K_i$ -nya dari $V_{\max}^{\text{app}} =  V_{\max}/(1 + [J]/K_i)$ .
16. Jelaskan mengapa menaikkan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) tidak sanggup mengatasi J.
17. Melipatduakan kepekatan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dengan hadirnya J berbuat apa pada lajunya? Dan dengan hadirnya I?

**Bagian IV — Di dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell).** [Sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) menjaga [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) pada $0.5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ dan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) pada $10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ dalam volume $1000\,\text{µ}\mathrm{m}^{3}$, pada $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$, dengan $Q_{10} = 2$.

18. Hitunglah lajunya dalam [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) (molekul hasil tiap sekon dalam seluruh [selnya](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) ).
19. Hasilnya dibutuhkan sebanyak $3 \times 10^{6}\,$ molekul tiap sekon. Berapa kali lipat [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) harus menaikkan lajunya, dan sebutkan dua cara yang mungkin dipakainya.
20. Hasilnya adalah [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) bersaing bagi [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dengan $K_i = 0.2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ , dan menumpuk sampai $0.4\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ . Hitunglah lajunya pada saat itu, lalu beri tanggapan atas apa yang dicapainya.
21. [Enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) difosforilasi sebuah kinase, yang menurunkan $K_m$ -nya ke $0.4\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ . Hitunglah lajunya pada [substrat](#def-b1-enzymes-enzyme) $0.5\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$ sebelum dan sesudahnya.
22. pH optimum [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) 7.5 dan keaktifannya terbagi dua pada pH 6.5. Sebuah [lisosom](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/6-organisasi-fungsional-sel-eukariot#def-b1-eukaryotic-cell-endomembrane) berada pada pH 5. Ramalkan, secara kualitatif, keaktifannya di sana lalu jelaskan dari residu yang dapat terion.
23. Sebuah mutasi mengganti histidina [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dengan alanina. Ramalkan pengaruhnya pada $K_m$ dan pada $k_{\text{cat}}$ , beserta alasan masing-masing.
24. Jelaskan mengapa [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) menjaga [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dekat $K_m$ alih-alih jauh di atasnya.
25. Nyatakan hasilnya: $K_m$ , $V_{\max}$ , $k_{\text{cat}}$ esterasenya, serta jenis dan $K_i$ tiap [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors) .

**Solusi Soal 13.1.**

**1.** $1/[S]$: 2, 1, 0.5, 0.2, 0.1, 0.05. $1/v_0$: 5.0, 3.0, 2.0, 1.4, 1.2, 1.1. **2.** Tiap langkah $1/[S]$ mengubah $1/v_0$ sebanding dengannya: kemiringannya $(5.0 - 1.1)/(2 - 0.05) = 2.0$; perpotongannya $1.0$. **3.** $V_{\max} = 1/1.0 = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$; $K_m =
\text{kemiringan}\times V_{\max} = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **4.** $1.0\times 5/(2 + 5) = 0.714$: seperti yang terukur. **5.** $10 \times 10^{-9}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}\times1 \times 10^{-3}\,\mathrm{L} = 1 \times 10^{-11}\,\mathrm{mol}$; $V_{\max} = 1 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{min} = 1.67 \times 10^{-8}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$; $k_{\text{cat}} = 1.67\times 10^{-8}/10^{-11} = 1670\,\mathrm{s}^{-1}$. **6.** $1670/(2\times 10^{-3}) = 8.3 \times 10^{5}\,\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$: seribu kali di bawah batas difusinya; hanya satu tumbukan dari seribu yang menghasilkan. **7.** $0.95 = [S]/(2 + [S])$: $[S] = 19\,K_m = 38\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **8.** $1/v_0$: 9.0, 5.0, 3.0, 1.8, 1.4, 1.2. Kemiringan $(9.0 -
1.2)/1.95 = 4.0$; perpotongan $1.0$. **9.** $V_{\max}^{\text{app}} = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ (tak berubah); $K_m^{\text{app}} = 4.0\times 1.0 = 4.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **10.** $K_m$ berlipat dua, $V_{\max}$ tak berubah: bersaing. **11.** $4 = 2(1 + 1/K_i)$: $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **12.** Dengan [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors), $v = V_{\max}[S]/(K_m(1 + [I]/K_i) +
[S])$; membagi dua lajunya menuntut $K_m(1 + [I]/K_i) + [S] = 2(K_m +
[S])$, yakni $[I] = K_i(K_m + [S])/K_m$: pada $2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, $[I] =
1\times 4/2 = 2\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$; pada $20\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, $[I] = 22/2 =
11\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. Makin banyak [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme), makin banyak [penghambat](#def-b1-enzymes-inhibitors) yang dibutuhkan. **13.** Sebuah molekul yang mirip [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) (atau [keadaan transisinya](#prop-b1-enzymes-whatitdoes)) — sebuah analog ester yang tak dapat dihidrolisis — yang mengikat pada [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme). **14.** $1/v_0$: 10.0, 6.0, 4.0, 2.8, 2.4, 2.2; kemiringan $4.0$, perpotongan $2.0$: $V_{\max}^{\text{app}} = 0.5\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$, $K_m^{\text{app}} = 4.0\times 0.5 = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **15.** $V_{\max}$ terbagi dua, $K_m$ tak berubah: tak bersaing; $2 = 1 + 1/K_i$: $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$. **16.** J mengikat pada sisi selain [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme), pada [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) bebas maupun $ES$, dengan afinitas yang sama: [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) tidak bersaing dengannya, dan pada $[S]$ berapa pun separuh molekul [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) dinonaktifkan. **17.** Dengan J lajunya berlipat dua (separuh dari [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme) yang dua kali lebih banyak tetap aktif); dengan I lajunya juga berlipat dua (lajunya sebanding dengan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) pada tiap $[S]$): melipatduakan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) tak pernah membedakan kedua [penghambatnya](#def-b1-enzymes-inhibitors). **18.** Lajunya pada $25\,{}^{\circ}\mathrm{C}$: $V_{\max}[S]/(K_m + [S])$ dengan $V_{\max} = k_{\text{cat}}[E]$: tiap liter, $1670\times 10^{-8} =
1.67 \times 10^{-5}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; $\times 0.5/2.5 = 3.3 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; pada $37\,{}^{\circ}\mathrm{C}$, $\times 2^{1.2} = 2.3$: $7.7 \times 10^{-6}\,\mathrm{mol}/\mathrm{L}/\mathrm{s}$; dalam $1 \times 10^{-12}\,\mathrm{L}$: $7.7 \times 10^{-18}\,\mathrm{mol}/\mathrm{s}$ $= 4.6 \times 10^{6}$ molekul tiap sekon. **19.** Tak perlu naik: lajunya ($4.6 \times 10^{6}$) melebihi permintaannya ($3 \times 10^{6}$); seandainya harus naik, [sel](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/5-sel-satuan-kehidupan#def-b1-cell-unit-of-life-cell) dapat menaikkan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme), atau memfosforilasi [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) agar $K_m$-nya turun, atau membuat lebih banyak [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme). **20.** $K_m^{\text{app}} = 2(1 + 0.4/0.2) = 6\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$: lajunya $\times 0.5/6.5$ alih-alih $0.5/2.5$: $38\,\%$ dari sebelumnya, $1.8 \times 10^{6}$ tiap sekon — hasilnya mencekik sintesisnya sendiri sampai di bawah permintaannya, sehingga ia terpakai dan arasnya turun, yang lalu melepaskan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme): sebuah pasokan yang menyetel dirinya sendiri. **21.** Sebelumnya: $0.5/2.5 = 0.20$ dari $V_{\max}$; sesudahnya: $0.5/0.9 =
0.56$: hampir tiga kali lipat. **22.** Nyaris nol: pada pH 5 histidina [sisi aktifnya](#def-b1-enzymes-enzyme) terprotonasi dan tak sanggup berlaku sebagai basa, dan residu asam sisinya dinetralkan; keadaan pengionan [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme), dan mungkin lipatannya, keliru. Ia dibangun bagi [sitosol](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/6-organisasi-fungsional-sel-eukariot#def-b1-eukaryotic-cell-organelle), bukan bagi [lisosom](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/6-organisasi-fungsional-sel-eukariot#def-b1-eukaryotic-cell-endomembrane). **23.** $K_m$-nya sedikit berubah (pengikatannya sebagian besar oleh selebihnya sisi itu); $k_{\text{cat}}$-nya runtuh beberapa orde besar, sebab histidinanya adalah basa katalitik yang mengaktifkan air atau serinanya. **24.** Dekat $K_m$ lajunya menanggapi perubahan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) (kemiringannya dekat $V_{\max}/2K_m$); jauh di atasnya [enzimnya](#def-b1-enzymes-enzyme) [jenuh](https://one-course.com/books/biology/3/id/chapter/9-lipid#def-b1-lipids-fattyacid) dan tak peka, dan kelebihan [substratnya](#def-b1-enzymes-enzyme) akan menjadi beban osmotik dan kimia. Bekerja dekat $K_m$ membuat lintasannya dapat dikendalikan pasokannya. **25.** $K_m = 2.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$, $V_{\max} = 1.0\,\text{µ}\mathrm{mol}/\mathrm{min}$ ($10\,\mathrm{nmol}/\mathrm{L}$ [enzim](#def-b1-enzymes-enzyme)), $k_{\text{cat}} = 1670\,\mathrm{s}^{-1}$; I bersaing, $K_i = 1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$; J tak bersaing, $K_i =
1.0\,\mathrm{mmol}/\mathrm{L}$.