Sebuah protein disebut alosterik apabila pengikatan sebuah ligan pada satu tapak mengubah kegemaran tapak yang lain, lewat perubahan konformasi yang diteruskan melintasi molekulnya. Ketika kedua tapaknya mengikat ligan yang sama dan pengaruhnya positif, pengikatannya disebut kooperatif: kejenuhan pecahannya naik terhadap kepekatan ligannya sebagai sigmoid, bukan sebagai hiperbola, dan diperikan secara empiris oleh persamaan Hill dengan koefisien Hill (hemoglobin: bagi keempat tapaknya; mioglobin, satu tapak: ). Hemoglobin hadir dalam dua konformasi kuaterner, yaitu keadaan T (tegang, kegemarannya rendah, dipihak ketika tak ada oksigen terikat) dan keadaan R (kendur, kegemarannya tinggi), dan beralih di antara keduanya sebagai satu kesatuan; proton, karbon dioksida, dan 2,3-bisfosfogliserat memantapkan T sehingga menurunkan kegemarannya — yaitu efek Bohr, yang membuat jaringan yang bekerja, asam dan hangat, mengambil lebih banyak oksigen dari darahnya.
Contoh
Contoh 7.11 (Hemoglobin dalam angka)
Ambillah , , (sehingga ) dan . Pada tekanan parsial oksigen di dalam darah arteri, , dan ; pada , yakni nilai vena saat istirahat, ; pada , — modelnya menghasilkan ulang tekanan setengah-jenuh ; pada , di dalam otot yang berolahraga, . Sebuah pengusung tak kooperatif dengan tekanan setengah-jenuh yang sama akan memberi di dalam paru-paru dan di dalam ototnya, sehingga melepaskan kemampuannya di tempat hemoglobin melepaskan . Kekooperatifan itulah yang membuat sebuah pengusung memuat penuh pada satu tekanan dan melepaskan sebagian besarnya pada tekanan yang hanya lima kali lebih rendah.