¿Qué es Alosterismo y cooperatividad?

Una proteína es alostérica cuando la unión de un ligando en un sitio cambia la afinidad de otro, mediante un cambio de conformación transmitido a través de la molécula. Cuando los dos sitios unen el mismo ligando y el efecto es positivo, la unión es cooperativa: la saturación fraccionaria $Y$ sube con la concentración de ligando como una sigmoide y no como una hipérbola, descrita empíricamente por la ecuación de Hill $Y = [S]^{n_{H}}/(K^{n_{H}} + [S]^{n_{H}})$ con un coeficiente de Hill $n_{H} > 1$ (hemoglobina: $n_{H} \approx 2.8$ para sus cuatro sitios; mioglobina, con un solo sitio: $n_{H} = 1$). La hemoglobina existe en dos conformaciones cuaternarias, el estado T (tenso, de baja afinidad, favorecido cuando no hay oxígeno unido) y el estado R (relajado, de alta afinidad), y conmuta entre ellas como un todo; los protones, el dióxido de carbono y el 2,3-bisfosfoglicerato estabilizan el T y bajan así la afinidad — el efecto Bohr, por el que un tejido en trabajo, ácido y caliente, toma más oxígeno de la sangre.