O que é Alosteria e cooperatividade?

Uma proteína é alostérica quando a ligação de um ligante num sítio muda a afinidade de outro sítio, por uma mudança de conformação transmitida através da molécula. Quando os dois sítios ligam o mesmo ligante e o efeito é positivo, a ligação é cooperativa: a saturação fracionária $Y$ sobe com a concentração do ligante como uma sigmoide, e não como uma hipérbole, descrita empiricamente pela equação de Hill $Y = [S]^{n_{H}}/(K^{n_{H}} + [S]^{n_{H}})$ com um coeficiente de Hill $n_{H} > 1$ (hemoglobina: $n_{H} \approx 2.8$ para seus quatro sítios; mioglobina, de um sítio: $n_{H} = 1$). A hemoglobina existe em duas conformações quaternárias, o estado T (tenso, de baixa afinidade, favorecido quando nenhum oxigênio está ligado) e o estado R (relaxado, de alta afinidade), e alterna entre elas como um todo; prótons, dióxido de carbono e 2,3-bisfosfoglicerato estabilizam o T e assim baixam a afinidade — o efeito Bohr, pelo qual o tecido em trabalho, ácido e quente, retira mais oxigênio do sangue.