A meia-vida de um mensageiro vai de minutos a dias e é fixada por elementos de sua região 3 não traduzida. Os elementos ricos em AU (repetições AUUUA) nos mensageiros de citocinas, fatores de crescimento e proto-oncogenes são ligados por proteínas que recrutam desadenilases e dão meias-vidas de , de modo que uma rajada de transcrição produz uma rajada de proteína e nada mais; mutações que os removem causam superexpressão e, para alguns proto-oncogenes, câncer. Os elementos de localização, muitas vezes estruturados, são ligados por adaptadores que ligam o mensageiro a um motor: os mensageiros de bicoid e de oskar são levados aos dois polos do óvulo da mosca pela dineína e pela cinesina sobre microtúbulos, o mensageiro da -actina à borda de avanço de um fibroblasto, e os mensageiros de proteínas sinápticas para dentro dos dendritos, onde são traduzidos sob demanda. O elemento responsivo ao ferro (IRE), uma haste–alça ligada pelas proteínas reguladoras de ferro IRP1 e IRP2 quando o ferro é escasso, faz dois trabalhos opostos a partir de duas posições: na região 5 não traduzida do mensageiro da ferritina, a IRP ligada bloqueia o ribossomo; na região 3 não traduzida do mensageiro do receptor de transferrina, a IRP ligada protege o transcrito de uma nuclease.
Exemplos
Exemplo 2.12 (O ferro, lido por um grampo)
Quando o ferro está baixo, a IRP liga os dois mensageiros: a ferritina, a proteína de armazenamento, não é traduzida, e o receptor de transferrina, que importa ferro, é estabilizado e abundante — a célula armazena menos e importa mais. Quando o ferro está alto, ele converte a IRP1 numa aconitase (ela adquire um agrupamento ferro–enxofre e perde sua afinidade por RNA) e dispara a degradação da IRP2: a ferritina é traduzida, o mensageiro do receptor decai em minutos, e a célula armazena mais e importa menos. Nenhuma mudança de transcrição é necessária. Uma mutação pontual no IRE da ferritina que impede a ligação da IRP causa síntese constitutiva de ferritina e a síndrome hereditária hiperferritinemia–catarata.