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Química · Glossário

O que é Inibição?

Também chamado de: inibicao competitiva · constante de inibicao · inibicao incompetitiva · inibicao mista

Definição 13.14 Química universitária — 3.º ano · Capítulo 13 — Cinética complexa: cadeias, enzimas e oscilações

Um inibidor I se liga reversivelmente à enzima. Na inibição competitiva, ele se liga apenas à enzima livre, no sítio ativo, com a constante de inibição KiK_i (constante de dissociação de EI); na inibição incompetitiva, ele se liga apenas a ES, com a constante Ki′K_i'; na inibição mista, ele se liga aos dois.

Cinética de Michaelis–Menten com K_M = 0.80\, mM e V_ = 0.50\, µ M\, s-1 (modelo): sem inibidor (preto), um inibidor competitivo em [ I] = 2K_i (azul, K_M triplicada, mesma V_) e um incompetitivo em [ I] = K_i' (vermelho, K_M e V_ reduzidas à metade). À direita: as retas de Lineweaver–Burk; a reta competitiva encontra a não inibida no eixo de 1/v, a incompetitiva é paralela a ela (1/[ S] em mM-1, 1/v em s\, µ M-1).
Cinética de Michaelis–Menten com KM=0.80 mMK_M = 0.80\,\mathrm{mM} e Vmax⁡=0.50 µM s−1V_{\max} = 0.50\,\text{µ}\mathrm{M}\,\mathrm{s}^{-1} (modelo): sem inibidor (preto), um inibidor competitivo em [I]=2Ki[\mathrm I] = 2K_i (azul, KMK_M triplicada, mesma Vmax⁡V_{\max}) e um incompetitivo em [I]=Ki′[\mathrm I] = K_i' (vermelho, KMK_M e Vmax⁡V_{\max} reduzidas à metade). À direita: as retas de Lineweaver–Burk; a reta competitiva encontra a não inibida no eixo de 1/v1/v, a incompetitiva é paralela a ela (1/[S]1/[\mathrm S] em mM−1\mathrm{mM}^{-1}, 1/v1/v em s µM−1\mathrm{s}\,\text{µ}\mathrm{M}^{-1}).
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