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Chimie · Glossaire

Qu'est-ce que « Inhibition » ?

Aussi appelé : inhibition competitive · constante d'inhibition · inhibition incompetitive · inhibition mixte

Définition 13.14 Chimie universitaire — 3e année · Chapitre 13 — Cinétique complexe : chaînes, enzymes et oscillations

Un inhibiteur I se fixe de façon réversible sur l’enzyme. Dans l’inhibition compétitive, il ne se fixe que sur l’enzyme libre, au site actif, avec la constante d’inhibition KiK_i (constante de dissociation de EI) ; dans l’inhibition incompétitive, il ne se fixe que sur ES, avec la constante Ki′K_i' ; dans l’inhibition mixte, il se fixe sur les deux.

Cinétique de Michaelis–Menten avec K_M = 0.80\, mM et V_ = 0.50\, µ M\, s-1 (modèle) : sans inhibiteur (noir), avec un inhibiteur compétitif à [ I] = 2K_i (bleu, K_M triplée, même V_) et avec un inhibiteur incompétitif à [ I] = K_i' (rouge, K_M et V_ divisées par deux). À droite : les droites de Lineweaver–Burk ; la droite compétitive coupe la droite sans inhibiteur sur l’axe des 1/v, la droite incompétitive lui est parallèle (1/[ S] en mM-1, 1/v en s\, µ M-1).
Cinétique de Michaelis–Menten avec KM=0.80 mMK_M = 0.80\,\mathrm{mM} et Vmax⁡=0.50 µM s−1V_{\max} = 0.50\,\text{µ}\mathrm{M}\,\mathrm{s}^{-1} (modèle) : sans inhibiteur (noir), avec un inhibiteur compétitif à [I]=2Ki[\mathrm I] = 2K_i (bleu, KMK_M triplée, même Vmax⁡V_{\max}) et avec un inhibiteur incompétitif à [I]=Ki′[\mathrm I] = K_i' (rouge, KMK_M et Vmax⁡V_{\max} divisées par deux). À droite : les droites de Lineweaver–Burk ; la droite compétitive coupe la droite sans inhibiteur sur l’axe des 1/v1/v, la droite incompétitive lui est parallèle (1/[S]1/[\mathrm S] en mM−1\mathrm{mM}^{-1}, 1/v1/v en s µM−1\mathrm{s}\,\text{µ}\mathrm{M}^{-1}).
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