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Química · Glosario

¿Qué es Inhibición?

También llamado: inhibicion competitiva · constante de inhibicion · inhibicion acompetitiva · inhibicion mixta

Definición 13.14 Química universitaria — tercer año · Capítulo 13 — Cinética compleja: cadenas, enzimas y oscilaciones

Un inhibidor I se une a la enzima de forma reversible. En la inhibición competitiva solo se une a la enzima libre, en el sitio activo, con la constante de inhibición $K_i$ (constante de disociación de EI); en la inhibición acompetitiva solo se une a ES, con la constante $K_i'$ ; en la inhibición mixta se une a ambas.

Cinética de Michaelis–Menten con K_M = 0.80\, mM y V_ = 0.50\, µ M\, s-1 (modelo): sin inhibidor (negro), con un inhibidor competitivo a [ I] = 2K_i (azul, K_M triplicada, misma V_) y con uno acompetitivo a [ I] = K_i' (rojo, K_M y V_ divididas por dos). Derecha: las rectas de Lineweaver–Burk; la recta competitiva corta a la no inhibida sobre el eje 1/v, y la acompetitiva es paralela a ella (1/[ S] en mM-1, 1/v en s\, µ M-1). — Cinética de Michaelis–Menten con $K_M = 0.80\,\mathrm{mM}$ y $V_{\max} = 0.50\,\text{µ}\mathrm{M}\,\mathrm{s}^{-1}$ (modelo): sin inhibidor (negro), con un inhibidor competitivo a $[\mathrm I] = 2K_i$ (azul, $K_M$ triplicada, misma $V_{\max}$ ) y con uno acompetitivo a $[\mathrm I] = K_i'$ (rojo, $K_M$ y $V_{\max}$ divididas por dos). Derecha: las rectas de Lineweaver–Burk; la recta competitiva corta a la no inhibida sobre el eje $1/v$ , y la acompetitiva es paralela a ella ( $1/[\mathrm S]$ en $\mathrm{mM}^{-1}$ , $1/v$ en $\mathrm{s}\,\text{µ}\mathrm{M}^{-1}$ ).

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