Chaperonas কী?

Una chaperona molecular es una proteína que ayuda al plegamiento de otras sin formar parte de ellas ni aportar información sobre el plegamiento: impide la agregación que compite con el plegamiento en el citoplasma abarrotado. La Hsp70 se une a segmentos hidrófobos expuestos de cadenas nacientes o desplegadas y los suelta al hidrolizar ATP para otro intento; la chaperonina GroEL (Hsp60 en las mitocondrias, TRiC en el citosol eucariota) es un barril doble de catorce subunidades cuya cavidad central, tapada por GroES, encierra en aislamiento una sola cadena de hasta $60\,\mathrm{kDa}$ durante unos diez segundos — una jaula de Anfinsen — y la expulsa esté plegada o no, para que lo intente de nuevo. Cerca de la décima parte de las proteínas bacterianas recién fabricadas pasan por GroEL, y una célula cuyas chaperonas se ven desbordadas — por el calor, que es por lo que la mayoría son proteínas de choque térmico inducidas por una subida de temperatura — se llena de agregados.