Les chaperons কী?

Un chaperon moléculaire est une protéine qui assiste le repliement des autres sans entrer dans leur composition ni fournir d’information sur le repliement : il empêche l’agrégation qui concurrence le repliement dans un cytoplasme encombré. Hsp70 se fixe sur les segments hydrophobes exposés des chaînes naissantes ou dépliées et les relâche à l’hydrolyse de l’ATP pour une nouvelle tentative ; la chaperonine GroEL (Hsp60 dans les mitochondries, TRiC dans le cytosol eucaryote) est un double tonneau de quatorze sous-unités dont la cavité centrale, coiffée par GroES, enferme à l’écart une chaîne unique allant jusqu’à $60\,\mathrm{kDa}$ pendant une dizaine de secondes — une cage d’Anfinsen — et l’éjecte repliée ou non, pour un nouvel essai. Environ un dixième des protéines bactériennes néosynthétisées passe par GroEL, et une cellule dont les chaperons sont débordés — par la chaleur, ce qui explique que la plupart soient des protéines de choc thermique induites par une élévation de température — se remplit d’agrégats.