Desordem e dinâmica কী?

Uma região intrinsecamente desordenada não tem enovelamento estável por si só e existe como um conjunto de conformações que se interconvertem rapidamente, muitas vezes enovelando-se apenas ao encontrar seu parceiro; cerca de um terço das proteínas humanas carrega uma região desordenada de mais de trinta resíduos, e elas são enriquecidas em sinalização e regulação, em que um segmento flexível pode ser fosforilado em muitos sítios, ligar vários parceiros em sequência e agir como conector. As proteínas enoveladas também se movem: as cadeias laterais giram em picossegundos, as alças se abrem em nanossegundos a microssegundos, os domínios articulam-se em microssegundos a milissegundos, e o ciclo catalítico de uma enzima é uma coreografia desses movimentos, e não uma chave-fechadura estática. Uma estrutura cristalográfica é um instantâneo de um conjunto conformacional; a RMN e a simulação molecular veem o resto. Proteínas e RNAs desordenados e multivalentes também podem separar-se do citoplasma em gotículas líquidas — os condensados biomoleculares, como os nucléolos, os grânulos de estresse e os corpos P —, que concentram reações sem membrana e cujo envelhecimento em agregados sólidos é uma das rotas para as doenças amiloides.