A cristalografia de raios X cresce um cristal da proteína, expõe-no a um feixe de raios X e registra o padrão de difração; as posições dos pontos dão a rede e suas intensidades, uma vez recuperadas as fases das ondas, dão a densidade eletrônica da célula unitária, na qual a cadeia é construída. A ressonância magnética nuclear (RMN) mede, em solução, os acoplamentos entre os núcleos de átomos próximos no espaço, a partir dos quais se calculam distâncias e daí uma estrutura; ela funciona para proteínas abaixo de uns e informa sobre seus movimentos. A criomicroscopia eletrônica fotografa de milhares a milhões de moléculas isoladas congeladas num filme fino de gelo vítreo, cada uma em orientação aleatória, e reconstrói a densidade tridimensional combinando-as; desde os detectores diretos de elétrons (2013) ela alcança resolução atômica e não precisa de cristal, de modo que complexos grandes, proteínas de membrana e montagens flexíveis que nunca cristalizaram são hoje resolvidos de rotina. A resolução de uma estrutura é o menor espaçamento em que dois detalhes ficam separados: a o esqueleto e as cadeias laterais grandes são posicionados, a cada átomo, a os hidrogênios.