Qu'est-ce que « Allostérie, coopérativité » ?

Une protéine est allostérique lorsque la fixation d’un ligand sur un site change la conformation de la protéine et, par là, son affinité en un autre site. Lorsque les sites sont semblables et que le changement augmente l’affinité des autres, la fixation est coopérative : la courbe de saturation est sigmoïde plutôt qu’hyperbolique, et la protéine bascule de presque vide à presque pleine sur un étroit domaine de concentration du ligand. L’équation de Hill la décrit :

où $Y$ est la fraction des sites occupés, $P$ la concentration du ligand (ou sa pression partielle), $P_{50}$ la valeur à la demi-saturation, et $n$ le coefficient de Hill — 1 pour des sites indépendants, jusqu’au nombre de sites pour une coopérativité parfaite.