Een eiwit is allosterisch wanneer het binden van een ligand op de ene plaats de conformatie van het eiwit verandert en daarmee zijn affiniteit op een andere plaats. Wanneer de plaatsen gelijk zijn en de verandering de affiniteit van de andere verhoogt, is het binden coöperatief: de verzadigingscurve is sigmoïde in plaats van hyperbolisch, en het eiwit schakelt over een smal bereik van ligandconcentratie van vrijwel leeg naar vrijwel vol. De hillvergelijking beschrijft dat:
waarin het deel van de bezette plaatsen is, de ligandconcentratie (of partiële druk), de waarde bij halve verzadiging, en de hillcoëfficiënt — 1 voor onafhankelijke plaatsen, tot het aantal plaatsen bij volmaakte coöperativiteit.