Biologie · Glossaire

Qu'est-ce que « Liaison peptidique, polypeptide » ?

Aussi appelé : liaison peptidique · polypeptide · proteine

Définition 12.3 Biologie universitaire — 1re année · Chapitre 12 — Acides aminés et protéines

La liaison peptidique unit le carboxyle d’un acide aminé au groupe aminé du suivant par condensation (une liaison amide, CONH\mathrm{-CO{-}NH-}). Une chaîne d’acides aminés ainsi unis est un polypeptide : un squelette d’unités NCαC\mathrm{N{-}C_\alpha{-}C} répétées d’où les chaînes latérales font saillie, avec une extrémité N-terminale (groupe aminé libre) et une extrémité C-terminale (carboxyle libre). Les séquences s’écrivent de N vers C, l’ordre de la synthèse (Chapitre 19). Une protéine est un ou plusieurs polypeptides repliés en une forme définie ; les chaînes usuelles comptent 100 to 1000100\text{ to }1000\, résidus de masse moyenne 110Da110\,\mathrm{Da}, de sorte qu’une protéine de 300300\, résidus fait 33kDa33\,\mathrm{kDa}.

Deux liaisons peptidiques. Chaque plan grisé tient six atomes rigidement ; la chaîne ne fléchit qu’aux carbones , par les angles  et .
Deux liaisons peptidiques. Chaque plan grisé tient six atomes rigidement ; la chaîne ne fléchit qu’aux carbones α\alpha, par les angles ϕ\phi et ψ\psi.

Exemples

Exemple 12.10 (Le collagène)

Le quart des protéines d’un mammifère est du collagène : trois chaînes, chacune une hélice gauche de mille résidus avec une glycine une position sur trois (Gly–X–Y, Y souvent une hydroxyproline), enroulées ensemble en une triple hélice droite longue de 300nm300\,\mathrm{nm}, puis empaquetées côte à côte en fibrilles réticulées par des liaisons covalentes. L’absence de chaîne latérale chez la glycine est ce qui permet aux trois chaînes de se tasser sur l’axe ; une seule substitution de glycine par un autre résidu coude l’hélice et donne des os cassants. La vitamine C est nécessaire pour hydroxyler les prolines ; sans elle l’hélice est instable et les fibrilles cèdent : c’est le scorbut.

Exemple 12.15 (Lire un gel)

Un extrait brut montre des dizaines de bandes ; après chromatographie d’affinité, il reste une bande à la position du marqueur de 33kDa33\,\mathrm{kDa}. Migrée sans SDS et sans réducteur, la même protéine se déplace comme une espèce de 66kDa66\,\mathrm{kDa} : c’est un dimère de deux chaînes identiques tenues par un pont disulfure, que le réducteur rompt et que le détergent sépare. Deux gels, un seul raisonnement, et la structure quaternaire est connue.

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