CoachDe peptidebinding verbindt door condensatie de carboxylgroep van het ene aminozuur met de aminogroep van het volgende (een amidebinding, ). Een zo verbonden keten aminozuren is een polypeptide: een ruggengraat van zich herhalende -eenheden waaruit de zijketens steken, met een N-uiteinde (vrije aminogroep) en een C-uiteinde (vrije carboxylgroep). Sequenties worden van N naar C geschreven, de volgorde van de synthese (Hoofdstuk 19). Een eiwit is een of meer polypeptiden gevouwen tot een bepaalde vorm; gebruikelijke ketens tellen residuen met een gemiddelde massa van , zodat een eiwit van residuen weegt.
Voorbeelden
Voorbeeld 12.10 (Collageen)
Een kwart van het eiwit van een zoogdier is collageen: drie ketens, elk een linksdraaiende helix van duizend residuen met glycine op elke derde plaats (Gly–X–Y, met Y vaak hydroxyproline), die samen tot een rechtsdraaiende drievoudige helix van lang zijn gewonden en daarna zij aan zij tot fibrillen worden gepakt die covalent zijn dwarsverbonden. Dat glycine geen zijketen heeft, is wat de drie ketens bij de as laat samenkomen; één vervanging van glycine door welk ander residu ook knikt de helix en geeft brosse botten. Vitamine C is nodig om de prolinen te hydroxyleren; zonder haar is de helix onstabiel en falen de fibrillen: scheurbuik.
Voorbeeld 12.15 (Een gel lezen)
Een ruw extract vertoont tientallen banden; na affiniteitschromatografie blijft er één band over op de plaats van de merker van . Zonder SDS en zonder reducerend middel gelopen, migreert hetzelfde eiwit als een deeltje van : het is een dimeer van twee identieke ketens, bijeengehouden door een disulfidebrug die het reducerende middel verbreekt en het detergens scheidt. Twee gels, één redenering, en de quaternaire structuur is bekend.