Désordre et dynamique কী?

Une région intrinsèquement désordonnée n’a par elle-même aucun repliement stable et existe comme un ensemble de conformations qui s’interconvertissent rapidement, ne se repliant souvent qu’à la rencontre de son partenaire ; environ un tiers des protéines humaines portent une région désordonnée de plus de trente résidus, et ces régions sont enrichies dans la signalisation et la régulation, où un segment souple peut être phosphorylé en de nombreux sites, lier tour à tour plusieurs partenaires et servir de lien. Les protéines repliées bougent aussi : les chaînes latérales tournent en quelques picosecondes, les boucles s’ouvrent en quelques nanosecondes à microsecondes, les domaines pivotent en quelques microsecondes à millisecondes, et le cycle catalytique d’une enzyme est une chorégraphie de tels mouvements plutôt qu’une clé statique dans une serrure. Une structure cristalline est un instantané d’un ensemble conformationnel ; la RMN et la simulation moléculaire voient le reste. Des protéines désordonnées multivalentes et des ARN peuvent en outre démixer hors du cytoplasme en gouttelettes liquides — des condensats biomoléculaires tels que les nucléoles, les granules de stress et les corps P — qui concentrent des réactions sans membrane, et dont le vieillissement en agrégats solides est l’une des voies vers les maladies amyloïdes.