Qu'est-ce que « L’amyloïde » ?

Une amyloïde est un agrégat ordonné de protéines où les chaînes s’empilent en fibrilles non ramifiées de $5\text{ à }10\,\mathrm{nm}$ de large, les brins de chaque chaîne courant perpendiculairement à l’axe de la fibrille et liés par hydrogène aux brins de la suivante — la structure croisée-$\beta$, la même quelle que soit la protéine. Presque toute protéine peut la former dans des conditions déstabilisantes ; dans les maladies du mauvais repliement, certaines protéines le font dans l’organisme : l’amyloïde-$\beta$ et tau dans la maladie d’Alzheimer, l’$\alpha$-synucléine dans celle de Parkinson, la huntingtine, la transthyrétine, l’amyloïde des îlots dans le diabète de type 2. Un prion est une amyloïde qui se propage : la forme mal repliée de la protéine prion PrP convertit au contact la forme normale en une copie d’elle-même, de sorte que l’« infection » ne transporte aucun acide nucléique, seulement une forme — le mécanisme de la tremblante du mouton, de l’encéphalopathie spongiforme bovine et de la maladie de Creutzfeldt–Jakob, établi par Prusiner à partir de 1982 contre une longue résistance.