Allosterie en coöperativiteit কী?

Een eiwit is allosterisch wanneer de binding van een ligand op de ene plaats de affiniteit van een andere plaats verandert, door een conformatieverandering die door het molecuul wordt doorgegeven. Binden de twee plaatsen hetzelfde ligand en is het effect positief, dan is de binding coöperatief: de fractionele verzadiging $Y$ stijgt met de ligandconcentratie als een sigmoïde en niet als een hyperbool, empirisch beschreven door de hillvergelijking $Y = [S]^{n_{H}}/(K^{n_{H}} + [S]^{n_{H}})$ met een hillcoëfficiënt $n_{H} > 1$ (hemoglobine: $n_{H} \approx 2.8$ voor zijn vier plaatsen; myoglobine, met één plaats: $n_{H} = 1$). Hemoglobine bestaat in twee quaternaire conformaties, de T-toestand (gespannen, lage affiniteit, bevoordeeld wanneer er geen zuurstof is gebonden) en de R-toestand (ontspannen, hoge affiniteit), en schakelt als geheel tussen beide om; protonen, kooldioxide en 2,3-bisfosfoglyceraat stabiliseren T en verlagen zo de affiniteit — het Bohr-effect, waardoor werkend weefsel, zuur en warm, meer zuurstof uit het bloed haalt.