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Biología · পরিভাষা

Métodos estructurales কী?

Definición 7.6 Biología universitaria — tercer año · অধ্যায় 7 — Biología estructural de las proteínas

La cristalografía de rayos X hace crecer un cristal de la proteína, lo expone a un haz de rayos X y registra el patrón de difracción; las posiciones de las manchas dan la red, y sus intensidades, una vez recuperadas las fases de las ondas, dan la densidad electrónica de la celda unidad, dentro de la cual se construye la cadena. La resonancia magnética nuclear (RMN) mide, en disolución, los acoplamientos entre los núcleos de átomos próximos en el espacio, de los que se calculan distancias y con ellas una estructura; sirve para proteínas de menos de unos 40 kDa40\,\mathrm{kDa} e informa de sus movimientos. La criomicroscopia electrónica fotografía de miles a millones de moléculas sueltas congeladas en una película fina de hielo vítreo, cada una en una orientación al azar, y reconstruye la densidad tridimensional combinándolas; desde los detectores directos de electrones (2013) alcanza resolución atómica y no necesita cristal, de modo que hoy se resuelven de rutina grandes complejos, proteínas de membrana y ensamblajes flexibles que nunca cristalizaron. La resolución de una estructura es la menor separación a la que dos rasgos quedan distinguidos: a 0.35 nm0.35\,\mathrm{nm} se sitúan el esqueleto y las cadenas laterales grandes, a 0.2 nm0.2\,\mathrm{nm} todos los átomos y a 0.1 nm0.1\,\mathrm{nm} los hidrógenos.

Max Perutz en 1962, el año de su premio Nobel por la estructura de la hemoglobina (Associated Press, dominio público). Centro: cristales de proteína en una gota colgante, el punto de partida de la cristalografía. Derecha: un criomicroscopio electrónico, el instrumento que hizo innecesarios los cristales. Max Perutz en 1962, el año de su premio Nobel por la estructura de la hemoglobina (Associated Press, dominio público). Centro: cristales de proteína en una gota colgante, el punto de partida de la cristalografía. Derecha: un criomicroscopio electrónico, el instrumento que hizo innecesarios los cristales. Max Perutz en 1962, el año de su premio Nobel por la estructura de la hemoglobina (Associated Press, dominio público). Centro: cristales de proteína en una gota colgante, el punto de partida de la cristalografía. Derecha: un criomicroscopio electrónico, el instrumento que hizo innecesarios los cristales.
Max Perutz en 1962, el año de su premio Nobel por la estructura de la hemoglobina (Associated Press, dominio público). Centro: cristales de proteína en una gota colgante, el punto de partida de la cristalografía. Derecha: un criomicroscopio electrónico, el instrumento que hizo innecesarios los cristales.
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