Qu'est-ce que « Allostérie et coopérativité » ? — Biologie

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Définition 7.9 Biologie universitaire — 3e année · অধ্যায় 7 — Biologie structurale des protéines

Une protéine est allostérique lorsque la fixation d’un ligand sur un site change l’affinité d’un autre site, par un changement de conformation transmis à travers la molécule. Lorsque les deux sites fixent le même ligand et que l’effet est positif, la fixation est coopérative : la saturation fractionnaire $Y$ croît avec la concentration du ligand en sigmoïde et non en hyperbole, ce que décrit empiriquement l’équation de Hill $Y = [S]^{n_{H}}/(K^{n_{H}} + [S]^{n_{H}})$ avec un coefficient de Hill $n_{H} > 1$ (hémoglobine : $n_{H} \approx 2.8$ pour ses quatre sites ; myoglobine, un seul site : $n_{H} = 1$ ). L’hémoglobine existe en deux conformations quaternaires, l’état T (tendu, de faible affinité, favorisé lorsque aucun dioxygène n’est fixé) et l’état R (relâché, de forte affinité), et bascule de l’une à l’autre en bloc ; les protons, le dioxyde de carbone et le 2,3-bisphosphoglycérate stabilisent T et abaissent donc l’affinité — c’est l’effet Bohr, par lequel un tissu au travail, acide et chaud, prend davantage de dioxygène au sang.

Saturation en dioxygène de l’hémoglobine calculée par l’équation de Monod–Wyman–Changeux avec les paramètres de l’exemple (rouge), contre un transporteur à un seul site de même pression de demi-saturation (bleu). Entre le poumon et le muscle au travail, le transporteur coopératif en cède près du double.

উদাহরণ

Exemple 7.11 (L’hémoglobine en chiffres)

Prenons $n = 4$ , $K_{R} = 1\,\mathrm{mmHg}$ , $c = 0.01$ (donc $K_{T} = 100\,\mathrm{mmHg}$ ) et $L = 3\times 10^{5}$ . À la pression partielle de dioxygène du sang artériel, $100\,\mathrm{mmHg}$ , $\alpha = 100$ et $Y = 0.97$ ; à $40\,\mathrm{mmHg}$ , la valeur veineuse au repos, $Y = 0.78$ ; à $26\,\mathrm{mmHg}$ , $Y = 0.52$ — le modèle reproduit la pression de demi-saturation de $26\,\mathrm{mmHg}$ ; à $20\,\mathrm{mmHg}$ , dans un muscle à l’exercice, $Y = 0.35$ . Un transporteur non coopératif de même pression de demi-saturation donnerait $100/126 = 0.79$ dans les poumons et $20/46 = 0.43$ dans le muscle, cédant $0.36$ de sa capacité là où l’hémoglobine en cède $0.62$ . La coopérativité est ce qui fait un transporteur qui se charge à fond à une pression et se décharge largement à une pression cinq fois plus basse seulement.

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