Les méthodes structurales কী?

La cristallographie aux rayons X fait croître un cristal de la protéine, l’expose à un faisceau de rayons X et enregistre la figure de diffraction ; la position des taches donne le réseau et leurs intensités, une fois les phases des ondes retrouvées, donnent la densité électronique de la maille, dans laquelle la chaîne est construite. La résonance magnétique nucléaire (RMN) mesure, en solution, les couplages entre les noyaux d’atomes proches dans l’espace, d’où l’on calcule des distances puis une structure ; elle fonctionne pour des protéines de moins de $40\,\mathrm{kDa}$ environ et rend compte de leurs mouvements. La cryomicroscopie électronique image des milliers à des millions de molécules isolées, congelées dans un film mince de glace vitreuse, chacune dans une orientation au hasard, et reconstruit la densité tridimensionnelle en les combinant ; depuis les détecteurs d’électrons directs (2013) elle atteint la résolution atomique et n’exige aucun cristal, de sorte que de grands complexes, des protéines membranaires et des assemblages souples qui n’ont jamais cristallisé se résolvent aujourd’hui couramment. La résolution d’une structure est le plus petit écart auquel deux détails restent séparés : à $0.35\,\mathrm{nm}$ on place le squelette et les grandes chaînes latérales, à $0.2\,\mathrm{nm}$ chaque atome, à $0.1\,\mathrm{nm}$ les hydrogènes.