সব বই

পেশাদার

1 Markets I: The Ecosystem and Exchange-Traded Marketsবাজার অনলাইন 2 Markets II: Rates, FX and Creditবাজার অনলাইন 3 Markets III: Commodities, Energy and Cryptoবাজার অনলাইন 4 Quantitative Methodsপদ্ধতি অনলাইন 5 Derivatives and Volatilityডেরিভেটিভস অনলাইন 6 Rates, Credit, XVA and Riskসুদহার, ঋণ ও ঝুঁকি অনলাইন 7 Research Craft: Predictors, Backtests, Measurement, Portfoliosগবেষণা অনলাইন 8 Strategies I: Equities and Futuresকৌশল অনলাইন 9 Strategies II: Volatility, Relative Value, Macro and the Bank Desksকৌশল অনলাইন 10 Microstructure and Executionএক্সিকিউশন অনলাইন 11 Market Making and High-Frequency Tradingমার্কেট মেকিং অনলাইন 12 Machine Learning for Marketsমেশিন লার্নিং অনলাইন 13 Low-Latency Softwareপ্রযুক্তি অনলাইন 14 Networks, Hardware and Trading Infrastructureপ্রযুক্তি অনলাইন 15 Research, Data and Risk Platformsপ্রযুক্তি অনলাইন 16 The Desk and the Firmপ্রতিষ্ঠান অনলাইন 17 The Industry: Firms, Roles and Careersক্যারিয়ার অনলাইন 18 Interviews I: Maths, Probability and Speedক্যারিয়ার অনলাইন 19 Interviews II: Markets, Trading Games and the Final Roundক্যারিয়ার অনলাইন 20 Interviews III: Codeক্যারিয়ার অনলাইন
অ্যাপ পরিচিতি Coach সাইন ইন পড়া শুরু করো

বইগুলো এখনো বাংলা ভাষায় পাওয়া যায় না — ইংরেজি সংস্করণ দেখানো হচ্ছে।

Biology · পরিভাষা

Amyloid কী?

Definition 7.5 University Biology — Year 3 · অধ্যায় 7 — Structural Biology of Proteins

Amyloid is an ordered aggregate of protein in which the chains stack into unbranched fibrils 5 to 10 nm5\text{ to }10\,\mathrm{nm} wide, the strands of each chain running perpendicular to the fibril axis and hydrogen-bonded to the strands of the next — the cross-β\beta structure, the same whatever the protein. Almost any protein can form it under destabilising conditions; in the misfolding diseases particular proteins do so in the body: amyloid-β\beta and tau in Alzheimer’s disease, α\alpha-synuclein in Parkinson’s, huntingtin, transthyretin, islet amyloid in type 2 diabetes. A prion is an amyloid that propagates: the misfolded form of the prion protein PrP converts the normal form on contact into more of itself, so that the “infection” carries no nucleic acid, only a shape — the mechanism of scrapie, of bovine spongiform encephalopathy and of Creutzfeldt–Jakob disease, established by Prusiner from 1982 against long resistance.

Left: amyloid fibrils in the electron microscope — straight, unbranched, sometimes twisted, and structurally alike whatever protein they are made of. Right: the haemoglobin tetramer, two  and two  chains, each cradling a haem. Left: amyloid fibrils in the electron microscope — straight, unbranched, sometimes twisted, and structurally alike whatever protein they are made of. Right: the haemoglobin tetramer, two  and two  chains, each cradling a haem.
Left: amyloid fibrils in the electron microscope — straight, unbranched, sometimes twisted, and structurally alike whatever protein they are made of. Right: the haemoglobin tetramer, two α\alpha and two β\beta chains, each cradling a haem.
প্রসঙ্গসহ পড়ো →