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Biologie · পরিভাষা

Les niveaux de structure কী?

Définition 7.1 Biologie universitaire — 3e année · অধ্যায় 7 — Biologie structurale des protéines

La structure primaire est la suite des résidus. La structure secondaire est la conformation régulière locale du squelette, stabilisée par des liaisons hydrogène entre les carbonyles et les amides du squelette : l’hélice α\alpha, spirale droite de 3.63.6 résidus par tour, qui monte de 0.15 nm0.15\,\mathrm{nm} par résidu (0.54 nm0.54\,\mathrm{nm} par tour), chaque carbonyle étant lié à l’amide situé quatre résidus plus loin ; et le feuillet β\beta, où des brins étendus se rangent côte à côte, parallèles ou antiparallèles, liés à leurs voisins, les chaînes latérales alternant au-dessus et au-dessous du feuillet. La structure tertiaire est le repliement d’une chaîne entière dans l’espace ; une unité compacte qui s’y replie de façon autonome, de 50 aˋ 25050\text{ à }250 résidus, est un domaine, et l’agencement des éléments secondaires d’un domaine en est le repliement. La structure quaternaire est l’assemblage de plusieurs chaînes : l’α2β2\alpha_{2}\beta_{2} de l’hémoglobine. Environ 13001300 repliements rendent compte de tous les domaines connus, et quelques dizaines d’entre eux — le repliement de Rossmann, le tonneau TIM, le repliement des immunoglobulines — d’une grande part de toutes les protéines : la nature réemploie les repliements et varie leurs séquences.

Le diagramme de Ramachandran. Les régions grisées sont les combinaisons des angles de squelette  et  permises par l’encombrement stérique ; l’hélice  droite et le brin  correspondent chacun à une petite région, et la plupart des résidus d’une protéine repliée tombent dans l’une d’elles.
Le diagramme de Ramachandran. Les régions grisées sont les combinaisons des angles de squelette ϕ\phi et ψ\psi permises par l’encombrement stérique ; l’hélice α\alpha droite et le brin β\beta correspondent chacun à une petite région, et la plupart des résidus d’une protéine repliée tombent dans l’une d’elles.
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