CoachUn inhibidor rebaja la velocidad de una enzima. Los inhibidores irreversibles se unen covalentemente y destruyen para siempre la actividad de la enzima (los agentes nerviosos sobre la acetilcolinesterasa, la penicilina sobre la enzima que entrecruza la pared bacteriana, la aspirina sobre la enzima que fabrica las prostaglandinas). Los inhibidores reversibles se unen por enlaces débiles y pueden lavarse; según dónde se unan:
- competitivos: el inhibidor se parece al sustrato y ocupa el centro activo; eleva la aparente (en el factor ) y deja sin cambios — con suficiente sustrato se lo desplaza;
- no competitivos: el inhibidor se une en otro sitio y estropea la catálisis haya o no sustrato unido; rebaja y deja sin cambios — ninguna cantidad de sustrato lo vence;
- acompetitivos: el inhibidor se une solo al complejo ; caen tanto como .
, la constante de disociación del inhibidor, mide su potencia: cuanto menor, más fuerte.
উদাহরণ
Ejemplo 13.10 (La competencia como medicina)
El metanol es inofensivo hasta que la alcohol deshidrogenasa del hígado lo convierte en formaldehído y ácido fórmico, que ciegan y matan. El tratamiento es etanol: un sustrato competidor con una menor, que mantiene ocupada a la enzima mientras el metanol se excreta sin cambios. Las estatinas son inhibidores competitivos, semejantes al estado de transición, de la enzima que compromete el carbono al colesterol; las sulfamidas se parecen al sustrato de una enzima bacteriana que fabrica folato, que los seres humanos no fabricamos y por tanto no echamos de menos.