¿Qué es Enzima, sustrato, centro activo? — Biología

Definición 15.4 Biología de secundaria · Capítulo 15 — Las enzimas y el fenotipo

Una enzima es una proteína que cataliza una reacción química: hace que la reacción transcurra millones de veces más deprisa sin consumirse. La molécula que transforma es su sustrato; la reacción ocurre en un hueco de la enzima, el centro activo, cuya forma y cuya química encajan con ese sustrato y con ningún otro. Esa especificidad se sigue del plegamiento tridimensional de la enzima y, por tanto, de su secuencia de aminoácidos y de su gen.

La especificidad. El centro activo es un hueco con la forma de un solo sustrato; una molécula de otra forma no puede unirse y no se transforma. Cambia la forma del hueco — con una mutación — y la enzima pierde su sustrato, o lo cambia.

Leche, yogur y un frasco de gotas de lactasa. Que un adulto digiera la leche depende de un alelo; las bacterias del yogur ya han partido buena parte de la lactosa; las gotas aportan la enzima que le falta al intestino.

Ejemplos

Ejemplo 15.5 (La lactasa)

El azúcar de la leche, la lactosa, lo parte en dos azúcares sencillos la enzima lactasa del revestimiento del intestino delgado; sin esa partición pasa sin digerir al colon, donde las bacterias la fermentan, con gases, retortijones y diarrea como resultado. Todos los lactantes fabrican lactasa; en la mayor parte de la humanidad su gen se apaga tras el destete, y los adultos son intolerantes a la lactosa. En las poblaciones con una larga historia ganadera es frecuente un alelo que mantiene el gen activo de por vida — el 90% en el norte de Europa, el 10% en el este de Asia. Las gotas de lactasa que se venden a los intolerantes contienen esa misma enzima, fabricada por hongos.

Ejemplo 15.8 (La fenilcetonuria, o cómo una dieta cambia un fenotipo)

Aproximadamente un recién nacido de cada diez mil lleva dos alelos no funcionales del gen de la enzima 1. La fenilalanina del alimento no se convierte; su concentración en la sangre se multiplica por veinte y envenena el cerebro en desarrollo. Sin tratar, el niño sufre una discapacidad intelectual grave. Detectada al nacer con una gota de sangre sobre una cartulina — se analiza a todos los recién nacidos — y alimentado con una dieta casi libre de fenilalanina, ese mismo niño se desarrolla con normalidad. El genotipo no ha cambiado; el fenotipo, en todas las escalas por encima de la molecular, es el de una persona sana. El ambiente, aquí la dieta, ha decidido.

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Definición 13.1 Biología universitaria — primer año · Capítulo 13 — Enzimas y catálisis bioquímica

Una enzima es una proteína (rara vez un ARN) que cataliza una reacción: aumenta su velocidad sin consumirse y sin alterar el equilibrio. Las moléculas sobre las que actúa son sus sustratos; se unen en el centro activo, una hendidura tapizada por unos pocos residuos, donde ocurre la química. Las enzimas son específicas — para un sustrato o una familia, para un enlace, para un estereoisómero — y se nombran por su sustrato y su reacción con el sufijo -asa (lactasa, ADN polimerasa, succinato deshidrogenasa), en seis clases: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Muchas necesitan un cofactor no proteico: un ion metálico (Zn, Mg, Fe) o una coenzima orgánica — $\mathrm{NAD^+}$ , FAD, coenzima A —, casi todas fabricadas a partir de vitaminas, que es para lo que sirven las vitaminas.

Energía libre a lo largo de una reacción. La enzima (rojo) rebaja la barrera del estado de transición y deja intacta la diferencia entre sustrato y producto y, por tanto, el equilibrio.

Agua oxigenada sobre una patata cortada: la catalasa de las células la escinde en agua y oxígeno cuarenta millones de veces por segundo y por molécula de enzima, y el oxígeno sale burbujeando.

Ejemplos

Ejemplo 13.4 (Tres enzimas)

La lisozima, presente en las lágrimas y en la clara de huevo, fuerza un anillo de azúcar de la pared bacteriana hasta la forma del estado de transición y corta la cadena: una aceleración de $10^8$ veces. La anhidrasa carbónica, en los glóbulos rojos, sostiene un ion cinc que convierte el agua en un hidróxido dispuesto a atacar al $\mathrm{CO_2}$ : un millón de moléculas por segundo, la enzima más rápida después de la catalasa. La quimotripsina, en el jugo pancreático, usa una serina activada por una histidina para cortar proteínas tras los residuos aromáticos: cien por segundo, con un intermediario covalente.

Ejemplo 13.8 (Enzimas comparadas)

enzima	$K_m$ ( $\mathrm{mol}/\mathrm{L}$ )	$k_{\text{cat}}$ ( $\mathrm{s}^{-1}$ )	$k_{\text{cat}}/K_m$ ( $\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$ )
catalasa	$2.5 \times 10^{-2}$	$4 \times 10^{7}$	$1.6 \times 10^{9}$
anhidrasa carbónica	$1.2 \times 10^{-2}$	$1 \times 10^{6}$	$8 \times 10^{7}$
quimotripsina	$1.5 \times 10^{-2}$	100	$7 \times 10^{3}$
lisozima	$6 \times 10^{-6}$	0,5	$8 \times 10^{4}$
ADN polimerasa	$1 \times 10^{-5}$	15	$1.5 \times 10^{6}$

La catalasa y la anhidrasa carbónica trabajan en el límite de difusión: toda colisión con el sustrato es productiva. La quimotripsina es lenta, pero necesita serlo: corta un enlace peptídico, tarea mucho más difícil que escindir peróxido.

Ejemplo 13.10 (La competencia como medicina)

El metanol es inofensivo hasta que la alcohol deshidrogenasa del hígado lo convierte en formaldehído y ácido fórmico, que ciegan y matan. El tratamiento es etanol: un sustrato competidor con una $K_m$ menor, que mantiene ocupada a la enzima mientras el metanol se excreta sin cambios. Las estatinas son inhibidores competitivos, semejantes al estado de transición, de la enzima que compromete el carbono al colesterol; las sulfamidas se parecen al sustrato de una enzima bacteriana que fabrica folato, que los seres humanos no fabricamos y por tanto no echamos de menos.

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Ejemplos

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