Inhibiteurs কী?

Un inhibiteur abaisse la vitesse d’une enzyme. Les inhibiteurs irréversibles se lient par covalence et détruisent définitivement l’activité de l’enzyme (les neurotoxiques sur l’acétylcholinestérase, la pénicilline sur l’enzyme qui réticule la paroi bactérienne, l’aspirine sur l’enzyme qui fabrique les prostaglandines). Les inhibiteurs réversibles se lient par des liaisons faibles et peuvent être éliminés par lavage ; selon l’endroit où ils se lient :

• compétitif : l’inhibiteur ressemble au substrat et occupe le site actif ; il augmente le $K_m$ apparent (du facteur $1 + [I]/K_i$) et laisse $V_{\max}$ inchangé — assez de substrat le déloge ;
• non compétitif : l’inhibiteur se lie ailleurs et gâche la catalyse, que le substrat soit fixé ou non ; il abaisse $V_{\max}$ et laisse $K_m$ inchangé — aucune quantité de substrat n’en vient à bout ;
• incompétitif : l’inhibiteur ne se lie qu’au complexe $ES$ ; $V_{\max}$ et $K_m$ diminuent tous deux.

$K_i$, la constante de dissociation de l’inhibiteur, mesure sa puissance : plus elle est basse, plus il est fort.