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Biologie · Glossaire

Qu'est-ce que « Enzyme, substrat, site actif » ?

Aussi appelé : enzyme · substrat · site actif · cofacteur · coenzyme

Définition 15.4 Biologie du lycée · Chapitre 15 — Les enzymes et le phénotype

Une enzyme est une protéine qui catalyse une réaction chimique : elle fait courir la réaction des millions de fois plus vite sans être consommée. La molécule qu’elle transforme est son substrat ; la réaction se déroule dans une poche de l’enzyme, le site actif, dont la forme et la chimie s’accordent à ce substrat et à aucun autre. Cette spécificité découle du repliement tridimensionnel de l’enzyme, donc de sa séquence d’acides aminés, donc de son gène.

La spécificité. Le site actif est une poche taillée pour un substrat ; une molécule d’une autre forme ne peut pas s’y fixer et n’est pas transformée. Changez la forme de la poche — par une mutation — et l’enzyme perd son substrat, ou en change.
La spécificité. Le site actif est une poche taillée pour un substrat ; une molécule d’une autre forme ne peut pas s’y fixer et n’est pas transformée. Changez la forme de la poche — par une mutation — et l’enzyme perd son substrat, ou en change.
Du lait, un yaourt et un flacon de gouttes de lactase. Qu’un adulte digère le lait dépend d’un seul allèle ; les bactéries du yaourt ont déjà coupé une grande partie du lactose ; les gouttes fournissent l’enzyme qui manque à l’intestin.
Du lait, un yaourt et un flacon de gouttes de lactase. Qu’un adulte digère le lait dépend d’un seul allèle ; les bactéries du yaourt ont déjà coupé une grande partie du lactose ; les gouttes fournissent l’enzyme qui manque à l’intestin.

Exemples

Exemple 15.5 (La lactase)

Le sucre du lait, le lactose, est coupé en deux sucres simples par l’enzyme lactase de la paroi de l’intestin grêle ; sans cette coupure, il passe non digéré dans le côlon, où les bactéries le font fermenter, avec gaz, crampes et diarrhée pour résultat. Tous les nourrissons fabriquent de la lactase ; chez la plupart des humains, son gène est éteint après le sevrage, et les adultes sont intolérants au lactose. Dans les populations à longue tradition laitière, un allèle qui maintient le gène actif toute la vie est fréquent — 90 % en Europe du Nord, 10 % en Asie de l’Est. Les gouttes de lactase vendues aux intolérants contiennent la même enzyme, fabriquée par des champignons.

Exemple 15.8 (La phénylcétonurie, ou comment un régime change un phénotype)

Environ un nouveau-né sur dix mille porte deux allèles non fonctionnels du gène de l’enzyme 1. La phénylalanine des aliments n’est pas convertie ; sa concentration dans le sang est multipliée par vingt et elle empoisonne le cerveau en développement. Sans traitement, l’enfant souffre d’un handicap intellectuel sévère. Dépisté à la naissance par une goutte de sang sur un buvard — tous les nouveau-nés sont testés — et nourri d’un régime presque dépourvu de phénylalanine, le même enfant se développe normalement. Le génotype est inchangé ; le phénotype, à toutes les échelles au-dessus de la moléculaire, est celui d’une personne en bonne santé. L’environnement, ici le régime, en a décidé.

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Définition 13.1 Biologie universitaire — 1re année · Chapitre 13 — Enzymes et catalyse biochimique

Une enzyme est une protéine (rarement un ARN) qui catalyse une réaction : elle en augmente la vitesse sans être consommée et sans changer l’équilibre. Les molécules sur lesquelles elle agit sont ses substrats ; ils se fixent dans le site actif, une crevasse que bordent quelques résidus, où la chimie se fait. Les enzymes sont spécifiques — d’un substrat ou d’une famille, d’une liaison, d’un stéréo-isomère — et elles sont nommées d’après leur substrat et leur réaction avec le suffixe -ase (lactase, ADN polymérase, succinate déshydrogénase), en six classes : oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases. Beaucoup ont besoin d’un cofacteur non protéique : un ion métallique (Zn, Mg, Fe), ou un coenzyme organique — NAD+\mathrm{NAD^+}, FAD, coenzyme A, la plupart fabriqués à partir de vitamines, ce à quoi les vitamines servent.

Énergie libre le long d’une réaction. L’enzyme (en rouge) abaisse la barrière de l’état de transition et laisse intacte la différence entre substrat et produit — et donc l’équilibre.
Énergie libre le long d’une réaction. L’enzyme (en rouge) abaisse la barrière de l’état de transition et laisse intacte la différence entre substrat et produit — et donc l’équilibre.
Du peroxyde d’hydrogène sur une pomme de terre coupée : la catalase des cellules le sépare en eau et en oxygène quarante millions de fois par seconde et par molécule d’enzyme, et l’oxygène mousse au dehors.
Du peroxyde d’hydrogène sur une pomme de terre coupée : la catalase des cellules le sépare en eau et en oxygène quarante millions de fois par seconde et par molécule d’enzyme, et l’oxygène mousse au dehors.

Exemples

Exemple 13.4 (Trois enzymes)

Le lysozyme, présent dans les larmes et le blanc d’œuf, contraint un cycle de sucre de la paroi bactérienne dans la forme de l’état de transition et coupe la chaîne : une accélération d’un facteur 10810^8. L’anhydrase carbonique, dans les globules rouges, porte un ion zinc qui transforme l’eau en un hydroxyde prêt à attaquer le CO2\mathrm{CO_2} : un million de molécules par seconde, l’enzyme la plus rapide après la catalase. La chymotrypsine, dans le suc pancréatique, emploie une sérine rendue réactive par une histidine pour couper les protéines après les résidus aromatiques : cent par seconde, avec un intermédiaire covalent.

Exemple 13.8 (Enzymes comparées)

enzymeKmK_m (mol/L\mathrm{mol}/\mathrm{L})kcatk_{\text{cat}} (s−1\mathrm{s}^{-1})kcat/Kmk_{\text{cat}}/K_m (L mol−1 s−1\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1})
catalase2.5×10−22.5 \times 10^{-2}4×1074 \times 10^{7}1.6×1091.6 \times 10^{9}
anhydrase carbonique1.2×10−21.2 \times 10^{-2}1×1061 \times 10^{6}8×1078 \times 10^{7}
chymotrypsine1.5×10−21.5 \times 10^{-2}1007×1037 \times 10^{3}
lysozyme6×10−66 \times 10^{-6}0.58×1048 \times 10^{4}
ADN polymérase1×10−51 \times 10^{-5}151.5×1061.5 \times 10^{6}

La catalase et l’anhydrase carbonique travaillent à la limite de diffusion : chaque collision avec le substrat est productive. La chymotrypsine est lente, mais elle doit l’être — elle coupe une liaison peptidique, tâche bien plus ardue que de briser du peroxyde.

Exemple 13.10 (La compétition comme médicament)

Le méthanol est inoffensif jusqu’à ce que l’alcool déshydrogénase du foie le transforme en formaldéhyde et en acide formique, qui rendent aveugle et tuent. Le traitement est l’éthanol : un substrat concurrent de KmK_m plus faible, qui occupe l’enzyme pendant que le méthanol est excrété inchangé. Les statines sont des inhibiteurs compétitifs, ressemblant à l’état de transition, de l’enzyme qui engage le carbone vers le cholestérol ; les sulfamides ressemblent au substrat d’une enzyme bactérienne qui fabrique le folate, que l’humain ne fabrique pas et dont il ne manque donc pas.

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