সব বই

পেশাদার

1 Markets I: The Ecosystem and Exchange-Traded Marketsবাজার অনলাইনইংরেজি 2 Markets II: Rates, FX and Creditবাজার অনলাইনইংরেজি 3 Markets III: Commodities, Energy and Cryptoবাজার অনলাইনইংরেজি 4 Quantitative Methodsপদ্ধতি অনলাইনইংরেজি 5 Derivatives and Volatilityডেরিভেটিভস অনলাইনইংরেজি 6 Rates, Credit, XVA and Riskসুদহার, ঋণ ও ঝুঁকি অনলাইনইংরেজি 7 Research Craft: Predictors, Backtests, Measurement, Portfoliosগবেষণা অনলাইনইংরেজি 8 Strategies I: Equities and Futuresকৌশল অনলাইনইংরেজি 9 Strategies II: Volatility, Relative Value, Macro and the Bank Desksকৌশল অনলাইনইংরেজি 10 Microstructure and Executionএক্সিকিউশন অনলাইনইংরেজি 11 Market Making and High-Frequency Tradingমার্কেট মেকিং অনলাইনইংরেজি 12 Machine Learning for Marketsমেশিন লার্নিং অনলাইনইংরেজি 13 Low-Latency Softwareপ্রযুক্তি অনলাইনইংরেজি 14 Networks, Hardware and Trading Infrastructureপ্রযুক্তি অনলাইনইংরেজি 15 Research, Data and Risk Platformsপ্রযুক্তি অনলাইনইংরেজি 16 The Desk and the Firmপ্রতিষ্ঠান অনলাইনইংরেজি 17 The Industry: Firms, Roles and Careersক্যারিয়ার অনলাইনইংরেজি 18 Interviews I: Maths, Probability and Speedক্যারিয়ার অনলাইনইংরেজি 19 Interviews II: Markets, Trading Games and the Final Roundক্যারিয়ার অনলাইনইংরেজি 20 Interviews III: Codeক্যারিয়ার অনলাইনইংরেজি
অ্যাপ পরিচিতি Coach সাইন ইন পড়া শুরু করো

বইগুলো এখনো বাংলা ভাষায় পাওয়া যায় না — Bahasa Indonesia সংস্করণ দেখানো হচ্ছে।

Biologi · পরিভাষা

Struktur sekunder কী?

অন্য নাম: heliks alfa · lembar beta

Definisi 12.5 Biologi Universitas — Tahun 1 · অধ্যায় 12 — Asam Amino dan Protein

Yang disebut struktur sekunder sebuah protein adalah pelipatan tulang punggungnya yang setempat dan teratur, yang dipegang ikatan hidrogen antara gugus C=O dan N–H tulang punggungnya. Dua pola mendominasi. Heliks α\alpha : sebuah gulungan tangan kanan berisi 3.6 residu tiap putaran, yang naik 0.15 nm0.15\,\mathrm{nm} tiap residu (0.54 nm0.54\,\mathrm{nm} tiap putaran), tiap C=O-nya berikatan pada N–H empat residu di depannya, dengan rantai sampingnya menunjuk ke luar. Lembar β\beta: rantai yang terentang hampir penuh (0.35 nm0.35\,\mathrm{nm} tiap residu) lalu diletakkan berdampingan, sejajar atau antiparalel, berikatan antara untai yang bertetangga, dengan rantai sampingnya berselang-seling di atas dan di bawah lembarnya. Di antara keduanya, belokan dan gelung membalikkan arah rantainya. Prolina, yang cincinnya mengunci ϕ\phi, memutus heliks; glisina, yang tak berantai samping, memungkinkan belokan yang tak sanggup dibuat residu mana pun yang lain.

Plot Ramachandran: gabungan  dan  yang dapat dipakai sebuah residu. Dua kawasan izin yang besar bersesuaian dengan lembar  dan heliks  tangan kanan; sebagian besar bidangnya terlarang oleh tabrakan antaratom.
Plot Ramachandran: gabungan ϕ\phi dan ψ\psi yang dapat dipakai sebuah residu. Dua kawasan izin yang besar bersesuaian dengan lembar β\beta dan heliks α\alpha tangan kanan; sebagian besar bidangnya terlarang oleh tabrakan antaratom.
Linus Pauling (1901–1994), yang menyimpulkan heliks  dan lembar  pada 1951 dari kesebidangan ikatan peptida dan geometri ikatan hidrogen, sebelum keduanya pernah terlihat dalam sebuah protein. Foto: Yayasan Nobel, 1962, domain publik.
Linus Pauling (1901–1994), yang menyimpulkan heliks α\alpha dan lembar β\beta pada 1951 dari kesebidangan ikatan peptida dan geometri ikatan hidrogen, sebelum keduanya pernah terlihat dalam sebuah protein. Foto: Yayasan Nobel, 1962, domain publik.

উদাহরণ

Contoh 12.6 (Heliks dan lembar menurut angkanya)

Sebuah heliks α\alpha yang menembus membran harus melintasi 3 nm3\,\mathrm{nm} teras hidrofob: 3/0.15=203/0.15 = 20 residu, dan memang ruas lintas membran Bab 7 adalah rentetan sekitar dua puluh residu hidrofob. Sebuah untai β\beta sepanjang itu menjangkau 7 nm7\,\mathrm{nm}: fibroin sutra adalah lembar antiparalel bertumpuk dari glisina dan alanina, dan sehelai benang sutra lebih kuat daripada baja seberat itu karena tulang punggung kovalennya terbaring sepanjang seratnya.

প্রসঙ্গসহ পড়ো →