La structure secondaire d’une protéine est le repliement local et régulier de son squelette, tenu par des liaisons hydrogène entre les groupes C=O et N–H du squelette. Deux motifs dominent. L’hélice : une spirale droite de 3.6 résidus par tour, s’élevant de par résidu ( par tour), chaque C=O étant lié au N–H situé quatre résidus plus loin, les chaînes latérales pointant vers l’extérieur. Le feuillet : des chaînes presque entièrement étirées ( par résidu) et disposées côte à côte, parallèles ou antiparallèles, liées entre brins voisins, les chaînes latérales alternant au-dessus et au-dessous du feuillet. Entre eux, des coudes et des boucles inversent le sens de la chaîne. La proline, dont le cycle bloque , brise les hélices ; la glycine, sans chaîne latérale, permet des coudes qu’aucun autre résidu ne peut faire.
Exemples
Exemple 12.6 (Hélice et feuillet en chiffres)
Une hélice qui traverse une membrane doit franchir de cœur hydrophobe : résidus, et de fait les segments transmembranaires du Chapitre 7 sont des suites d’une vingtaine de résidus hydrophobes. Un brin de même longueur couvre : la fibroïne de la soie est faite de feuillets antiparallèles empilés de glycine et d’alanine, et un fil de soie est plus résistant que de l’acier de même masse parce que les squelettes covalents s’alignent le long de la fibre.