Biologie · Begrippenlijst

Wat is Secundaire structuur?

Ook bekend als: alpha helix · beta sheet

Definitie 12.5 Universitaire biologie — jaar 1 · Hoofdstuk 12 — Aminozuren en eiwitten

De secundaire structuur van een eiwit is de plaatselijke, regelmatige vouwing van zijn ruggengraat, vastgehouden door waterstofbruggen tussen de C=O- en N–H-groepen van de ruggengraat. Twee patronen overheersen. De α\alpha-helix: een rechtsdraaiende spiraal van 3.6 residuen per winding, die 0.15nm0.15\,\mathrm{nm} per residu stijgt (0.54nm0.54\,\mathrm{nm} per winding), waarbij elke C=O is gebonden aan de N–H vier residuen verderop en de zijketens naar buiten wijzen. De β\beta-plaat: ketens die vrijwel volledig zijn gestrekt (0.35nm0.35\,\mathrm{nm} per residu) en zij aan zij liggen, evenwijdig of antiparallel, met bruggen tussen naburige strengen en zijketens die om en om boven en onder de plaat uitsteken. Daartussen keren bochten en lussen de richting van de keten om. Proline, waarvan de ring ϕ\phi vastlegt, breekt helices; glycine, zonder zijketen, laat bochten toe die geen ander residu kan maken.

De ramachandranplot: de combinaties van  en  die een residu kan aannemen. Twee grote toegestane gebieden komen overeen met de -plaat en de rechtsdraaiende -helix; het grootste deel van het vlak is verboden door botsingen tussen atomen.
De ramachandranplot: de combinaties van ϕ\phi en ψ\psi die een residu kan aannemen. Twee grote toegestane gebieden komen overeen met de β\beta-plaat en de rechtsdraaiende α\alpha-helix; het grootste deel van het vlak is verboden door botsingen tussen atomen.
Linus Pauling (1901–1994), die in 1951 de -helix en de -plaat afleidde uit de vlakheid van de peptidebinding en de meetkunde van waterstofbruggen, voordat een van beide in een eiwit was waargenomen. Foto: Nobelstichting, 1962, publiek domein.
Linus Pauling (1901–1994), die in 1951 de α\alpha-helix en de β\beta-plaat afleidde uit de vlakheid van de peptidebinding en de meetkunde van waterstofbruggen, voordat een van beide in een eiwit was waargenomen. Foto: Nobelstichting, 1962, publiek domein.

Voorbeelden

Voorbeeld 12.6 (Helix en plaat in getallen)

Een α\alpha-helix die een membraan doorkruist moet 3nm3\,\mathrm{nm} hydrofobe kern overbruggen: 3/0.15=203/0.15 = 20 residuen, en inderdaad zijn de transmembraansegmenten van Hoofdstuk 7 reeksen van ongeveer twintig hydrofobe residuen. Een β\beta-streng van dezelfde lengte overspant 7nm7\,\mathrm{nm}: zijdefibroïne bestaat uit gestapelde antiparallelle platen van glycine en alanine, en een zijdedraad is sterker dan staal van hetzelfde gewicht omdat de covalente ruggengraten in de lengte van de vezel liggen.

Lees in het hoofdstuk →