Yang disebut struktur tersier adalah susunan tiga dimensi lengkap satu polipeptida: heliks, lembar dan gelungnya yang berkemas bersama, sering dalam beberapa ranah padat yang melipat sendiri-sendiri. Ia dipegang gaya nonkovalen — efek hidrofob yang menyembunyikan rantai samping nonpolar dalam sebuah teras jauh dari air, ikatan hidrogen, jembatan garam antara rantai samping bermuatan, kemasan van der Waals — dan kadang oleh jembatan disulfida, yaitu ikatan kovalen S–S antara dua sisteina, pada protein yang disekresikan ke dunia luar yang mengoksidasi. Yang disebut struktur kuaterner adalah rakitan beberapa polipeptida (subunit) menjadi satu protein: hemoglobin adalah dua rantai dan dua rantai . Protein globular bersifat padat dan larut dalam air (enzim, pembawa); protein fibrosa bersifat terentang dan tak larut (heliks rangkap tiga kolagen, gulungan berpilin keratin dan miosin, sutra).
Contoh
Contoh 12.15 (Membaca sebuah gel)
Sebuah ekstrak kasar memperlihatkan berpuluh pita; sesudah kromatografi afinitas tersisa satu pita pada letak penanda . Bila dijalankan tanpa SDS dan tanpa zat pereduksi, protein yang sama bermigrasi sebagai spesies : ia sebuah dimer dari dua rantai serupa yang dipegang sebuah jembatan disulfida, yang diputus zat pereduksinya dan dipisahkan deterjennya. Dua gel, satu jalur penalaran, dan struktur kuaternernya pun diketahui.