La estructura terciaria es la disposición tridimensional completa de un polipéptido: sus hélices, sus láminas y sus bucles empaquetados juntos, a menudo en varios dominios compactos que se pliegan de forma independiente. La sostienen fuerzas no covalentes — el efecto hidrófobo, que entierra las cadenas laterales apolares en un núcleo alejado del agua, los enlaces de hidrógeno, los puentes salinos entre cadenas laterales cargadas y el empaquetamiento de van der Waals — y a veces puentes disulfuro, enlaces covalentes S–S entre dos cisteínas, en las proteínas secretadas al exterior oxidante. La estructura cuaternaria es el ensamblaje de varios polipéptidos (subunidades) en una sola proteína: la hemoglobina son dos cadenas y dos . Las proteínas globulares son compactas e hidrosolubles (enzimas, transportadores); las fibrosas son alargadas e insolubles (la triple hélice del colágeno, las hélices superenrolladas de la queratina y la miosina, la seda).
Ejemplos
Ejemplo 12.15 (Leer un gel)
Un extracto bruto muestra decenas de bandas; tras una cromatografía de afinidad queda una sola banda en la posición del marcador de . Corrida sin SDS y sin agente reductor, esa misma proteína migra como una especie de : es un dímero de dos cadenas idénticas unidas por un puente disulfuro, que el agente reductor rompe y el detergente separa. Dos geles, un razonamiento, y la estructura cuaternaria queda establecida.