De tertiaire structuur is de volledige driedimensionale schikking van één polypeptide: zijn helices, platen en lussen samengepakt, vaak in verscheidene compacte domeinen die zich onafhankelijk vouwen. Zij wordt vastgehouden door niet-covalente krachten — het hydrofobe effect dat apolaire zijketens in een kern weg van het water begraaft, waterstofbruggen, zoutbruggen tussen geladen zijketens, vanderwaalspakking — en soms door disulfidebruggen, covalente S–S-bindingen tussen twee cysteïnen, in eiwitten die naar de oxiderende buitenwereld worden afgescheiden. De quaternaire structuur is de samenvoeging van verscheidene polypeptiden (subeenheden) tot één eiwit: hemoglobine bestaat uit twee - en twee -ketens. Globulaire eiwitten zijn compact en wateroplosbaar (enzymen, carriers); fibrillaire eiwitten zijn langgerekt en onoplosbaar (de drievoudige helix van collageen, de gewonden spiralen van keratine en myosine, zijde).
Voorbeelden
Voorbeeld 12.15 (Een gel lezen)
Een ruw extract vertoont tientallen banden; na affiniteitschromatografie blijft er één band over op de plaats van de merker van . Zonder SDS en zonder reducerend middel gelopen, migreert hetzelfde eiwit als een deeltje van : het is een dimeer van twee identieke ketens, bijeengehouden door een disulfidebrug die het reducerende middel verbreekt en het detergens scheidt. Twee gels, één redenering, en de quaternaire structuur is bekend.