Inibidores কী?

Um inibidor baixa a velocidade de uma enzima. Os inibidores irreversíveis se ligam covalentemente e destroem de vez a atividade da enzima (os agentes neurotóxicos sobre a acetilcolinesterase, a penicilina sobre a enzima que faz as ligações cruzadas da parede bacteriana, a aspirina sobre a enzima que fabrica as prostaglandinas). Os inibidores reversíveis se ligam por ligações fracas e podem ser lavados; conforme o lugar em que se ligam:

• competitivo: o inibidor se parece com o substrato e ocupa o sítio ativo; ele eleva o $K_m$ aparente (pelo fator $1 + [I]/K_i$) e deixa o $V_{\max}$ inalterado — substrato suficiente o desloca;
• não competitivo: o inibidor se liga em outro lugar e estraga a catálise, haja ou não substrato ligado; ele baixa o $V_{\max}$ e deixa o $K_m$ inalterado — nenhuma quantidade de substrato o vence;
• incompetitivo: o inibidor só se liga ao complexo $ES$; o $V_{\max}$ e o $K_m$ caem os dois.

O $K_i$, a constante de dissociação do inibidor, mede a potência dele: quanto menor, mais forte.