O que é Enzima, substrato, sítio ativo? — Biologia

Definição 15.4 Biologia do ensino médio · Capítulo 15 — As enzimas e o fenótipo

Uma enzima é uma proteína que catalisa uma reação química: ela faz a reação correr milhões de vezes mais depressa sem ser consumida. A molécula que ela transforma é o substrato dela; a reação acontece num bolso da enzima, o sítio ativo, cuja forma e cuja química se ajustam àquele substrato e a nenhum outro. Essa especificidade decorre do dobramento tridimensional da enzima, logo da sequência de aminoácidos dela, logo do gene dela.

A especificidade. O sítio ativo é um bolso moldado para um substrato; uma molécula de outra forma não consegue se ligar e não é transformada. Mude a forma do bolso — por uma mutação — e a enzima perde, ou troca, o substrato dela.

Leite, iogurte e um frasco de gotas de lactase. Se um adulto digere o leite depende de um alelo; as bactérias do iogurte já quebraram boa parte da lactose; as gotas fornecem a enzima que falta ao intestino.

Exemplos

Exemplo 15.5 (A lactase)

O açúcar do leite, a lactose, é quebrado em dois açúcares simples pela enzima lactase no revestimento do intestino delgado; sem a quebra ele passa sem ser digerido ao intestino grosso, onde bactérias o fermentam, com gases, cólicas e diarreia como resultado. Todos os bebês fabricam lactase; na maior parte da humanidade o gene dela é desligado depois do desmame, e os adultos são intolerantes à lactose. Em populações com uma longa história de criação de gado leiteiro, é comum um alelo que mantém o gene ativo a vida inteira — 90% no norte da Europa, 10% no leste da Ásia. As gotas de lactase vendidas aos intolerantes contêm a mesma enzima, fabricada por fungos.

Exemplo 15.8 (A fenilcetonúria, e como uma dieta muda um fenótipo)

Cerca de um recém-nascido em dez mil carrega dois alelos que não funcionam do gene da enzima 1. A fenilalanina do alimento não é convertida; a concentração dela no sangue sobe vinte vezes e ela envenena o cérebro em desenvolvimento. Sem tratamento, a criança sofre deficiência intelectual grave. Detectada ao nascer por uma gota de sangue num cartão — todo recém-nascido é testado — e alimentada com uma dieta quase isenta de fenilalanina, a mesma criança se desenvolve normalmente. O genótipo não mudou; o fenótipo, em todas as escalas acima da molecular, é o de uma pessoa saudável. O ambiente, aqui a dieta, decidiu.

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Definição 13.1 Biologia universitária — 1.º ano · Capítulo 13 — Enzimas e catálise bioquímica

Uma enzima é uma proteína (raramente um RNA) que catalisa uma reação: ela aumenta a velocidade sem ser consumida e sem mudar o equilíbrio. As moléculas sobre as quais ela age são os substratos dela; eles se ligam no sítio ativo, uma fenda revestida por alguns resíduos, onde acontece a química. As enzimas são específicas — para um substrato ou uma família, para uma ligação, para um estereoisômero — e são nomeadas pelo substrato e pela reação delas com o sufixo -ase (lactase, DNA-polimerase, succinato-desidrogenase), em seis classes: oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. Muitas precisam de um cofator não proteico: um íon metálico (Zn, Mg, Fe) ou uma coenzima orgânica — $\mathrm{NAD^+}$ , FAD, coenzima A, quase todas feitas a partir de vitaminas, que é para isso que as vitaminas servem.

A energia livre ao longo de uma reação. A enzima (vermelho) baixa a barreira do estado de transição e deixa intocada a diferença entre substrato e produto — e portanto o equilíbrio.

Água oxigenada sobre uma batata cortada: a catalase das células a parte em água e oxigênio quarenta milhões de vezes por segundo por molécula de enzima, e o oxigênio sai espumando.

Exemplos

Exemplo 13.4 (Três enzimas)

A lisozima, presente nas lágrimas e na clara do ovo, tensiona um anel de açúcar da parede bacteriana até a forma do estado de transição e corta a cadeia: aceleração de $10^8$ vezes. A anidrase carbônica, nas hemácias, segura um íon zinco que transforma a água num hidróxido pronto para atacar o $\mathrm{CO_2}$ : um milhão de moléculas por segundo, a enzima mais rápida depois da catalase. A quimotripsina, no suco pancreático, usa uma serina tornada reativa por uma histidina para cortar proteínas depois de resíduos aromáticos: cem por segundo, com um intermediário covalente.

Exemplo 13.8 (Enzimas comparadas)

enzima	$K_m$ ( $\mathrm{mol}/\mathrm{L}$ )	$k_{\text{cat}}$ ( $\mathrm{s}^{-1}$ )	$k_{\text{cat}}/K_m$ ( $\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1}$ )
catalase	$2.5 \times 10^{-2}$	$4 \times 10^{7}$	$1.6 \times 10^{9}$
anidrase carbônica	$1.2 \times 10^{-2}$	$1 \times 10^{6}$	$8 \times 10^{7}$
quimotripsina	$1.5 \times 10^{-2}$	100	$7 \times 10^{3}$
lisozima	$6 \times 10^{-6}$	0.5	$8 \times 10^{4}$
DNA-polimerase	$1 \times 10^{-5}$	15	$1.5 \times 10^{6}$

A catalase e a anidrase carbônica trabalham no limite da difusão: toda colisão com o substrato é produtiva. A quimotripsina é lenta, mas precisa ser — ela corta uma ligação peptídica, tarefa bem mais difícil que partir peróxido.

Exemplo 13.10 (A competição como remédio)

O metanol é inofensivo até que a álcool-desidrogenase do fígado o transforme em formaldeído e em ácido fórmico, que cegam e matam. O tratamento é o etanol: um substrato concorrente de $K_m$ menor, que mantém a enzima ocupada enquanto o metanol é excretado sem alteração. As estatinas são inibidoras competitivas, parecidas com o estado de transição, da enzima que compromete carbono com o colesterol; as sulfonamidas se parecem com o substrato de uma enzima bacteriana que fabrica folato, que os humanos não fabricam e, portanto, não sentem falta.

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Exemplos

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