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Biologia · 术语表

什么是 Inibidores？

又称： inibidor enzimático · inibição competitiva

Definição 13.9 Biologia universitária — 1.º ano · 第 13 章 — Enzimas e catálise bioquímica

Um inibidor baixa a velocidade de uma enzima. Os inibidores irreversíveis se ligam covalentemente e destroem de vez a atividade da enzima (os agentes neurotóxicos sobre a acetilcolinesterase, a penicilina sobre a enzima que faz as ligações cruzadas da parede bacteriana, a aspirina sobre a enzima que fabrica as prostaglandinas). Os inibidores reversíveis se ligam por ligações fracas e podem ser lavados; conforme o lugar em que se ligam:

competitivo: o inibidor se parece com o substrato e ocupa o sítio ativo; ele eleva o $K_m$ aparente (pelo fator $1 + [I]/K_i$ ) e deixa o $V_{\max}$ inalterado — substrato suficiente o desloca;
não competitivo: o inibidor se liga em outro lugar e estraga a catálise, haja ou não substrato ligado; ele baixa o $V_{\max}$ e deixa o $K_m$ inalterado — nenhuma quantidade de substrato o vence;
incompetitivo: o inibidor só se liga ao complexo $ES$ ; o $V_{\max}$ e o $K_m$ caem os dois.

O $K_i$ , a constante de dissociação do inibidor, mede a potência dele: quanto menor, mais forte.

Gráficos de Lineweaver–Burk com os dois inibidores comuns. Um inibidor competitivo gira a reta em torno da interseção com y (V_ inalterado, K_m elevado); um não competitivo a gira em torno da interseção com x (K_m inalterado, V_ reduzido). — Gráficos de Lineweaver–Burk com os dois inibidores comuns. Um inibidor competitivo gira a reta em torno da interseção com $y$ ( $V_{\max}$ inalterado, $K_m$ elevado); um não competitivo a gira em torno da interseção com $x$ ( $K_m$ inalterado, $V_{\max}$ reduzido).

示例

Exemplo 13.10 (A competição como remédio)

O metanol é inofensivo até que a álcool-desidrogenase do fígado o transforme em formaldeído e em ácido fórmico, que cegam e matam. O tratamento é o etanol: um substrato concorrente de $K_m$ menor, que mantém a enzima ocupada enquanto o metanol é excretado sem alteração. As estatinas são inibidoras competitivas, parecidas com o estado de transição, da enzima que compromete carbono com o colesterol; as sulfonamidas se parecem com o substrato de uma enzima bacteriana que fabrica folato, que os humanos não fabricam e, portanto, não sentem falta.

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