CoachUn acide aminé possède un carbone central portant un groupe aminé (), un groupe carboxyle (), un hydrogène et une chaîne latérale qui distingue les vingt acides aminés standard des protéines. Au pH de la cellule, le groupe aminé est protoné et le carboxyle ionisé : la molécule est un zwitterion, , sans charge nette. Le carbone est chiral chez tous sauf la glycine, et les êtres vivants n’emploient que l’énantiomère L. Les chaînes latérales se groupent par leur chimie :
| classe | acides aminés (codes à trois et à une lettre) | chaîne latérale |
|---|---|---|
| apolaire, aliphatique | Gly G, Ala A, Val V, Leu L, Ile I, Met M, Pro P | hydrocarbonée ; Pro un cycle |
| aromatique | Phe F, Tyr Y, Trp W | cycles ; Tyr et Trp absorbent l’UV |
| polaire, non chargée | Ser S, Thr T, Cys C, Asn N, Gln Q | OH, SH, amide |
| chargée positivement | Lys K, Arg R, His H | bases ; His p 6.0 |
| chargée négativement | Asp D, Glu E | carboxylates, p 4 |
Neuf d’entre eux (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) sont indispensables à l’humain : nous ne savons pas les fabriquer et devons les manger.
Exemples
Exemple 12.10 (Le collagène)
Le quart des protéines d’un mammifère est du collagène : trois chaînes, chacune une hélice gauche de mille résidus avec une glycine une position sur trois (Gly–X–Y, Y souvent une hydroxyproline), enroulées ensemble en une triple hélice droite longue de , puis empaquetées côte à côte en fibrilles réticulées par des liaisons covalentes. L’absence de chaîne latérale chez la glycine est ce qui permet aux trois chaînes de se tasser sur l’axe ; une seule substitution de glycine par un autre résidu coude l’hélice et donne des os cassants. La vitamine C est nécessaire pour hydroxyler les prolines ; sans elle l’hélice est instable et les fibrilles cèdent : c’est le scorbut.