Een aminozuur heeft een centrale -koolstof met een aminogroep (), een carboxylgroep (), een waterstof en een zijketen die de twintig standaardaminozuren van eiwitten onderscheidt. Bij de pH van de cel is de aminogroep geprotoneerd en de carboxylgroep geïoniseerd: het molecuul is een zwitterion, , zonder netto lading. De -koolstof is bij alle aminozuren behalve glycine chiraal, en levende wezens gebruiken alleen de L-enantiomeer. De zijketens groeperen zich naar hun chemie:
| klasse | aminozuren (drie- en éénlettercodes) | zijketen |
|---|---|---|
| apolair, alifatisch | Gly G, Ala A, Val V, Leu L, Ile I, Met M, Pro P | koolwaterstof; Pro een ring |
| aromatisch | Phe F, Tyr Y, Trp W | ringen; Tyr en Trp nemen UV op |
| polair, ongeladen | Ser S, Thr T, Cys C, Asn N, Gln Q | OH, SH, amide |
| positief geladen | Lys K, Arg R, His H | basen; His p 6.0 |
| negatief geladen | Asp D, Glu E | carboxylaten, p 4 |
Negen ervan (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) zijn voor de mens essentieel: wij kunnen ze niet maken en moeten ze eten.
Voorbeelden
Voorbeeld 12.10 (Collageen)
Een kwart van het eiwit van een zoogdier is collageen: drie ketens, elk een linksdraaiende helix van duizend residuen met glycine op elke derde plaats (Gly–X–Y, met Y vaak hydroxyproline), die samen tot een rechtsdraaiende drievoudige helix van lang zijn gewonden en daarna zij aan zij tot fibrillen worden gepakt die covalent zijn dwarsverbonden. Dat glycine geen zijketen heeft, is wat de drie ketens bij de as laat samenkomen; één vervanging van glycine door welk ander residu ook knikt de helix en geeft brosse botten. Vitamine C is nodig om de prolinen te hydroxyleren; zonder haar is de helix onstabiel en falen de fibrillen: scheurbuik.