CoachUn aminoácido tiene un carbono central que lleva un grupo amino (), un grupo carboxilo (), un hidrógeno y una cadena lateral que distingue a los veinte aminoácidos estándar de las proteínas. Al pH de la célula el grupo amino está protonado y el carboxilo ionizado: la molécula es un zwitterión, , sin carga neta. El carbono es quiral en todos salvo en la glicina, y los seres vivos usan únicamente el enantiómero L. Las cadenas laterales se agrupan por su química:
| clase | aminoácidos (códigos de tres y una letras) | cadena lateral |
|---|---|---|
| apolares, alifáticos | Gly G, Ala A, Val V, Leu L, Ile I, Met M, Pro P | hidrocarburo; Pro, un anillo |
| aromáticos | Phe F, Tyr Y, Trp W | anillos; Tyr y Trp absorben el UV |
| polares sin carga | Ser S, Thr T, Cys C, Asn N, Gln Q | OH, SH, amida |
| con carga positiva | Lys K, Arg R, His H | bases; His, p 6,0 |
| con carga negativa | Asp D, Glu E | carboxilatos, p 4 |
Nueve de ellos (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) son esenciales para el ser humano: no podemos fabricarlos y debemos comerlos.
Ejemplos
Ejemplo 12.10 (El colágeno)
La cuarta parte de la proteína de un mamífero es colágeno: tres cadenas, cada una una hélice levógira de mil residuos con glicina en cada tercera posición (Gly–X–Y, siendo Y a menudo hidroxiprolina), enrolladas entre sí en una triple hélice dextrógira de de largo, y empaquetadas después lado a lado en fibrillas entrecruzadas por enlaces covalentes. La ausencia de cadena lateral en la glicina es lo que permite a las tres cadenas empaquetarse en el eje; una sola sustitución de una glicina por cualquier otro residuo acoda la hélice y da huesos quebradizos. La vitamina C es necesaria para hidroxilar las prolinas; sin ella la hélice es inestable y las fibrillas fallan: el escorbuto.