Une enzyme allostérique a plusieurs sous-unités et, outre ses sites actifs, des sites régulateurs où se fixent des effecteurs : les activateurs la font basculer vers sa conformation active, les inhibiteurs vers l’inactive. Sa vitesse en fonction de est sigmoïde et non hyperbolique (coopérativité entre les sites actifs, comme pour l’hémoglobine, Chapitre 12), de sorte qu’une faible variation de substrat au voisinage de la partie raide change beaucoup la vitesse ; les effecteurs décalent la courbe latéralement (ce qui change la concentration de substrat nécessaire) ou verticalement (ce qui change la vitesse maximale). Les enzymes allostériques siègent aux carrefours du métabolisme, et les effecteurs sont les produits mêmes de la voie et les signaux énergétiques de la cellule (ATP, ADP, AMP).
Exemples
Exemple 13.13 (Les isoenzymes)
La lactate déshydrogénase existe sous cinq formes, tétramères de deux types de sous-unités en toutes combinaisons ; la forme du cœur a un faible pour le lactate et est inhibée par le pyruvate (elle oxyde le lactate pour alimenter le cycle de Krebs), la forme du muscle a un élevé et tolère le pyruvate (elle fabrique du lactate lors d’un sprint). Le profil des formes présentes dans le sang révèle quel organe a été lésé — un infarctus libère celle du cœur.