CoachEen allosterisch enzym heeft verscheidene subeenheden en, naast zijn actieve plaatsen, regelplaatsen waar effectoren binden: activatoren verschuiven het naar zijn actieve conformatie, remmers naar de inactieve. Zijn snelheid tegen is sigmoïde en niet hyperbolisch (coöperativiteit tussen de actieve plaatsen, zoals bij hemoglobine, Hoofdstuk 12), zodat een kleine verandering van het substraat dicht bij het steile deel de snelheid sterk verandert; effectoren verschuiven de curve zijwaarts (waarmee de benodigde substraatconcentratie verandert) of omhoog en omlaag (waarmee de maximale snelheid verandert). Allosterische enzymen staan op de vertakkingspunten van de stofwisseling, en de effectoren zijn de eigen producten van de route en de energiesignalen van de cel (ATP, ADP, AMP).
![Een allosterisch enzym. De sigmoïde curve maakt de snelheid rond het middelpunt gevoelig voor het substraat; een activator schuift haar naar links (actiever bij een gegeven [S]), een remmer naar rechts. Rond [S] = 3 kan de snelheid van een tiende tot negen tiende van het maximum uitslaan.](/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-5f57af09192b.svg)
Voorbeelden
Voorbeeld 13.13 (Iso-enzymen)
Lactaatdehydrogenase bestaat in vijf vormen, tetrameren van twee typen subeenheid in alle combinaties; de vorm van het hart heeft een lage voor lactaat en wordt door pyruvaat geremd (zij oxideert lactaat om de krebscyclus te voeden), die van de spier heeft een hoge en verdraagt pyruvaat (zij maakt lactaat tijdens een sprint). Het patroon van de vormen in het bloed verraadt welk orgaan beschadigd is — bij een hartinfarct komt die van het hart vrij.