CoachUma enzima alostérica tem várias subunidades e, além dos sítios ativos, sítios reguladores em que efetores se ligam: os ativadores a deslocam para a conformação ativa, e os inibidores para a inativa. A velocidade dela contra é sigmoide, e não hiperbólica (há cooperatividade entre os sítios ativos, como na hemoglobina, Capítulo 12), de modo que uma pequena variação de substrato perto da parte íngreme muda muito a velocidade; os efetores deslocam a curva para os lados (mudando a concentração de substrato necessária) ou para cima e para baixo (mudando a velocidade máxima). As enzimas alostéricas ficam nos pontos de ramificação do metabolismo, e os efetores são os próprios produtos da via e os sinais energéticos da célula (ATP, ADP, AMP).
![Uma enzima alostérica. A curva sigmoide torna a velocidade sensível ao substrato perto do ponto médio; um ativador a desloca para a esquerda (mais ativa num dado [S]), e um inibidor para a direita. Perto de [S] = 3 a velocidade pode oscilar de um décimo a nove décimos do máximo.](/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-cc3512c8abb1.svg)
Exemplos
Exemplo 13.13 (Isoenzimas)
A lactato-desidrogenase existe em cinco formas, tetrâmeros de dois tipos de subunidade em todas as combinações; a forma do coração tem baixo para o lactato e é inibida pelo piruvato (ela oxida lactato para alimentar o ciclo de Krebs), e a do músculo tem alto e tolera o piruvato (ela fabrica lactato numa disparada). O padrão de formas no sangue revela que órgão foi lesado — um infarto libera a do coração.