CoachUna enzima alostérica tiene varias subunidades y, además de sus centros activos, sitios reguladores donde se unen efectores: los activadores la desplazan hacia su conformación activa y los inhibidores hacia la inactiva. Su velocidad frente a es sigmoide, no hiperbólica (por la cooperatividad entre los centros activos, como en la hemoglobina, Capítulo 12), de modo que un pequeño cambio de sustrato cerca de la parte abrupta cambia mucho la velocidad; los efectores desplazan la curva lateralmente (cambiando la concentración de sustrato necesaria) o hacia arriba y hacia abajo (cambiando la velocidad máxima). Las enzimas alostéricas se sitúan en los puntos de bifurcación del metabolismo, y los efectores son los propios productos de la vía y las señales energéticas de la célula (ATP, ADP, AMP).
![Una enzima alostérica. La curva sigmoide hace que la velocidad sea sensible al sustrato cerca del punto medio; un activador la desplaza a la izquierda (más activa a un [S] dado) y un inhibidor a la derecha. Cerca de [S] = 3 la velocidad puede oscilar de la décima parte del máximo a nueve décimas.](/images/onecourse/chapters/biology-3/b1-enzymes/fig-f612075398ad.svg)
Ejemplos
Ejemplo 13.13 (Isoenzimas)
La lactato deshidrogenasa existe en cinco formas, tetrámeros de dos tipos de subunidad en todas las combinaciones; la forma del corazón tiene una baja para el lactato y la inhibe el piruvato (oxida lactato para alimentar el ciclo de Krebs), y la forma del músculo tiene una alta y tolera el piruvato (fabrica lactato en un esprint). El patrón de formas de la sangre revela qué órgano se ha dañado: un infarto libera la del corazón.