CoachA ligação peptídica une a carboxila de um aminoácido ao grupo amino do seguinte por condensação (uma ligação amida, ). Uma cadeia de aminoácidos assim unidos é um polipeptídeo: um esqueleto de unidades repetidas, do qual as cadeias laterais se projetam, com uma extremidade N (grupo amino livre) e uma extremidade C (carboxila livre). As sequências são escritas de N para C, a ordem da síntese (Capítulo 19). Uma proteína é um ou mais polipeptídeos dobrados numa forma definida; as cadeias típicas têm resíduos de massa média , de modo que uma proteína de resíduos tem .
Exemplos
Exemplo 12.10 (Colágeno)
Um quarto da proteína de um mamífero é colágeno: três cadeias, cada uma uma hélice canhota de mil resíduos com glicina em cada terceira posição (Gly–X–Y, com Y muitas vezes a hidroxiprolina), enroladas juntas numa tripla-hélice destra de de comprimento, e depois empacotadas lado a lado em fibrilas ligadas por ligações covalentes. A ausência de cadeia lateral na glicina é o que permite às três cadeias se empacotarem no eixo; uma única substituição da glicina por qualquer outro resíduo dobra a hélice e dá ossos quebradiços. A vitamina C é necessária para hidroxilar as prolinas; sem ela a hélice é instável e as fibrilas falham: é o escorbuto.
Exemplo 12.15 (Ler um gel)
Um extrato bruto mostra dezenas de bandas; depois de uma cromatografia de afinidade resta uma banda na posição do marcador de . Corrida sem SDS e sem agente redutor, a mesma proteína migra como uma espécie de : ela é um dímero de duas cadeias idênticas mantidas por uma ponte dissulfeto, que o agente redutor rompe e o detergente separa. Dois géis, um raciocínio, e a estrutura quaternária está conhecida.