El enlace peptídico une el carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente por condensación (un enlace amida, ). Una cadena de aminoácidos así unidos es un polipéptido: un esqueleto de unidades repetidas del que sobresalen las cadenas laterales, con un extremo N (grupo amino libre) y un extremo C (carboxilo libre). Las secuencias se escriben de N a C, el orden de síntesis (Capítulo 19). Una proteína es uno o varios polipéptidos plegados en una forma definida; las cadenas típicas tienen de residuos de masa media , de modo que una proteína de residuos son .
Ejemplos
Ejemplo 12.10 (El colágeno)
La cuarta parte de la proteína de un mamífero es colágeno: tres cadenas, cada una una hélice levógira de mil residuos con glicina en cada tercera posición (Gly–X–Y, siendo Y a menudo hidroxiprolina), enrolladas entre sí en una triple hélice dextrógira de de largo, y empaquetadas después lado a lado en fibrillas entrecruzadas por enlaces covalentes. La ausencia de cadena lateral en la glicina es lo que permite a las tres cadenas empaquetarse en el eje; una sola sustitución de una glicina por cualquier otro residuo acoda la hélice y da huesos quebradizos. La vitamina C es necesaria para hidroxilar las prolinas; sin ella la hélice es inestable y las fibrillas fallan: el escorbuto.
Ejemplo 12.15 (Leer un gel)
Un extracto bruto muestra decenas de bandas; tras una cromatografía de afinidad queda una sola banda en la posición del marcador de . Corrida sin SDS y sin agente reductor, esa misma proteína migra como una especie de : es un dímero de dos cadenas idénticas unidas por un puente disulfuro, que el agente reductor rompe y el detergente separa. Dos geles, un razonamiento, y la estructura cuaternaria queda establecida.