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Biologie · 术语表

什么是 Structure secondaire?

又称: helice alpha · feuillet beta

Définition 12.5 Biologie universitaire — 1re année · 第 12 章 — Acides aminés et protéines

La structure secondaire d’une protéine est le repliement local et régulier de son squelette, tenu par des liaisons hydrogène entre les groupes C=O et N–H du squelette. Deux motifs dominent. L’hélice α\alpha : une spirale droite de 3.6 résidus par tour, s’élevant de 0.15 nm0.15\,\mathrm{nm} par résidu (0.54 nm0.54\,\mathrm{nm} par tour), chaque C=O étant lié au N–H situé quatre résidus plus loin, les chaînes latérales pointant vers l’extérieur. Le feuillet β\beta : des chaînes presque entièrement étirées (0.35 nm0.35\,\mathrm{nm} par résidu) et disposées côte à côte, parallèles ou antiparallèles, liées entre brins voisins, les chaînes latérales alternant au-dessus et au-dessous du feuillet. Entre eux, des coudes et des boucles inversent le sens de la chaîne. La proline, dont le cycle bloque ϕ\phi, brise les hélices ; la glycine, sans chaîne latérale, permet des coudes qu’aucun autre résidu ne peut faire.

Le diagramme de Ramachandran : les combinaisons de  et de  qu’un résidu peut adopter. Deux grandes régions autorisées correspondent au feuillet  et à l’hélice  droite ; la plus grande partie du plan est interdite par les collisions entre atomes.
Le diagramme de Ramachandran : les combinaisons de ϕ\phi et de ψ\psi qu’un résidu peut adopter. Deux grandes régions autorisées correspondent au feuillet β\beta et à l’hélice α\alpha droite ; la plus grande partie du plan est interdite par les collisions entre atomes.
Linus Pauling (1901–1994), qui déduisit l’hélice  et le feuillet  en 1951 de la planéité de la liaison peptidique et de la géométrie des liaisons hydrogène, avant que l’une ou l’autre n’ait été vue dans une protéine. Photographie : Fondation Nobel, 1962, domaine public.
Linus Pauling (1901–1994), qui déduisit l’hélice α\alpha et le feuillet β\beta en 1951 de la planéité de la liaison peptidique et de la géométrie des liaisons hydrogène, avant que l’une ou l’autre n’ait été vue dans une protéine. Photographie : Fondation Nobel, 1962, domaine public.

示例

Exemple 12.6 (Hélice et feuillet en chiffres)

Une hélice α\alpha qui traverse une membrane doit franchir 3 nm3\,\mathrm{nm} de cœur hydrophobe : 3/0.15=203/0.15 = 20 résidus, et de fait les segments transmembranaires du Chapitre 7 sont des suites d’une vingtaine de résidus hydrophobes. Un brin β\beta de même longueur couvre 7 nm7\,\mathrm{nm} : la fibroïne de la soie est faite de feuillets antiparallèles empilés de glycine et d’alanine, et un fil de soie est plus résistant que de l’acier de même masse parce que les squelettes covalents s’alignent le long de la fibre.

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