CoachLa structure tertiaire est l’arrangement tridimensionnel complet d’un polypeptide : ses hélices, ses feuillets et ses boucles tassés ensemble, souvent en plusieurs domaines compacts qui se replient indépendamment. Elle est tenue par des forces non covalentes — l’effet hydrophobe qui enfouit les chaînes latérales apolaires dans un cœur à l’abri de l’eau, des liaisons hydrogène, des ponts salins entre chaînes latérales chargées, un tassement de van der Waals — et parfois par des ponts disulfure, liaisons covalentes S–S entre deux cystéines, dans les protéines sécrétées vers l’extérieur oxydant. La structure quaternaire est l’assemblage de plusieurs polypeptides (sous-unités) en une seule protéine : l’hémoglobine est faite de deux chaînes et de deux chaînes . Les protéines globulaires sont compactes et hydrosolubles (enzymes, transporteurs) ; les protéines fibreuses sont étirées et insolubles (triple hélice du collagène, hélices superenroulées de la kératine et de la myosine, soie).
উদাহরণ
Exemple 12.15 (Lire un gel)
Un extrait brut montre des dizaines de bandes ; après chromatographie d’affinité, il reste une bande à la position du marqueur de . Migrée sans SDS et sans réducteur, la même protéine se déplace comme une espèce de : c’est un dimère de deux chaînes identiques tenues par un pont disulfure, que le réducteur rompt et que le détergent sépare. Deux gels, un seul raisonnement, et la structure quaternaire est connue.